Aminoácidos, Estructura general

Aminoácidos

Estructura general

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Aminoácidos esenciales

Aminoácido

Funciones

Alimentos que lo contienen

Histidina

• Precursor de la síntesis de proteínas.
• Componente de la hemoglobina.
• Regulación del pH.
• Participación en reacciones enzimáticas.

• Carne
• Pescado
• Mariscos
• Huevos

Isoleucina

• Síntesis de proteínas.
• Energía.
• Reparación y recuperación muscular.
• Regulación del azúcar en la sangre.
• Función cerebral y regulación del estado de ánimo.

• Carne
• Aves de corral
• Pescado
• Huevos
• Lácteos

Lisina

• Síntesis de proteínas.
• Colágeno y tejido conectivo.
• Función inmunológica.
• Absorción de calcio.

• Carne
• Pescado
• Lácteos
• Huevos
• Frutos secos

Metionina

• Síntesis de proteínas.
• Producción de cisteína y glutatión.
• Metabolismo de lípidos.
• Desintoxicación: La metionina es necesaria para la síntesis de la S-adenosilmetionina (SAMe).

• Carne
• Aves de corral
• Pescado
• Legumbres
• Granos y semillas

Triptófano

• Precursor de la serotonina.
• Precursor de la melatonina.
• Regulación del apetito.
• Producción de niacina

• Carne
• Aves de corral
• Pescado
• Legumbres
• Plátanos

Aminoácidos no esenciales

Aminoácido

Funciones

Arginina

• Síntesis de proteínas.
• Producción de óxido nítrico.
• Función inmunológica.
• Cicatrización de heridas.

Acido aspártico

• Síntesis de proteínas.
• Metabolismo de los aminoácidos.
• Producción de energía.
• Función neurotransmisora.
• Detoxificación de amoníaco.

Prolina

• Estructura y resistencia del tejido conectivo.
• Cicatrización de heridas.
• Función antioxidante.
• Transporte y almacenamiento de nitrógeno.

Glicina

• Componente estructural de proteínas.
• Neurotransmisor inhibidor.
• Función en la síntesis de colágeno.
• Regulación del equilibrio ácido-base.

Glutamina

• Fuente de energía.
• Función inmunológica.
• Mantenimiento de la barrera intestinal.
• Síntesis de proteínas y mantenimiento muscular.
• Función cerebral.

El número de aminoácidos esenciales son   9    y los no esenciales   11    ambos suman   20    que representa el total de ellos en nuestro cuerpo de todas las proteínas.

Enlaces

Enlace peptídico 

Características: El enlace peptídico es un enlace covalente, tiene una naturaleza planar debido a la presencia de un enlace doble parcial entre el carbono del grupo carboxilo y el nitrógeno del grupo amino, tiene una dirección definida y exhibe un carácter resonante.

Formación: se forma entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) de otro aminoácido. Durante la formación del enlace, se libera una molécula de agua, proceso conocido como deshidratación.

Estructura:

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Enlace polipéptido 

Definición: cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los enlaces peptídicos son los enlaces químicos que unen los aminoácidos entre sí para formar una cadena de polipéptidos. Cada enlace peptídico se forma entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) de otro aminoácido, con la liberación de una molécula de agua.

Características: Estas cadenas pueden tener diferentes longitudes y secuencias de aminoácidos, lo que da lugar a la diversidad de proteínas con funciones específicas en el organismo. Una vez que un polipéptido se pliega en una estructura tridimensional específica, se convierte en una proteína.