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AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS


Enviado por   •  1 de Mayo de 2013  •  581 Palabras (3 Páginas)  •  486 Visitas

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AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

• Estructura y función de las proteínas

- Catálisis enzimática

- Transporte y almacenamiento

- Movimiento coordinado

- Soporte mecánico

- Protección inmune

- Generación y transmisión del impulso nervioso

- Control del crecimiento y diferenciación. Señalización.

Todas las proteínas se fabrican a partir de una colección de 20 aminoácidos.

Como existen cuatro grupos diferentes conectados al átomo de carbono α, los α‐aminoácidos son quirales, tienen actividad óptica; las dos formas, según desvíen la luz polarizada hacía la izquierda o derecha, se llaman isómero L e isómero D (La Glicina es el único aminoácido que no posee un centro quiral ya que su cadena lateral es un H). Solamente los L‐aminoácidos constituyen las proteínas.

No todos los L-aminoácidos son levógiros, puesto que se puso el nombre antes de saber si desviaban la luz hacia la derecha o izq. Se puso el nombre según se parecían a L-gliceraldehido o D-gliceraldehido.

El –R de los veinte aminoácidos puede diferenciarse en: tamaño, forma, carga, polaridad, la capacidad de formar puentes de hidrógeno y el carácter hidrofóbico o por su reactividad química.

• Clasificación de los aminoácidos

De acuerdo a la polaridad del – R, diferenciamos:

1- Aminoácidos apolares o alifáticos

Se caracterizan porque su –R es una cadena alifática. Debido la naturaleza alifática del –R, no se generan zonas electronegativas o electropositivas en esa región de la molécula y cuando forman parte de proteínas tienden a alejarse del medio acuoso e interaccionar entre sí en zonas internas de la molécula.

Glicina (Gly) Alanina (Ala) Prolina (Pro) Valina (Val)

Leucina (Leu) Isoleucina (IIe) Metionina (Met)

2- Aminoácidos aromáticos

Estructuras resonantes, capaces de absorber luz.

Fenilalina (Phe) Triptófano (Trp) Tirosina (Tyr)

Más hidrofóbico

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