Manual Nutricion Clinica

Introducción:

Hoy en día la tecnología enzimática ocupa un lugar preponderante dentro de la biotecnología y específicamente dentro del sector alimentario. Alrededor de un 65% de las enzimas que se producen industrialmente están de una u otra manera relacionadas con la industria alimentaria, aunque es conveniente señalar que solo las proteasas alcalinas empleadas en detergentes ocupan 25% del total de esta distribución, el 10% restante corresponde a aplicaciones en las aéreas farmacéutica y analítica.

Desde un enfoque histórico podemos retroceder hasta 1883, cuando Payen y Persoz observaron que en un precipitado al alcohol al extracto de malta podía, una vez re disuelto transformar al almidón de azúcar. Más tarde, en 1878, Kuhne adoptó el término de “enzima”, del griego “en la levadura” y 48 años después Sumner cristalizó la ureasa, una de las primeras evidencias de la naturaleza proteica de las enzimas.

Dentro de ese periodo destacan los trabajos de Fischer sobre la complementariedad entre enzima y sustrato (1890) y de Víctor Henri y Leonor Michaelis (1900 - 1920) sobre cinética enzimática. Entre 1930 y 1940, Kunitz y Northrop confirmaron la naturaleza proteica de las enzimas, cristalizando las proteasas del sistema digestivo (afortunadamente sin requerimiento de cofactores o metales, lo que hubiese retardado aun más el desarrollo). Este lento avance de la enzimología contrasta con lo sucedido a partir de 1950. En la actualidad existen más de 2000 enzimas perfectamente caracterizadas y registradas, se conoce la secuencia de aminoácidos de decenas de ellas y se sabe que en una bacteria como E. coli existen más de 300 proteínas; la mayor parte son enzimas responsables de su funcionamiento integral, todas ellas separables analíticamente y conocidas desde un punto de vista químico, fisicoquímico y cinético.

Características Generales:

Las enzimas son proteínas que se comportan como catalizadores; es decir aceleran la velocidad con la que las reacciones se llevan a cabo sin alterar el equilibrio y son responsables de las transformaciones metabólicas en los seres vivos. Hay que ser cuidadosos al hablar de “catalizadores biológicos” pues existen ya las llamadas “xenoenzimas”, término empleado por Neidleman (1) para referirse a catalizadores proteicos creados en el laboratorio mediante algunas de las técnicas que más adelante se mencionan. Más impactantes aun son las “abzimas”, anticuerpos monoclonales con actividad “enzimática” (2) así como el hecho reconocido de que tanto el ARN como la hemoglobina poseen actividades catalíticas.

Desde el punto de vista fisicoquímico, y como consecuencia de su estructura proteica, la actividad catalítica de las enzimas depende del pH y de la temperatura de reacción, característica que resulta de fundamental importancia en una aplicación industrial.

Tabla 1

Algunos ejemplos de aplicaciones de enzimas en alimentos seleccionadas por su característica de pH y temperatura.

Enzima Aplicación

Glucosa isomerasa

α - Amilasa termoresistente

Papaína

α - Amilasas fungales

Lactasa de levadura

Lactasa fungal Su aplicación en la isomerización de glucosa no fue posible sino hasta que se logro obtener una enzima que operase en medio no alcalino (para evitar la isomerización espontanea de glucosa a psicosa).

Gelatinización y licuefacción simultaneas del almidón incrementando la productividad.

Aplicación en el ablandamiento de carnes por su activación durante el conocimiento.

Aplicación en panadería por su desactivación durante el horneado.

Aplicación en leche por el pH óptimo de actividad.

Aplicación en suero de leche ácido

La cinética de las reacciones enzimáticas ha sido objeto de múltiples publicaciones: Segel (4), Dixon (5), Roberts (6), López -Munguía y Quintero (7), por citar sólo algunas. La mayor parte de las reacciones puedes ser descrita por el modelo clásico de Michaelis - Menten o bien por los modelos desarrollados para desviaciones tales como reversibilidad de la reacción, inhibición por exceso de sustrato y/o inhibición por alguna sustancia que con frecuencia es producto de la misma reacción.

Finalmente destacan la eficiencia catalítica y la especifidad de las enzimas. Así, una enzima como la catalasa de un peso molecular de 284000 es capaz de descomponer una pequeña molécula como el peróxido de hidrogeno a un ritmo de 50000 moléculas por segundo por molécula de enzima, mientras que la quimosina con tan solo hidrolizar el enlace peptídico entre la fenilalanina 105 y la metionina 106 de la K-caseína provoca la total desestabilización de la caseína en la leche.

Impacto actual en la tecnología de alimentos:

Las enzimas intervienen en prácticamente odas las áreas involucradas en la tecnología de los alimentos, por lo que el enzimólogo debe aprender a caracterizar y aplicar enzimas exógenas, a activar o inhibir, dependiendo del alimento, enzimas endógenas, a aprovechar su termoestabilidad para asociar su desactivación con tratamientos térmicos y emplearlas como parámetros de control de calidad o simplemente, aprovecharlas como herramienta analítica.

Como puede observarse, gran parte de estas aplicaciones son consecuencia de la disponibilidad de enzimas de origen microbiano. Aunque en ciertos casos las enzimas de origen vegetal (papina, bromelina, etc.) o bien obtenidas de algún órgano animal (quimosina, tripsina, etc.) siguen siendo importantes desde un punto de vista tecnológico y comercial; sin duda la capacidad de producción de enzimas mediante procesos de fermentación ha permitido la expansión de esta área. Es conveniente señalar algunas características y limitaciones relativas a la aplicación de enzimas en alimentos:

• La experiencia ha demostrado que se requieren de 5 a 10 años para realización industrial de un desarrollo enzimático novedoso.

• La evolución de este sector ha sido lenta y caracterizada frecuentemente por sustituciones más que por verdaderas innovaciones: “cuajos microbianos”, etc.

• Son escasos los procesos que realmente

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