Naturaleza química de las enzimas

Objetivos:

1. explicar la naturaleza quimica de las enzimas, sus principales propiedades y la funcion que desempeñan en los sistemas biologiocos.

La enzimas son catalizadores biologicos de naturaleza proteica (con excepcion de algunas moleculas de ARN catalizadoras o ribozimas) que incrementan la velocidad de la reaccion disminuyendo la energia de activacion. Su actividad catalitica depende de la integridad de su conformacion proteica nativa. Si senn desnaturaliza o disocia una enzima en sus subunidades, se suele perder la actividad catalitica, asi las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria son escenciales para su actividad catalitica.

La enzimas al igual que otras proteinas, tienen masas moleculares relativas, que van desde unos 12000 hasta mas de un millon. Algunas enzimas no requiren para su actividad mas grupos quimicos que sus reciduos de aminoacidos, otras requieren un componente quimico adicional llamado cofactos.

-PROPIEDADES:

• Eficiencia:

aceleran las reacciones ultiplicando su velocidad por un millon de veces o mas

• Especificidad:

Son altamente especificas en la reaccion que catalizan como el la selecciòn del sustrato que transforman.

La especificidad puede ser de dos tipos:

a) Especificidad alta o Absoluta: si la enzima utiliza un solo sustrato: Glucocinasa (Pancreas è higado)

b) Espeficificidad de grupo: Las hexoss puede ser fosforiladas por cinasas y ATP.

2. Explicar como el pH y la concentracion de sales afectan el estado ionico de una enzima y su funcion biologica.

En las enzimas los cambios de carga pueden afectar su actividad, ya sea cambiando su estructura o la carga en un residuo que funcione para ligar el sustrato en la catalisis.

Los cambios moderado de pH afectan el estado ionico de las enzimas especialmente alrededor de su centro activo afectando las cadenas (-R) las cuales por lo general tienen grupos -OH, -COOH, -NH2 y con frecuencia tambien la del sustrato. Ha pH extremos (por debajo de los 4.0 y por encima de los 10) cambia bruscamente el grado de ionizacion de numerosos grupos de las enzimas, de modo que alteran su estructura funcional. Si los cambios son sucesivamente grandes, se desnaturaliza irreversiblemente la enzma perdiendo toda su actividad. Asi mismo la variacion de pH puede alterar el grado de ionizacion del sustrato, modificando la union a la enzima.

La concentracion de sales del medio es crucial para una optima actividad enzimatica, ya que una elevada concentracion o una ausencia de sales en el medio pueden impedir la actividad enzimatica, ya que las enzimas precisan de una adecuada concentracion de iones para mantener su carga y su estructura.

3. Explicar atravez del analisis de sus respectivas graficas, los siguientes factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimaticas: concentracion de sustrato, conentracion de enzima, temperatura y pH.

• Concentración de Enzimas

La velocidad de la reacción enzimática es directamente proporcional a la concentración de enzimas. Entre mas enzima se encuentre dentro de la catalisis mayo serà la velocidad de la reaccion.

• Concentración de Sustrato

La velocidad de la reacción va aumentando a medida que aumenta la concentración de sustrato hasta que la enzima se satura.

La velocidad de una reacción es el número de moléculas de sustrato que se convierten en moléculas de producto por unidad de tiempo, que suele expresarse por unidad micromol de producto formado por minuto. La velocidad de la reacción que cataliza la enzima aumenta con la concentración del sustrato hasta que se llega a una velocidad máxima (Vmax). La nivelación de la velocidad de reacción a concentraciones de sustrato elevadas refleja la saturación con el sustrato de todos los sitios de fijación disponibles en las moléculas existentes de la enzima.

*** Al aumentar la concentracion de un sustrato S al tiemp que el resto de las condiciones se conserva la velocidad inicial vi. (velocidad medida cuando ha reaccionado muy poco sustrato) se incrementa hasta alcanzar un valor maximo. La velocidad se incrementa conforme aumenta la concentracion de sustrato, hasta un punto en el que se dice que la enzima se satura con dicho sustrato.

La velocidad inicial medida alcanza un valos maximo que no se modifica por incrementos subsecuentes de la conectracion del sustrato debido a que existe un gran exceso molar de sustrato respecto a la enzima.

En los puntos A y B solo una parte de la enzima presente se combina con el sustrato a pesar de existir muchas mas molecuals del sustrato que la de la enzima. Esto se debe a que la constante de equilibrio de la reaccio n Enz + S-> Enz/S no tiene un valor infinito. Por tanto en los puntos A y B el aumento o la disminucion del S incrementa o disminuye la cantidad de Enzima enlazada con el sustrato como Enz/S y por lo tanto la vi depende de el S.

En el punto C practicamente toda la enzima se combina con el sustrato asi un incremento subsecuente de S no se traduce a mayo velocidad de la reaccion debido a que no queda enzima libre para reaccionar y bajo estas circunstancias la velocidad de la reaccion depende y queda limitada por la rapidez a la cual prodede la catalisis en el sitio catalitico de la enzima. En el caso de B es exactamente la mitad de las molecuals de la enzima esta saturada con el sustrato y al velocidad corresponde a la mitad de la velocidad maxima.

• Temperatura

Al aumentar la temperatura aumenta la energía cinética de las reacciones química. Las reacciones enzimáticas son sensibles a los cambios de temperatura debido a la naturaleza proteica de las enzimas y puede causar la “desnaturalización térmica”.

El intervalo de temperatura en el que una enzima mantiene una conformación estable depende de la temperatura normal de las celulas en que se encuentra. Las enzimas del hombre son estables por lo general a T° hasta de 45- 55 ° C, Los microorganismos termófilos 100°C o arriba de este valor

Temperatura Optima: Es a la cual la enzima ejerce su máxima acción catalítica

• pH

La mayor parte de las enzimas intracelulares muestra actividad óptima a valores de pH entre 5 y 9. Las enzimas son proteínas que tienen grupos ionizables que se pueden cargar dependiendo del pH en el que se encuentren.

El grupo carboxilo de las proteínas a pH alcalino puede ceder su protón quedando con carga negativa

El grupo amino de las proteínas a pH ácido puede ganar un protón quedado con carga positiva.

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