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Efecto De Las Concentraciones Sobre La Actividad Enzimatica


Enviado por   •  26 de Enero de 2012  •  325 Palabras (2 Páginas)  •  4.882 Visitas

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Efecto de la concentración del sustrato sobre la actividad enzimática

Fiola Volumen de Sustrato añadido (mL) KMnO4 (mL) meq de H2O2 Remanentes meq de H2O2 Destruidos

1 1 6,6 0,1222 0,9970

2 1 3,5 0,1029 0,9907

3 2,5 3,2 0,0592 2,4970

4 2,5 1,4 0,0411 2,1589

5 5 1,7 0,0314 4,9589

6 5 0,1 0,0029 4,4080

7 10 0,5 0,0092 9,8971

8 10 0,1 0,0029 9,8778

La concentración del sustrato es uno de los factores que se aplican sobre la enzima para determinar su actividad. En este caso como sustrato se cuenta con peróxido de hidrogeno que a distintas concentraciones nos ayudara a determinar la actuación de la catalasa

A mayor concentración de sustrato mayor será la velocidad de reacción, ya que ésta fácilmente encontrara peróxido para interactuar, sin embargo esta afirmación procede hasta cierto punto: al agregar cantidades abundantes de sustrato la catalasa se satura y alcanza rápidamente su velocidad máxima, momento en el cual todas las moléculas enzimáticas están ocupadas catalizando la reacción.

Al observar la grafica podemos afirmar que la cantidad de sustrato destruido es directamente proporcional al volumen de peróxido añadido y es que la actividad enzimática se ve determinada por este paso, ya que también es directamente proporcional a la cantidad de sustrato destruido.

Podemos observar en la tabla que por cada dos tubos tenemos la misma cantidad (mL) de peróxido añadido, tomando como referencia los 5 mL que se adicionaron al tercer par de tubos, se espera que la cantidad de sustrato destruido sea el mismo para ambos casos, ya que ésta es directamente proporcional con la cantidad de peróxido que se agregue. Sin embargo a uno de ellos (específicamente al segundo del par) se agrego acido sulfúrico antes que la enzima, este efecto hace que se acidifique el medio y la catalasa no actúe en su totalidad como debería, ya que no se encuentra a su pH optimo, modificando levemente de esta manera la conformación de la catalasa y como consecuencia se obtiene una actividad enzimática que no está en su máximo potencial. Este mismo caso se repiten para los tubos 2,4,6 y 8 donde la cantidad de sustrato destruido (mL) se ve disminuida por este efecto.

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