REACCIONES DE PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS

Reacciones de proteínas y aminoácidos

Reactions of proteins and amino acids

Resumen

El presente informe redacta la práctica desarrollada en el laboratorio de Bioquímica perteneciente a la universidad nacional Federico Villarreal (UNFV), practica desarrollada en grupos, desarrollado el 04 de Junio del presente año. Las moléculas de proteínas son tan complejas que es bastante difícil interpretar su comportamiento químico; en general puede decirse que la proteína refleja las propiedades químicas de los aminoácidos que la contienen. El propósito de estos experimentos es conocer algunas de las propiedades químicas comunes de las proteínas, especialmente aquellas por las cuales las proteínas puedan ser distinguidas unas de otras, todos los experimentos estarán basados en reacciones de coloración. Como se sabe hay reactivos que producen reacciones específicas para los aminoácidos, basados en la presencia del grupo amino, del carboxilo o del agrupamiento R, produciendo cambios de color; estas reacciones permiten el reconocimiento indirecto de las proteínas, como son las reacciones de Millón, Biuret o Xantoproteíca para la tirosina, estas son positivas tanto con los aminoácidos de forma libre, como para las proteínas de las moléculas proteica. En los resultados obtenidos en las distintas reacciones de coloración vemos que hay reacciones positivas como negativas, están dependerán del tipo del grupo carboxilo que posea, determinado si son proteínas o aminoácidos.

Palabras clave: moléculas, proteína, aminoácido, grupo amino, grupo carboxilo, coloración.

Abstract

This report draws the practice developed in the biochemistry laboratory belonging to the National University Federico Villarreal (UNFV) developed practice groups, developed on 04 June this year. Protein molecules are so complex that it is quite difficult to interpret their chemical behavior, in general can be said that the protein reflects the chemical properties of amino acids containing chelates. The purpose of these experiments is to find some common chemical properties of proteins; especially those by which proteins can be distinguished from each other, all experiments are based on reactions of coloration. As is known reactions are specific reagents for amino acids, based on the presence of amino, carboxyl or the grouping R, producing color changes, these reactions allow indirect recognition of proteins, as are the reactions of Millón Biuret or Xantoproteíca for tyrosine, these are positive with both free-form amino acids, proteins and for protein molecules. The results obtained from the various color reactions we see that there are positive and negative reactions are dependent on the type having carboxyl group, particularly if protein or amino acids.

Keywords: molecules, protein, amino acid, amino group, carboxyl group, coloring

Introducción

Según Cardellá (1990), en casi todos los procesos que ocurren en las células están presentes las proteínas. Entre las macromoléculas, ellas son las ejecutoras, el ácido desoxirribonucleico (ADN) es la memoria que contiene la información genética y los ácidos ribonucleicos (ARN) son las macromoléculas decodificadoras, ya que son capaces de convertir la información codificada en los ácidos nucleicos en la información secuencia1 de las proteínas.

Existen miles de proteínas diferentes, cada una con función específica A cualquier nivel que nos refiramos, una determina da estructura permite una función determinada y las proteínas son un ejemplo conspicuo; por ello se vuelve importante e imprescindible el estudio de la estructura de las proteínas, lo que permitirá comprender su diversidad funcional, la relación estructura-función y sus propiedades más relevantes. En este contexto, dada sus importancias biológicas y biomédicas, no podemos dejar de hacer referencia a los péptidos.

Las proteínas son moléculas cuaternarias (carbono, hidrogeno, oxigeno, nitrógeno), las cuales se encuentran formadas por monómeros llamados aminoácidos, algunos autores llaman a los aminoácidos residuos pues según el autor los aminoácidos han perdido un hidrogeno de su grupo amino y porción hidroxilo de su grupo carboxilo, o uno de los dos si ocupan los extremos de la cadena, a las proteínas se las puede clasificar de acuerdo al número de aminoácidos que tiene su cadena, como péptido, polipéptido y oligopéptido.

Las proteínas también son identificadas por los enlaces covalentes y no covalentes que presenta su estructura, en este informe se hablara de la importancia de las proteínas tanto para el hombre como para acuicultura.

