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Practica Cinética Enzimatica

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Enviado por:  anelfernanda  04 noviembre 2012
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Palabras: 3094   |   Páginas: 13
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INTRODUCCION:

Muchos estudiantes de biología tienen un “miedo” inherente a la cinética enzimática porque requiere habilidad para manejar ecuaciones algebraicas básicas; asimismo, se les dificulta comprender el significado de los datos cuantitativos de la cinética, obtenidos generalmente “in vitro”, en relación con lo que ocurre en la célula viva. Es verdad que con frecuencia hay mucha información en los datos cinéticos, con teorías muy generales y, a menudo, dudosas acerca de la función de las enzimas en la célula. Un ejemplo es el glutamato deshidrogenasa, responsable de la asimilación del amoniaco. Frecuentemente se informa que esta enzima tiene una Kmalta, poca afinidad por el substrato amoniaco, con un valor de hasta 40 mM. Esta Kmalta se obtuvo con 1 mM α-oxoglutarato y 1µM de NADH. Sin embargo, si se hubiera querido ser más real, se hubieran usado concentraciones de substrato in vivo, por ejemplo, 0.11 mM α-oxoglutarato y 1µM de NADH, la Km para el amoniaco sería de aproximadamente 3-4 mM. A partir de este ejemplo resulta claro que las condiciones empleadas para medir la actividad enzimática deben variar en un intervalo amplio de condiciones fisiológicas antes de concluir acerca de la función de una enzima in vivo.

El estudio de la cinética enzimática puede producir mucha información importante, particularmente cuando se combina otras técnicas, relacionada con el mecanismo 14 de acción de una enzima, la forma en que responde una enzima a cambios fisiológicos en la concentración de substrato y cómo puede controlarse o regularse la actividad de una enzima bajo condiciones fisiológicas. Para los biotecnólogos interesados en el uso de enzimas aisladas o de sistemas enzimáticos para el rompimiento de substratos (celulosa) o para la formación de productos (jarabes ricos en fructuosa), la importancia de la cinética enzimática es clara en la determinación de las condiciones óptimas para la actividad enzimática y para la determinación de las rapideces de conversión

óptimas. Es decir, el conocimiento de los datos cinéticos permite diseñar el proceso catalizado por enzimas de manera que se logre la máxima, o el máximo económico, conversión de los substratos en productos.

Las enzimas son proteínas con la capacidad de manipular otras moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al centro catalítico de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN. Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidad final de toda la reacción. E ...



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