Clasificación De Aminoácidos Y Proteinas
Enviado por Taconcete • 19 de Septiembre de 2013 • 3.844 Palabras (16 Páginas) • 475 Visitas
Clasificación de aminoácidos
Existen un aproximado de 300 aa en la naturaleza de estos son solo 20 aa los que conforman parte del ser humano.
Los aa se dividen primeramente en 2 grandes grupos:
Aminoácidos proteicos Aminoácidos no proteicos
Cada aa de los presentes en el hombre (excepto la prolina) posee
• Un grupo carboxilo -COOH
• Un grupo amino primario -N+H3 (+H3N-)
• Una cadena lateral distintiva (R) unida a un carbono α
• Un H
La clasificación más común para su estudio es por sus cadenas laterales.
Cadenas Laterales No Polares
Glicina Alanina
Valina Leucina
Isoleucina Fenilalanina
Triptófano Metionina
Prolina
Cadenas Laterales Polares No Cargadas
Serina Treonina
Tirosina Asparragina
Glutamina Cisteína
Cadenas Laterales ácidas
Ácido aspártico
Ácido glutámico
Cadenas Laterales básicas
Histidina
Lisina
Arginina
Los aa con cadenas laterales no polares, poseen una cadena lateral que no gana ni pierde protones ni participa en enlaces de hidrógeno ni iónicos. Son de naturaleza hidrófobas, por lo que tienden a ubicarse al interior de las proteínas.
La prolina difiera ya que posee un grupo amino secundario que forma un anillo de 5 unidades, esta estructura ayuda a formar proteínas fibrosas como el colágeno.
Los aa con cadenas laterales polares sin carga, poseen una carga neta cero a pH neutro.
Los aa con cadenas laterales ácidas son donantes de protones, a pH fisiológico tienen su grupo carboxilo disociado y cargado negativamente
Los aa con cadenas laterales básicas aceptan protones, la lisina y la arginina a pH fisiológico están cargados positivamente. La histidina es débilmente básica y no cargada a pH fisiológico pudiendo cambiar a carga positiva o neutra dependiendo del ambiente iónico de la proteína.
Enlace peptídico
Dos aminoácidos pueden ser unidos por la síntesis de deshidratación para formar un dipéptido. En el laboratorio se puede romper o hidrolizar más efectivamente por la combinación de calor y un ácido. En el cuerpo humano este proceso digestivo empieza en el estómago, donde una combinación de ácidos y enzimas rompe los enlaces peptídicos.
La reacción más importante de los aminoácidos es el enlace peptídico. Este enlace determina la fuerza de unión primaria de una proteína; su estructuración corresponde a una polimerización de aminoácidos, es decir, una proteína es un polipéptido complejo.
Definición
El grupo a -carboxilo de un aminoácido (RO) puede unirse covalentemente al grupo a amino de otro aminoácido (R2) eliminando una molécula de agua y formando un tipo de enlace amida conocido como enlace peptídico
Formación
El enlace peptídico posee una serie de interesantes características estructurales. Dada la resonancia del grupo carbonilo (-C-), el II o enlace peptídico tiene naturaleza de doble enlace parcial.
El enlace peptídico tiene algunas propiedades muy importantes para la estructura de las proteínas
- Es más corto y rígido que un enlace C-N simple
- Geometría esencialmente plana. Los átomos que participan en el enlace (C, O, N, H) están en el mismo plano
El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico puede darse en dos configuraciones posibles: Trans y Cis
Clasificación de las Proteínas
Estructura primaria
La primer estructura es la resultante de la unión de 2 aa a través de un enlace peptídico. La única manera no enzimática de hidrolizar este enlace es con la exposición prolongada de un ácido o un base fuertes a temperatura elevada.
Se les denomina péptidos, y su secuencia se lee del amino terminal al carboxilo terminal de izq a derecha, la unión de 2 forma un dipéptido luego un tripéptido y así hasta formar un polipéptido.
Estructura Secundaria
• Hélice alfa
Es una estructura espiral que consiste en un esqueleto peptídico enrollado, estrechamente empaquetado, donde las cadenas laterales apuntan hacia afuera.
Son el componente principal de los tejidos como el pelo y la piel y su rigidez se debe al número de puentes disulfuro.
La hélice alfa está estabilizada por una gran cantidad de puentes de hidrógeno
• Lámina Beta
En está todos los componentes del enlace peptídico intervienen en puentes de hidrógeno, su superficie es plegada.
Contienen más cadenas polipeptídicas que las hélices alfa (2 o 3) y sus puentes de hidrógeno son perpendiculares al esqueleto del polipéptido.
• Giros Beta (giros inversos)
Estas estructuras intervienen en la dirección de una cadena polipeptídica y ayudan a adoptar una forma globular compacta. Están compuestos por 4 aa, uno de los cuales siempre es prolina, glicina
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