Fuerzas Encargadas De Las Interacciones Entre Las Proteínas

Universidad de Panamá

Facultad de Ciencias Naturales, Exactas y Tecnología

Escuela de Biología

“Fuerzas responsables de las Interacciones entre las Proteínas”

Nombres: Evelyn Quintero (8-865-2361) – nyleve_1228@hotmail.com

Lenin De León (8-865-1972) – lenin1006@hotmail.com

Abigail De Avila (8-864 -355) – esthercyta@live.com

RESUMEN

Las interacciones proteína-proteína tienen una importancia capital en prácticamente todos los procesos en una célula viva. La primera de ellas, las fuerzas iónicas son interacciones entre partículas cargadas. Las fuerzas de van der Waals surgen por atracciones entre dipolos transitorios. Los puentes de hidrógeno son los principales respon-sables de la estabilidad de las proteínas y las interacciones hidrofóbicas que son aquellas asociaciones que ocurren entre moléculas no polares. Todas estas interacciones son de naturaleza elec-trostáticas, e involucran atracciones entre especies positivas y negativas. Son débiles individualmente, pero en conjunto son de gran relevancia.

INTRODUCCIÓN

Las interacciones entre proteínas son importantes en muchos procesos biológicos. Por ejemplo, las interacciones proteína-proteína de las moléculas de señalización median el paso al interior de la célula señales procedentes del exterior. Las proteínas pueden interactuar durante mucho tiempo para formar parte de un complejo proteínico, pueden transportar a otra proteína, o pueden interactuar brevemente con otra proteína para modificarla.

Son funciones distintas, pero todas tienen algo en común: requieren de las fuerzas que dominan entre las subunidades de todo complejo proteico. Estas son las interacciones hidrofóbicas, Fuerzas de van der Waals, puentes de hidrógeno y fuerzas iónicas entre las cadenas laterales de los aminoácidos que conforman cada proteína (1).

A. Interacciones carga-carga

Resultan de la atracción electrostática entre dos grupos de carga opuesta Son potencialmente las fuerzas no covalentes más grandes y se pueden extender a mayores distancias que otras interaccio-nes no covalentes. Estas interacciones elecrostáticas dentro de biomoléculas o entre las mismas se denominan puentes de sal y su energía de enlace es aproximadamente 10Kcal/mol (2, 3).

Un puente salino en el interior hidrofóbico de una proteína es más fuerte que uno que se halla en la superficie porque las moléculas de agua no pueden romperlo. El término más adecuado para denominar esas interacciones se llama apareamiento de iones. Estos enlaces se forman entre residuos positivos (α-amonio, ε-amonio, guanidino, imidazol) y grupos cargados negativamente (formas ionizadas de grupos α-carboxilo, β-carboxilo, γ-carboxilo, fosfato, sulfato). (3)

Las interacciones carga-carga también explican la repulsión mutua de grupos iónicos con carga similar. La repulsión de carga puede afectar las interacciones con otras moléculas de carga semejante y también la estructura de biomoléculas individuales. (4)

B. Puentes de Hidrógeno

Existen en muchas macromoléculas y se encuentran entre las fuerzas no covalentes mayores en los sistemas biológicos. Es un tipo especial de atracción intermolecular entre el átomo de hidrógeno de un enlace polar (particularmente un enlace de H–F, H–O o H–N) y un par de electrones no enlazantes de un ion o átomo pequeño electronegativo cercano (generalmente un átomo de F, O o N de otra molécula). (5)

Los puentes de hidrógeno en las moléculas bioquímicas encierran fuerza suficiente para conferir estabilidad estructural, pero son lo bastante débiles como para romperse con facilidad.(4)

Un puente de hidrógeno tiene muchas de las características de un enlace covalente, pero es mucho más débil. Es como una repartición parcial de electrones. Los tres átomos que intervienen en un puente de hidrógeno suelen alinearse para formar una recta, donde el centro de los átomos de hidrógeno queda directamente en una línea trazada entre los dos átomos electronegativos. Se permiten pequeñas desviaciones en este alineamiento, pero en ese caso los puentes de hidrógeno son todavía más débiles que su forma normal. (4). En la tabla1 se muestran los principales tipos de enlace de hidrógeno y sus longitudes de enlace características que se dan en los biopolímeros.

En las proteínas, los grupos que poseen un átomo de hidrógeno que puede ser compartido incluyen N–H (nitrógeno peptídico, imidazol, indor), –OH (serina, treonina, tirosina), –NH2 y –NH3 (arginina, lisina, α-amino) y –CONH (carbamino). Los grupos que pueden compartir un hidrógeno incluyen – COO– (aspartato, glutamato, α- carboxilato), – S– S– (disulfuro) y C= O (enlaces peptídicos y éster). (2)

TABLA I. Principales tipos de enlace de hidrógeno en biomacromoléculas. (6)

Tipo Distancias Donador- Aceptor (Å)

En la estructura de las proteínas hay diferentes tipos de enlaces por puentes de hidrógeno, dependiendo de los átomos que intervienen en el mismo:

1. Las cadenas laterales de dos aminoácidos de la cadena polipeptídica: La Ser en el modelo peptídico está situado de tal manera que interacciona con la His a través de un puente de hidrógeno. El grupo -OH de la Ser comparte el hidrógeno con un N de la cadena lateral del anillo de la His.

2. Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y los átomos del esqueleto polipeptídico: La Gly forma un enlace de hidrógeno a través del grupo carboxilo con un grupo

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