Aminoacidos Y Peptidos
Enviado por SamuelJamal • 12 de Julio de 2013 • 2.607 Palabras (11 Páginas) • 356 Visitas
El siguiente trabajo tiene como objetivo comprender un poco más sobre la importancia de los aminoácidos y péptidos, como se clasifican, como se estructuran para formar las proteínas de las cuales dependemos muchos de los seres vivos.
Se analizaran los aminoácidos que existen ya que estos individualmente realizan un trabajo junto con otras moléculas para mantener un estado homeostático a nuestro cuerpo y así permitir que este funcione adecuadamente.
También tenemos a los péptidos que no son otra cosa que la unión de dos o más aminoácidos, se abordaran las funciones que unos pocos péptidos realizan y lo importante que son para nuestro cuerpo.
1.- Clasificación de los aminoácidos:
Existen 20 aminoácidos diferentes de que forman parte de las proteínas. Todos ellos son -aminoácidos y constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo carbono denominado carbono-lfa. El carbono-lfa recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el grupo diferenciador de los distintos aminoácidos (R) se denomina cadena lateral.
Dado que los diferentes aminoácidos difieren unos de otros por su cadena lateral, podemos clasificarlos según el tipo de cadena lateral que posean.
Aminoácidos alifáticos
En este grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada
.
(Glicina, Gly, G ) (Alanina, Ala, A) (Valina, Val, V) (Leucina, Leu, L)
(Isoleucina, Ile, I)
Aminoácidos aromáticos:
En este grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena lateral posee un anillo aromático. La fenilalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxilo en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y mas reactivo. El triptófano tiene un grupo indol.
(Fenilalanina, Phe, F) (Tirosina, Tyr, Y) (Triptófano, Trp, W)
La prolina también tiene una cadena lateral de naturaleza alifática, pero difiere de los demás aminoácidos en que su cadena lateral está unida tanto al carbono alfa como al nitrógeno del grupo amino.
(Prolina, Pro, P)
Aminoácidos azufrados
Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre, son la cisteína, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster.
(Cisteina, Cys, C) (Metionina, Met, M)
Aminoácidos hidroxilados
Otros dos aminoácidos tienen cadenas alifáticas hidroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucha más hidrofílicos y reactivos.
(Serina, Ser, S) (Treonina, Thr, T)
Aminoácidos básicos
Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina, arginina e histidina.
(Lisina, Lys, K) (Arginina, Arg, R) (Histidina, His, H)
Aminoácidos ácidos y sus amidas
En este grupo encontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas correspondientes. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida Terminal en lugar del carboxilo libre.
(Ácido aspártico, Asp, D) (Asparragina, Asn, N) (Ácido glutámico, Glu, E) (Glutamina, Gln, Q)
Grupos R apolares o hidrófobos: Gly, Ala, Val, Leu, Pro, Ile, Phe, Trp y Met.
Grupos R polares, pero sin carga: Ser, Thr, Cys, Asn, Gln y Tyr.
Grupos R con carga positiva (básicos): His, Lys y Arg.
Grupos R con carga negativa (ácidos): Asp y Glu.
2.- ¿A que se le llama enlace peptídico? Dibújelo
El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH Terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.
3.- Clasificación de los péptidos según su complejidad estructural indique ejemplos:
Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables por un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:
• Oligopéptido: menos de 10 aminoácidos.
• Polipéptido: más de 10 aminoácidos.
• Proteína: más de 50 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las proteínas pueden estar formadas por la unión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta de 55 aminoácidos y conocida como una hormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los seres humanos.
El enlace peptídico es un enlace covalente
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