ClubEnsayos.com - Ensayos de Calidad, Tareas y Monografias
Buscar

Guia De BIOCA


Enviado por   •  14 de Septiembre de 2014  •  1.713 Palabras (7 Páginas)  •  401 Visitas

Página 1 de 7

1) A pesar de que algunas coenzimas parecen como si pudieran catalizar ellas solas las reacciones, casi no tienen ningún poder catalítico cuando no se encuentran unidas a las enzimas. Explica ¿por qué?.

R= Porque si no se unen a las enzimas el proceso catalizador no se completaría y no se obtendría tampoco el producto de la reacción, pueden ser de dos tipos apoenzimas cuando están inactivas y Holoenzimas cuando se encuentran activas

2) Cuando un paciente se deshidrata, debe de rehidratarse con solución salina, la cual contiene NaCl al 0.9%. ¿Por qué se utiliza solución salina en lugar de agua?

R= Porque la solución salina contiene sodio que actúa en el control de distribución del agua, balance electrolítico y presión osmótica de los fluidos corporales y contiene el cloruro que sigue la disposición fisiológica del sodio y son los componentes que más se pierden en la deshidratación, además controla la distribución de agua en el organismo y mantiene el equilibrio de líquidos en el cuerpo ya que es una solución isotónica y el agua carece de estos componentes, puede tener concentración diferente

3) La enzima proteolítica digestiva, quimiotripsina, rompe los enlaces peptídicos formados por los grupos carboxilo de aminoácidos grandes, sin carga y voluminosos. ¿Qué aminoácidos piensas tú que caerían en esta categoría?

R= Los aminoácidos de cadena larga

4) En el estómago, el ácido gástrico disminuye el pH a 1 o 2 para desnaturalizar a las proteínas rompiendo los puentes de hidrógeno. La proteasa del estómago, la pepsina, es un miembro de la superfamilia de proteasas de aspartato, enzimas que usan dos residuos de aspartato en el sitio activo para la catálisis ácido-base del enlace peptídico. La quimiotripsina que no se encuentra en el estómago utiliza a las histidinas, ¿por qué la tripsina tiene que utilizar aspartatos en lugar de histidinas?

R= El aspartato atrae y estabiliza lisina y arginina (carga positiva). Por lo que es responsable de la especifidad de la enzima. El aspartato está en el estómago y la histidina en el yeyuno.

5………………………es una tabla de la pagina 7 del libro esa es a mano dejar espacio para el dibujo

6) Describe la clasificación de las proteínas como fibrosas o globulares. ¿Cuál es la relación de esta clasificación con sus funciones fisiológicas?

R= Globulares: las más importantes son las hemoproteinas globulares un grupo de proteínas especializadas que contienen un grupo hemo como grupo prostético estrechamente unido. Su función principal es la de unir oxígeno, transportarlo y servir de depósito gracias al grupo hemo Fibrosas: Tienen funciones estructurales en el organismo, cada proteína fibrosa muestra

propiedades mecánicas especiales provocadas por su estructura exclusiva, que se obtiene combinando aminoácidos específicos en elementos estructurales secundarios regulares. Su función principal es dar estructura y tiene propiedades mecánicas

7) Comparación entre la hemoglobina fetal y la materna. Estudios en el transporte de oxígeno en mamíferos en gestación, muestran que las curvas de saturación de O2 de la sangre fetal y la materna son muy distintas cuando se miden bajo las mismas condiciones. Los eritrocitos fetales contienen a la variante estructural de la hemoglobina, la HbF (la hemoglobina fetal), que consiste en dos cadenas α y dos γ (α2γ2), mientras que los eritrocitos maternos contienen la HbA (α2β2).

Aquí hay unas líneas de que sigmoide y la otra es un cuadro

(a) ¿Cuál de las dos hemoglobinas tiene una mayor afinidad por el oxígeno en condiciones fisiológicas, HbA o HbF? Explica

R= Hbf por que se une solo débilmente al 2, 3- bisfosfoglicerato (2,3- BFG) y es lo que provoca una mayor afinidad

B)¿Cuál es la razón fisiológica de la diferencia de afinidades por el O2?

R= Dado que el 2,3- BFG sirve para reducir la afinidad por la hemoglobina por el oxígeno y como el 2,3- BFG se pega débilmente a la HbF eso es lo que provoca q sea a fin al oxigeno la HbF

C) Cuando se removió cuidadosamente todo el 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BFG) de las muestras de HbA y HbF, las curvas de medición de saturación de O2 se desplazaron hacia la izquierda. Sin embargo, HbA ahora tiene una mayor afinidad por el O2 que HbF. Cuando se reintroduce el BFG, las curvas de saturación de O2 regresan a su normalidad. ¿Cuál es el efecto del BFG en la afinidad de la hemoglobina por el O2? ¿Cómo se puede utilizar esa información para explicar las diferencias de afinidad por el O2 que existen entre la hemoglobina materna y la hemoglobina fetal?

R= El efecto del BFG en la HbA es que se une a la cavidad formada por las dos cadenas de globinas beta en el centro del tetrámero por la acción de diversos aminoácidos cargados positivamente que forman enlaces iónicos con los grupos fosfato cargados negativamente del 2,3- BFG disminuyendo la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno Por el contrario el efecto que provoca en la HbF es que el 2,3- BFG se une débilmente a la HbF y es lo que causa su mayor afinidad por el oxigeno y la diferencia está en la unión del 2,3- BFG hacia las hemoglobinas con la HbA se une fuertemente el 2,3- BFG mientras que con la HbF lo hace débilmente lo que permite la transferencia de oxigeno desde la circulación de la madre hasta los eritrocitos del feto a través de la placenta.

8) Protección de una enzima a la desnaturalización por calor. Cuando las enzimas en solución se calientan, hay una pérdida progresiva de la actividad catalítica con respecto al tiempo debido a la desnaturalización

...

Descargar como (para miembros actualizados)  txt (10.7 Kb)  
Leer 6 páginas más »
Disponible sólo en Clubensayos.com