Bioquimica

Tema: ENZIMAS

La principal función de las enzimas es la catálisis: dirigir y acelerar las reacciones bioquímicas. Una reacción bioquímica se da cuando 2 moleculas (sustrato+enzima) chocan, estas generan una energía de activación.

Propiedades de las enzimas:

Velocidad. Para acelerar las velocidades de las enzimas crean rutas o atajos en las reacciones. Las reacciones tienen como propósito generar energía y crear biomoléculas. Una enzima no altera el resultado de las reacciones solo las acelera.

Especifidad. Para cada sustrato hay una enzima específica. La enzima y el sustrato se unen en un punto receptor especifico (tienen el punto complementario de la unión del sustrato+enzima)

Modelo llave-cerradura. Cada enzima se une a cada tipo de sustrato porque son complementarias. Hay excepciones ej. Hexoquinasas.

Modelo Ajuste Inducido. Cuando una enzima reacciona con mas de un tipo de sustrato, dependiendo de la forma del sustrato la enzima puede cambiar.

*Hexoquinasas es una enzima que metaboliza a la glucosa de 6 (galactosa, fructuosa y glucosa que son isómeros)

Las enzimas pueden necesitar o no a otras moleculas adicionales para activar la enzima (cofactores o coenzimas) estos son funcionalmente lo mismo estructuralmente no

COFACTOR. Componente no proteico termoestable y de bajo peso molecular, necesario para la acción de una enzima. Se diferencia de las coenzimas porque son moleculas más pequeñas ej. Metales de transición y alcalinos, prácticamente iones.

COENZIMAS. Compuestos orgánicos y complejos entre ellos los principales son las vitaminas.

*APOENZIMA. Enzima que necesita un Cofactor pero no lo tienen. Enzimáticamente no activa.

*HOLOENZIMA. La forma catalíticamente activa de una enzima.

Tema: CLASIFICACION DE LA ENZIMAS

OXIDO-REDUCTASAS. Catalizan la transferencia de electrones. 2 tipos: deshidrogenasa y reductasas. Las deshidrogenasas se utilizan para oxidar (quitar H). las reductasas son para dar H- estas enzimas utilizan las coenzimas (NAD, FAD, NADP) y se utilizan para trasportar los H las deshidrogenasas. Y las coenzimas de las reductasas son el FADH y NADH.

TRANSFERASAS. Catalizan las reacciones donde se necesita una trasferencia de grupos de una molecula a otra. Se nombra con el prefijo trans- + nombre del grupo+ sufijo -asa.

HIDROLASAS. Catalizan reacciones en las que se produce una ruptura de enlaces por la adición de agua.

LIASAS. Catalizan reacciones en las cuales se eliminan grupos y se van a formar dobles enlaces.

ISOMERASAS. Catalizan reordenamiento intramolecular.

LIGASAS. Catalizan la formación de enlaces entre 2 moleculas de sustrato. La energía para esta reacción la aporta la hidrólisis del ATP.

Tema: CINETICA ENZIMATICA

es el estudio cuantitativo de la catálisis enzimática. Mide la velocidad y afinidad de la enzima por el sustrato y los inhibidores proporcionando conocimientos sobre los mecanismos de acción.

Inhibidores enzimáticos. Toda molecula que disminuye a reduce la actividad de una enzima. Tipos de inhibidores:

COMPETITIVOS: son moleculas que se unen a la enzima libre. Compitiendo por el punto de unión receptor con el sustrato. Una característica del este inhibidor es que debe tener una estructura-forma parecida del sustrato. Este tipo es reversible cuando se le aumenta la concentración el sustrato

ACOMPETITIVO: consiste en que el inhibidor se va a unir al complejo enzima-sustrato. Esto se da cuando la enzima se puede unir a mas de un sustrato (modelo ajuste inducido). Pasa porque la enzima no tiene un punto de receptor fijo (porque se puede ajustar) asi que el inhibidor espera a que la enzima se una al sustrato. Es reversible al aumentar la concentración de sustrato.

NO COMPETITIVO: el inhibidor se puede unir a la enzima libre (acción del competitivo) o unir al complejo de sustrato-enzima (acción acompetitiva). Esto se puede porque si tiene la misma forma de la enzima se une y si no también tiene la capacidad de esperar.

IRREVERSIBLE: se da cuando se forma un enlace covalente entre los grupos funcionales del punto activo de la enzima con los grupos funcionales del inhibidor. Es irreversible aun si aumenta la concentración de sustrato porque no ejerce suficiente presión para romper el enlace. Solo con reacciones bioquímicas se puede romper el enlace pero dañaría la estructura.

Tema: FACTORES QUE FAVORECEN LA CATALISIS

Efectos de proximidad y tensión. Entre mas cerca estén los grupos funcionales del sustrato y de la enzima van a actuar como una sola molecula y al mismo tiempo evita la perdida de energía y asi la catálisis es mas efectiva.

Catálisis acido-básica. Se da en un determinado pH. El pH puede favorecer la catálisis ionizando los grupos del sustrato (hacen que sean mas reactivos) el PH puede donar o aceptar H y va a variar la carga de reactivos.

Efectos electroestáticos. Atracción de cargas opuestas.

Catálisis covalente. Cuando se forma un enlace covalente entre el sustrato y la enzima.

Tema: VITAMINAS

Su principal función es ser coenzima. Activadores enzimáticos en las reacciones bioquímicas. Son moleculas esenciales y vitales para la vida se clasifican en –liposolubles y hidrosolubles

Vitaminas liposolubles: vitaminas A, D, E, K

• Vitamina A. retinol/ antixeroflatmico. Como se unen a la grasa estas se pueden almacenar en los tejidos. Cumplen funciones antioxidantes. Cumplen funciones en la vista para producir el pigmento y producir una imagen. La disminución de la vitamina a produce ceguera nocturna. A nivel de la mucosa la vitamina a le ayuda a las membranas/mucosa a regenerarse. La vitamina a se encuentra en los alimentos de origen animal. El caroteno es una provitamina A (entre al sistema y por medio de reacciones lo convierte en vitamina A)

• Vitamina D. calciferol/ Antirraquítica. Esta vitamina actúa como una hormona, capta el calcio y lo trasporta a todos los tejidos y huesos. Cuando hay una deficiencia de la vitamina D se dan enfermedades como raquitismo (caracterizada por una deformación en los huesos 0-6 meses) osteomalacia, osteoporosis.

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