RELACIÓN ESTRUCTURA/FUNCIÓN DE LAS PROTEINAS
Enviado por ediisitha2015 • 28 de Noviembre de 2015 • Apuntes • 2.140 Palabras (9 Páginas) • 895 Visitas
RELACIÓN ESTRUCTURA/FUNCIÓN DE LAS PROTEINAS
Los distintos niveles estructurales que establecen las cadenas polipeptídicas otorgan propiedades y funcionalidad a la diversa variedad de proteínas que participan de los procesos biológicos.
A partir de las características estructurales de cada molécula proteica es posible aproximarse a la capacidad funcional de cada una de ellas.
La Mioglobina y la Hemoglobina son proteínas de gran importancia para los seres humanos y en ellas es posible apreciar como la conformación estructural determina la función biológica de estas macromoléculas.
Para que una molécula pueda cumplir eficientemente con tareas de almacenamiento o transporte debe cumplir con varias características:
Debe tener la capacidad de unir Oxígeno
No permitir la oxidación de otra sustancia.
Debe Liberar Oxígeno en función de la demanda
Los metales de trancisión en sus estados de oxidación más bajos tienen una fuerte tendencia a unir oxígeno.
En particular el Hierro(II) tiene la capacidad de unirse a las proteínas de una forma que genera un sitio de unión para la molécula de Oxígeno.
Ambas proteínas aportan oxígeno en cantidades que son esenciales para el metabolismo Oxidativo.
HEMOGLOBINA MIOGLOBINA |
Tipo de Proteína Tetrámero Monoméro |
Localización Eritrocitos Músculo Esquelético |
Función principal Transporte de O2 Almacén de O2 |
Reciben el nombre de Proteinas hem por la presencia de un grupo prostético del mismo nombre compuesto de un átomo de Hierro (II) y un anillo de porfirina (Protoporfirina IX).
La estructura Secundaria y Terciaria de la Mioglobina es muy similar a las subunidades de la Hemoglobina y la estructura tetramérica de esta ultima le otorga la posibilidad de nuevas interacciones que diferencian su función.
Otras Biomoléculas de gran importancia en los seres vivientes también poseen grupos prostéticos similares, como las Cobalaminas, Citocromos o la Clorofila.
La importancia de la estructuración de cada proteína queda expresada en las repercusiones que generan las enfermedades genéticas que producen defectos en su síntesis, como la Drepanocitosis o la Talasemia.
La Mioglobina almacena oxígeno en el tejido muscular para ser utilizado en condiciones de escasez, durante las cuales la molécula es liberada para su uso en las mitocondrias musculares, permitiendo la síntesis de ATP dependiente de Oxígeno.
Esta proteína se constituye por una cadena polipeptídica simple, de peso molecular de 17.000 dalton. Compuesta por
153 residuos aminoacídicos.
Como suele ocurrir con las proteínas globulares, posee una superficie predominantemente polar y un interior no polar, con una disposición de los diferentes residuos en función de este tipo de ordenamiento.
La Mioglobina es una molécula compacta, toscamente esférica y con una conformación atípica, donde casi el 75% de sus residuos se agrupan en 8 hélices alfa.
Para facilitar la referencia a determinadas zonas de la estructura secundaria o terciaria de una proteína se asigna un sistema de números o letras.
El grupo hem se posiciona en una hendidura entre las hélices E y F, con sus grupos polares orientados hacia la superficie de la globina.
El enlace coordinado queda establecido con el Nitrógeno de la histidina proximal, mientras que la histidina distal se ubica en el lado opuesto de anillo hem.
Cuando se produce la unión del oxígeno hay un cambio en la posición del Hierro de la Hemoglobina, el cual de estar fuera del plano del anillo Hem pasa a una ubicación co-planar con este.
Este movimiento también se traspasa al residuo Histidina al cual está unido y de igual forma a los residuos que se le encuentren enlazados.
La unión del primer átomo de Oxígeno y el átomo de Hierro(II) es perpendicular al plano del anillo Hem, mientras que la unión entre átomos de oxígeno se establece en un ángulo de 121° al mismo plano, lo que orienta al segundo oxígeno en dirección contraria a la histidina distal.
Normalmente el grupo hem presenta una afinidad 25.000 veces mayor por el monóxido de Carbono que por el Oxígeno.
Fisiológicamente las apoproteínas de la Hemoglobina y la Mioglobina generan un ambiente adverso por impedimento estérico dificultan la unión, sumado a las cantidades predominantes de O2 ambientales.
Las curvas de disociación del Oxígeno para ambas proteínas permiten explicar sus funciones fisiológicas.
PO2 Lecho capilar pulmonar: 100mm Hg
PO2 Muscular: 20mm Hg (5mm Hg)
PO2 Otros tejidos: 40mm Hg
La estructura cuaternaria de la Hemoglobina es quien garantiza las propiedades adicionales que la destacan y que la diferencian de la Mioglobina.
Transporta y libera O2 en los tejidos
Transporta CO2 y protones hacia los pulmones
Composición Tetramérica
Normal Adulto (HbA) α2β2 Fetal (HbF) α2γ2
Hemoglobina S (HbS) α2S2 Minoritaria Adulto (HbF) α2δ2
Subunidades de HbA son casi idénticas a la Mioglobina.
Cada tetrámero puede unir 4 moléculas de O2
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