Marco teórico

Las proteínas son moléculas cuaternarias, pero en si son la unión de aminoácido y un carboxilo con la liberación de una molécula de agua, muchos organismos presentan miles de proteínas diferentes con funciones específicas, existen como 1.5 millones solo en la capa intracelular y extracelular esto nos demuestra la gran variedad de proteínas que existen

Características más importantes

(Según Matheus/Van Holde/Ahern, 2002)

- Las proteínas son biopolímeros (llamados polipeptidos) de L- aminoácidos.

- Las proteínas son están formados por una secuencia de aminoácidos unidas por un enlace peptídico.

- Solo los ácidos L- amino pueden formar proteínas solo una rara excepción en la pared de una célula bacterial que contiene D- aminoácidos

- El proceso de colocar a los aminoácidos juntos para la formación de proteínas se llama translación.

- La translación se realiza en el código genético, en el cual 3 nucleótidos de RNA especifican un aminoácido para la proteína.

- El orden de las secuencia de los aminoácidos se distingue según la diferencia entre una y otra proteína.

- La diferencia entre polipeptido y proteína es que los polipeptidos presentan una cadena simple de aminoácidos, y las proteínas primero tienen que plegar y modificara su cadena de aminoácidos para recién formar sus cadenas de aminoácidos, las proteínas contienen más cadenas que un polipeptido.

- Las proteínas son llamadas algunas veces motores de la célula, ya que ellas se encargan de muchas cosas como: catalizar reacciones, promueven la unidad estructural, transportan moléculas, proporcionan movimiento, unen moléculas y otras funciones más.

Enlace peptídico, Conformación espacial del enlace peptídico

El enlace peptídico es una amida sustituida que se forma al reaccionar el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro ocasionando la pérdida de una molécula de agua:

Figura 1. En la formación del enlace peptídico interviene el carboxilo de un aminoácido, el cual reacciona con el grupo amino de otro; se produce la formación de una molécula de agua y los aminoácidos quedan unidos. La estructura resultante se llama un dipéptido

Según Cardellá R. (1990). El grupo peptídico formado está constituido por el carbono carbonxilico y el N amídico, ambos unidos al carbono alfa. En el enlace peptídico se establece una resonancia electrónica, debido a la posibilidad que presentan los electrones del enlace para desplazarse entre el C y el N, por las interacciones que se establecen entre los orbitales p del N, el C y el O .Debido a la resonancia el enlace peptídico presenta características de doble enlace, comprobado mediante la espectroscopia, ya que la distancie entre el átomo de carbono y el oxígeno es 0,02 mayor que la distancia promedio de enlaces dobles C=O de aldehídos y cetonas; así como el C-N peptídico es 0,13R menor que el enlace simple N-Ca; por consecuencia se dice que el enlace peptídico posee carácter parcial de doble enlace. El enlace Cα-N es el enlace φ, y el Cα-C es el ψ.

Esta característica determina que los elementos del enlace peptídico se encuentren en un mismo plano y los giros se establezcan sólo al nivel de los carbono alfa; además, debido a las limitaciones de giros que condiciona este carácter de doble enlace existe la posibilidad de la presencia de isomería geométrica (cidtrans). La configuración predominante en los péptidos y proteínas es la trans, donde los átomos de Cα sucesivos se disponen a los lados opuestos del grupo peptídico. La energía de resonancia alcanza su valor máximo cuando el grupo peptídico es coplanar, ya que el sobre solapamiento de los orbitales p es máximo en esta conformación. Este sobre solapamiento y, por tanto, la energía de resonancia se hacen cero, si el enlace peptídico realiza un giro que lo aleje 90' de la planaridad, lo cual explica la rigidez planar del grupo peptídico.

Clasificación

Según Martínez J. (2005). Pueden ser homoproteinas y heteroproteinas, la primera está conformada por las proteínas globulares y fibrosas, la segunda por las demás clasificaciones.

 Por su forma

- Globulares: En este caso, la larga cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma para producir un “ovillo” de dimensiones,

...