Anemia Falciforme
Enviado por Zombieve04 • 2 de Octubre de 2014 • 509 Palabras (3 Páginas) • 306 Visitas
Existen enfermedades hereditarias por hemoglobinas anormales, entre estas están aquellas relacionadas con alteraciones en la cadena beta de la hemoglobina, siendo la más importante la anemia falciforme, una enfermedad que presentan con frecuencia personas de raza negra y su mestizaje. Linus Pauling propuso que la enfermedad falciforme debía estar originada por una variación específica en la secuencia de aminoácidos de una cadena de hemoglobina. El nombre proviene de la forma de hoz adoptada por los glóbulos rojos de los enfermos cuando se exponen a bajas pO2.
El problema se da en la hemoglobina, que es parte de los glóbulos rojos de la sangre. Esta hemoglobina lleva a cabo la función de llevar el oxígeno a los pulmones a los órganos y tejidos del organismo y devuelven anhídrido carbónico a los pulmones. A diferencia de la hemoglobina normal (que es lisa, tiene forma de rosca y permanece aproximadamente 4 meses en el torrente sanguíneo), las falciformes no pueden pasar a través de los vasos sanguíneos, formando obstrucciones al apilarse que impiden a los órganos y los tejidos recibir sangre portadora de oxígeno (se descomponen al cado de 10 a 20 días provocando anemia). La anemia tiene lugar cuando la cantidad de glóbulos rojos que hay en el cuerpo está por debajo de lo normal.
La hemoglobina está formado por 4 subunidades, dos cadenas alfa y dos beta del tipo de las globinas, el gen de la beta globina (el gen que dice al organismo cómo fabricar la hemoglobina) se encuentra en el cromosoma 11 y tiene 475 variantes alélicos, entre sus variantes alélicos se encuentra la anemia falciforme (HbS).
La hemoglobina S (HbS), presenta una mutación no conservadora en los codones de la sexta posición de la cadena β de la globina HbA1 (GAC GTG). Mientras que en la hemoglobina normal (HbA1) esta posición la ocupa un residuo de ácido glutámico, en la HbS esa posición está ocupada por una valina. En consecuencia, la HbS remplaza un grupo hidrofílico del glutamato en la superficie exterior de la molécula, por un grupo hidrofóbico. Provocando que las interacciones hidrofóbicas de la valina desoxipolimerice con otras moléculas de desoxi-HbS, causando precipitados fibrosos que explican la transformación de la forma de los glóbulos rojos (eritrocitos).
El cianuro potásico previene el fenómeno de la obtención de la geometría falciforme. El cianuro carmila la HbS al reaccionar con los grupos α-amino del tetrámero. Esta carmilación incrementa su afinidad por el oxígeno, la cual es normalmente menor que la HbA. Pero este tratamiento presenta problemas por sus efectos secundarios tóxicos (desórdenes neurológicos).
Bibliografías.
- Delvin. T, (2004) Bioquímica, 4° Edición, España, Reverté, pag 112.
- Dolores. E, Hernández. A, Nieva. B, García. J, Hernández. C, Salamanca. F (2003) Anemia de las
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