Nomeclatura De Enzimas

Nomenclatura de las enzimas

En el pasado se le asignaban a las enzimas nombres hasta cierto punto arbitrarios. El sistema moderno de denominar las enzimas, establecido por un comité internacional, es más ordenado y transmite mas información. Con la excepción de algunos nombres antiguos de enzimas ( como pepsina, tripsina y renina), todos los nombres de enzimas terminan en el sufijo –asa, y las clases se denominan por su actividad, o clasificación funcional. Por ejemplo, las hidrolasas, promueven reacciones de hidrolisis. Otra clase de enzimas son las fosfatasas, que catalizan la eliminación de grupos fosfatos; la sintasas y sintetasas, que catalizan reacciones de síntesis con deshidratación; las deshidrogenasas, que eliminan los átomos de hidrogeno de sus sustratos; y las quinasas, que añaden un grupo de fosfato (fosforlina) a determinadas moléculas. Las enzimas denominadas isomerasas reordenan átomos de moléculas de sus sustratos para formar isómeros estructurales, como glucosa y fructosa.

Los nombres de muchas enzimas especifican tanto el sustrato de la enzima como la clase funcional de la misma. La láctica deshidrogenasa, por ejemplo, elimina hidrógenos del acido láctico. Las enzimas que realizan exactamente el mismo trabajo (que catalizan la misma reacción ) en diferentes órganos, tienen el mismo nombre, puesto que el nombre describe la actividad de la enzima. Sin embargo los distintos órganos pueden elaborar modelos ligeramente diferentes de la enzima, que solo difieren en un aminoácido o unos pocos. Estos modelos diferentes de la misma enzima se denominan isoenzimas. Las diferencias de estructura no afectan a los lugares activos (de lo contrario las enzimas no catalizarían la misma reacción), pero si que alteran la estructura de las enzimas isoenzimaticas pueden separarse por procedimientos bioquímicos estándar. Estas técnicas son útiles para el diagnostico de enfermedades.

Control de la actividad enzimática

La velocidad de una reacción catalizada por una enzima depende de numerosos factores, entre ellos la concentración de la enzima y el pH y la temperatura de la solución. Por ejemplo, el control genético de la concentración enzimática, afecta a la velocidad de progresión siguiendo determinadas rutas metabólicas, y así regula el metabolismo celular.

La actividad de una enzima por la velocidad a la que convierte sus sustratos en productos, esta influida por factores como: 1) la temperatura y el pH de la solución; 2)la concentración de cofactores y coenzimas , que muchas enzimas necesitan como ayuda para su actividad catalítica; 3) la concentración de moléculas y de enzima de sustrato en la solución ; 4) los efectos estimuladores e inhibidores de algunos productos de la acción enzimática sobre las enzimas que contribuyen a su formación. Efectos de la temperatura y el PH.

Un aumento de la temperatura incrementara la velocidad de las reacciones no catalizadas por enzimas. En las reacciones catalizadas por enzimas, existe una relación similar entre la temperatura y la velocidad de reacción. A la temperatura de 0ºC, la velocidad de reacción es incalculablemente lenta. A medida que la temperatura se eleva por encima de 0ºc la velocidad de reacción incrementa, pero solo hasta determinado punto. Unos pocos grados por encima de la temperatura corporal la velocidad de reacción alcanza una meseta; los incrementos mayores de la temperatura provocan de hecho un descenso se debe al hecho de que a temperaturas elevadas se altera la estructura terciaria de las enzimas.

Se observa una relación similar cuando se mide la velocidad de una reacción enzimática a diferentes valores de pH. Cada enzima muestra su máxima actividad en una gama muy estrecha de pH, lo que se constituye el pH óptimo para esa enzima. Si el Ph se modifica de forma que se aleja del óptimo, disminuirá la velocidad de reacción. Esta disminución de la actividad enzimática obedece a cambios de la conformación enzimática en las cargas de los grupos R de los aminoácidos que revisten los lugares activos.

El Ph óptimo de la enzima suele reflejar el pH del liquido corporal en el que se encuentra. El pH acido optimo de la enzima digestiva pepsina, por ejemplo, permite su actividad en el acido clorhídrico, un acido fuerte, el jugo gástrico. De forma similar, el pH neutro óptimo de la amilasa salival y el pH alcalino optimo de la tripsina del jugo pancreático permite que estas enzimas digieran el almidón y las proteínas, respectivamente, en otras partes del tubo digestivo.

Cofactores y coenzimas

Muchas enzimas son totalmente inactivas cuando se aíslan en estado puro. Evidentemente, algunos de los iones y moléculas orgánicas pequeñas que se eliminan en el proceso de purificación pueden desempeñar un papel esencial en la actividad enzimática. Estos iones y moléculas pequeñas necesarias para la actividad de enzimas específicas se denominan cofactores y coenzimas.

Los cofactores comprenden iones metálicos como Ca2+, Mg2+, Mn2+, Cu2+, Zn2+ y selenio. Algunas enzimas que necesitan un cofactor no tienen un lugar activo de la forma adecuada en ausencia del mismo. En estas enzimas, la unión de los cofactores provoca un cambio de conformación en la proteína que le permite combinarse con sus sustratos. Los cofactores de otras enzimas participan en los enlaces temporales que se establecen entre las enzimas y su sustrato cuando se forma el complejo enzima sustrato

Otros cofactores, denominados coenzimas, son moléculas orgánicas derivadas de la niacina, riboflavina y otras vitaminas hidrosolubles. Las coenzimas participan en las reacciones

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