ACTIVIDAD 1 Los estudiantes analizarán como los 20 aminoácidos proteicos

ACTIVIDAD 1

Los estudiantes analizarán como los 20 aminoácidos proteicos pueden combinarse en un número casi infinito de formas.

La función del ADN es determinar el orden de los aminoácidos que van en las proteínas. El ADN es simplemente cadenas largas de cuatro nucleótidos repetidas una y otra vez. Estos nucleótidos son adenina, timina, guanina y citosina y son comúnmente representadas por las letras ATGC, estos nucleótidos en grupos de tres, y cada tres nucleótidos codifica un aminoácido específico. Por lo tanto una secuencia de 300 nucleótidos dará el código para una proteína larga de 100 aminoácidos.

Por último, el ADN hace copias pequeñas de sí misma, conocido como mensajero ARN, que se encuentran en los ribosomas de las células donde se hacen las proteínas. El ARN utiliza los mismos nucleótidos que el ADN pero utiliza un químico llamado uracilo en lugar de la timina. Las letras A, U, G y C, reacomodas en grupos de tres, encontrarás que existen 64 posibles combinaciones con orden distinto. Cada grupo de tres es conocido como codon.

El orden de los aminoácidos es tan importante para las proteínas como el orden de las letras es importante para las palabras. Cada aminoácido tiene una manera diferente de reaccionar con los otros. El orden de los aminoácidos les da a las proteínas su estructura y la estructura les da su función.

¿Existen más aminoácidos fuera de los proteicos? y ¿cuál es la aplicación bioquímica en los seres vivos y en la industria?

La hidrólisis total de las proteínas da lugar a veinte Aminoácidos, que son los llamados Aminoácidos proteicos. Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas, que a su vez son polímeros lineales de aminoácidos. En ocasiones, la hidrólisis de una proteína da lugar a aminoácidos con estructura diferente a la de estos veinte. Se trata, por lo general, de modificaciones postraduccionales, esto es, modificaciones químicas de los aminoácidos proteicos llevadas a cabo sobre la molécula completa de proteína. Hay asimismo Aminoácidos no proteicos, que teniendo una estructura química de aminoácido, no forman parte de las proteínas. Algunos intermediarios metabólicos, así como ciertos neurotransmisores, tienen estructura de aminoácido aunque no aparecen en las proteínas. Son los llamados aminoácidos no proteicos.

Así, tenemos la Ornitina y la Citrulina, intermediarios del ciclo de la urea; así como Homocisteína y Homoserina, intermediarios de distintos procesos metabólicos.

Tenemos asimismo la DOPA (dihidroxifenilalanina), precursor metabólico de la síntesis de catecolaminas, hormonas tiroideas y melanina.

Se conocen también entre las biomoléculas los llamados w-aminoácidos (omega-aminoácidos), en los que el grupo amino sustituye al último carbono en lugar de sustituir al carbono alfa-. Por ejemplo, la b-Alanina y el g-Aminobutirato (GABA), importante neutransmisor inhibitorio del sistema nervioso central.

Modificaciones postraduccionales

Algunos aminoácidos son modificados químicamente después de haber sido integrados en la cadena polipeptídica, y a veces estos aminoácidos modificados aparecen en los hidrolizados de proteína. Se trata de las llamadas modificaciones postraduccionales, ya que se realizan después del proceso de traducción o síntesis proteica.

Muy a menudo se obtiene en los hidrolizados de proteína el aminoácido Cistina, que en realidad se trata de dos cisteínas unidas a través de un disulfuro. Como veremos, la formación de disulfuros entre las cadenas laterales de cisteína tiene una gran importancia en la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas.

En el colágeno tiene lugar habitualmente la hidroxilación de residuos de prolina y lisina, dando lugar, respectivamente a 4-Hidroxiprolina y 5-Hidroxilisina, una transformación enzimática en la que es fundamental la participación del ácido ascórbico.

Algunos factores de la coagulación sanguínea presentan una modificación postraduccional consistente en un residuo de ácido glutámico carboxilado, el ácido g-carboxiglutámico. Esta modificación añade carga negativa adicional a dichos factores. Entre ellos destaca particularmente la protrombina. En el proceso de carboxilación es fundamental la presencia de vitaminas K.

En la Elastina, una proteína estructural presente en los tejidos elásticos, las cadenas laterales de cuatro lisinas suelen dar lugar a un entrecruzamiento que en los hidrolizados de proteína aparece como Desmosina.

Explique la variaciones que se dan por los grupos amino y carboxilo de una proteína, al encontrarse en una solución resiste a cambios en la acidez o alcalinidad.

Los aminoácidos puestos en una solución de pH neutro se comportan como iones dipolares. Esta es la forma en que se comportan en el pH celular. El grupo amino (-NH2) acepta un protón hasta convertirse en -NH3+ y el grupo carboxilo dona un protón convirtiéndose en -COO- disociado. Según se mencionó, la solución de un ácido y su base conjugada sirve de amortiguador y resiste cambios en el pH cuando se agrega un ácido o una base. Gracias a los grupos amino y carboxilo de una proteína, al encontrarse ésta en una solución, resiste cambios en la acidez o alcalinidad y, por lo tanto, desempeña las funciones de un importante amortiguador biológico.

¿Cómo se clasifican en los aminoácidos las propiedades de sus cadenas laterales?

Dado que los diferentes aminoácidos difieren unos de otros por su cadena lateral, podemos clasificarlos según el tipo de cadena lateral que posean.

 Alifáticos: Cuya cadena lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada

 Aromáticos

 Azufrados: Cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre.

 Hidroxilados

 Básicos

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