Como Mejorar

FOSFATASAS: Las fosfatasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de los ésteres glicerofosfóricos. En la leche hay dos fosfatasas; una alcalina (pH 9-10) y otra ácida (pH 4), la más importante es la alcalina. Esta enzima es una glicoproteína que se encuentra en pequeña cantidad en la leche de principio de lactación, pero cuya concentración va aumentando y al final de la lactación se encuentra en la leche en una cantidad considerable.

Se inactiva a temperaturas de pasteurización. Esta cualidad le convierte en el indicador para comprobar si el tratamiento de la leche ha sido el adecuado. Para esta prueba se emplea como sustrato el fenilfosfato disódico, que libera fenol fácilmente medible. En este método hay que considerar la posible producción de fosfatasa de origen bacteriano, el fenómeno de reactivación, la fosfatasa residual y la presencia de compuestos que pueden reaccionar como el fenol.

PEROXIDASA: Es una ferro-enzima que cataliza la oxidación de una serie de sustancias aromáticas (fenoles, aminas aromáticas, ácidos aromáticos) y sus compuestos (nitritos). Se encuentra en la leche en cantidades apreciables y sy pH óptimo de actuación es 6.8. Su detección es la base de la prueba de Storch para identificar las leches que han sido sometidas a un calentamiento superior a los 80ºC y también puede servir para comprobar la presencia de peróxido de hidrógeno en la leche.

CATALASA: La catalasa es una enzima que descompone el peróxido de hidrógeno en oxígeno molecular y agua. La leche normal contiene muy poca cantidad de esta enzima. Como su contenido está unido a la presencia de leucocitos y células epiteliales en la leche, su cuantificación se ha propuesto como un método para identificar las leches mamíticas y calostrales.

Hay microorganismos que producen catalasa en diversas cantidades, pero la utilización del test de la catalasa para valorar la cantidad de microbiológica de la leche no es muy adecuada porque las bacterias lácticas no producen esta enzima. Este test resulta más útil para aplicaciones específicas que para el recuento total de la flora bacteriana.

AMILASA: La leche contiene amilasas capaces de hidrolizar el almidón en dextrina. Se distinguen una _-amilasa (licuefaciente) y una _-amilasa (sacarificante). Como probablemente son de origen sanguíneo, su cantidad en la leche depende del estado patológico de la vaca.

PROTEASAS: Las proteasas (antes llamadas galactasas) hidrolizan las proteínas en péptidos más simples o en último término, en aminoácidos. La lisozima, cuya presencia se ha advertido en la leche, es una mucopeptidasa que puede clasificarse como una enzima proteolítica.

Se ha comprobado que la leche contiene una pequeña cantidad de proteasa nativa. Su actividad es máxima a pH 8 y a 37ºC, es muy termoestable, no destruyéndose en los procesos de UHT y requiriendo una temperatura

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