Desnaturalizacion Proteinas
Enviado por YasnaVera • 5 de Diciembre de 2011 • 214 Palabras (1 Páginas) • 1.399 Visitas
condiciones desnaturalizantes.
En presencia de algunos compuestos químicos, las proteínas pierden su estructura nativa; tales compuestos, llamados agentes desnaturalizantes, producen el desplegamiento de la proteína que queda, así, sin la organización tridimensional característica de su funcionalidad biológica.
En algunas proteínas hay puentes disulfuro entre los residuos de Cys (para formar cistinas) de una misma cadena polipeptídica (puentes intracatenarios) o de diferentes cadenas (puentes intercatenarios) de algunas proteínas con estructura cuaternaria. Estos puentes se pueden romper mediante tratamiento con determinados agentes reductores, como por ejemplo, el ß-mercaptoetanol (ß-ME) o el ditiotreitol (DTT).
Otros agentes desnaturalizantes de proteínas, son la urea y determinados detergentes. La urea interfiere con las reacciones hidrofóbicas de las proteínas y debe incluirse en el tampón de la muestra y en todos los que se empleen para la preparación de los geles; las principales aplicaciones de la urea es en la separación de las histonas, así como de proteínas nucleares y ribosomales (ya que tienen mucha tendencia a agregar y son insolubles) y para el análisis conformacional de proteínas (mediante geles con gradientes transversales de urea).
Los detergentes afectan a la estructura nativa de las proteínas y a las interacciones con otras moléculas (proteínas, lípidos, etc.), ya que las interacciones hidrofóbicas de las proteínas son sustituidas por interacciones detergentes-proteína. Existen tres tipos principales de detergentes:
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