CANTIDAD DE OXÍGENO TRANSPORTADA POR LA SANGRE..

CANTIDAD DE OXÍGENO TRANSPORTADA POR LA SANGRE.

El oxígeno se transporta de los pulmones a la periferia mediante dos mecanismos: unido a la Hb como oxihemoglobina (HbO2) y disuelto en el plasma (dO2):

• Oxigeno disuelto: se pueden transportar tan sólo 0.003 ml de O2 por 100 ml de plasma por mm Hg de presión.
• Oxigeno combinado con Hemoglobina: Cada gramo de hemoglobina transporta 1.39 ml de O2 por mm Hg presión lo cual le confiere a esta forma de transporte la característica de ser la más importante desde el punto de vista cuantitativo

La suma de las dos formas de transporte conforma el contenido arterial de oxígeno (CaO2), afirmación que permite expresar que:

CaO2 = HbO2 + dO2

En esta ecuación se señalan dos fenómenos diferentes, por lo cual la expresión correcta para los análisis fisiológicos se transforma en:

CaO2 = (Hb x 1.39 x SaO2 ) + (0.003 x PaO2 )

De esta expresión, se deduce que para “garantizar” un adecuado CaO2 , se requiere el funcionamiento óptimo de dos componentes orgánicos:

1. Una funcionalidad normal del sistema respiratorio que permita la consecución de cifras adecuadas de PaO2, parámetro que si bien representa cuantitativamente la forma de transporte menos importante, es vital para determinar el porcentaje de saturación de hemoglobina  
2. Un componente diferente al sistema respiratorio, vinculado más al correcto funcionamiento del sistema hematopoyético, que garantice una adecuada producción de eritrocitos, y por ende de Hb de características normales (Hb-A), puesto que las hemoglobinopatías impedirán una correcta asociación entre ésta y el O2 .

El transporte de oxígeno (DO2) no depende exclusivamente de los factores mencionados. Adicionalmente debe existir un funcionamiento adecuado del sistema cardiovascular, puesto que el DO2 se expresa como el producto del CaO2 por el gasto cardíaco (Q); y este último es función del volumen latido (VL) por la frecuencia cardíaca (FC). De donde se deduce la ecuación del transporte de oxígeno:

DO2 = CaO2 x Q

Ecuación que puede expresarse para efectos didácticos como:

DO2 = [(Hb x 1.39 x SaO2 ) + (0.003 x PaO2 )] x [VL x FC]

POSIBILIDADES DE COMBINACIÓN DE LA HEMOGLOBINA

1. HEMOGLOBINA NORMAL: también llamada hemoglobina del adulto representa aproximadamente el 97 % de la hemoglobina en el adulto. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
2. HEMOGLOBINA FETAL (hemoglobina F, HbF): En la hemoglobina fetal, las dos cadenas b están sustituidas por cadenas g, que se denominan a2g2. La consecuencia fisiológica de esta modificación es que la hemoglobina F tiene una mayor afinidad por el O2 que la A, lo cual facilita el movimiento de O2 desde la madre hacia el feto. La hemoglobina F es una variante normal presente en el feto y que se sustituye por hemoglobina A durante el primer año de vida.
3. HEMOGLOBINA S: La hemoglobina S es una variante anormal de hemoglobina que causa la enfermedad de células falciformes o drepanocitosis. En la hemoglobina S, las subunidades a son normales, pero las subunidades b son anormales y reciben la designación de aA 2bS 2. En su forma desoxigenada, la hemoglobina S forma bastones en forma de hoz en los hematíes, distorsionando su forma (es decir, forma falciforme). Esta deformación de los hematíes puede dar lugar a oclusión de los pequeños vasos sanguíneos. La afinidad del O2 por la hemoglobina es menor que la afinidad del O2 por la hemoglobina A
4. OXIHEMOGLOBINA: Derivado inestable y reversible de la hemoglobina combinada con oxígeno; representa la forma transportadora de oxígeno de la hemoglobina. Representa el  98% del contenido total de O2 de la sangre está unido de forma reversible con la hemoglobina en el interior de los hematíes. La hemoglobina es una proteína globular que consta de cuatro subunidades que contienen una mitad hemo (que es una porfirina unida al hierro) y una cadena polipeptídica designada a o b.

La hemoglobina adulta (hemoglobina A) se denomina a2b2; dos de las subunidades tienen cadenas a y dos tienen cadenas b. Cada subunidad se puede unir a una molécula de O2, hasta un total de 4 moléculas de O2 por molécula de hemoglobina. Cuando la hemoglobina está oxigenada, se denomina oxihemoglobina y cuando está desoxigenada, desoxihemoglobina. Para que las subunidades se unan al O2, el hierro en la mitad hemo debe estar en estado ferroso (es decir, Fe2+)

1. CARBAMINOHEMOGLOBINA: El CO2 se une a los grupos amino terminales en las proteínas (p. ej., hemoglobina y proteínas plasmáticas como la albúmina). Cuando el CO2 está unido a la hemoglobina, se denomina carboaminohemoglobina, que supone aproximadamente el 3% del CO2 total. El CO2 se une a la hemoglobina en un lugar diferente del lugar donde lo hace el O2. La  unión del CO2 a la hemoglobina reduce su afinidad por el O2 y causa un desplazamiento a la derecha de la curva de disociación O2-hemoglobina (efecto Bohr). A su vez, el O2 unido a la hemoglobina cambia su afinidad por el CO2, de forma que cuando hay menos O2 unido, la afinidad de la hemoglobina por el CO2 aumenta (efecto Haldane). Estos efectos mutuos del O2 y el CO2 sobre la unión de cada uno de ellos a la hemoglobina tienen sentido en los tejidos, porque el CO2 se produce y se une a la hemoglobina, la afinidad de la hemoglobina por el O2 está disminuida y libera O2 a los tejidos más fácilmente; a su vez, la liberación de O2 desde la hemoglobina aumenta su afinidad por el CO2 que está siendo producido en los tejidos.
2. COARBOXIHEMOGLOBINA: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40 %). El CO presenta una afinidad 250 veces mayor que el oxígeno por la Hb, por lo que desplaza a éste fácilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO). Una presión de 1mmHg en sangre de CO es incompatible con la vida.
3. METAHEGLOBINA: Si el componente de hierro de las mitades hemo está en estado férrico o Fe3+ (en lugar del estado normal Fe2+), se denomina metahemoglobina. La metahemoglobina no se une al O2. La metahemoglobinemia tiene diversos orígenes, incluida la oxidación de Fe2+ a Fe3+ por nitritos y sulfonamidas. Existe también una variante congénita de la enfermedad en la que aparece una deficiencia de metahemoglobina reductasa, una enzima de los hematíes que normalmente mantiene el hierro en su estado reducido
4. HEMOGLOBINA GLICOSILADA: Es el resultado de la unión de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres.

RESPIRACIÓN CELULAR

 La respiración celular es una serie de reacciones mediante las cuales la célula degrada moléculas orgánicas y produce energía. Todas las células vivas llevan a cabo respiración celular para obtener la energía necesaria para sus funciones. Usualmente se usa glucosa como materia prima, la cual se metaboliza a bióxido de carbono y agua, produciéndose energía que se almacena como ATP (trifosfato de adenosina):

[pic 1]

La molécula de ATP está formada por adenina, ribosa y tres grupos fosfatos con enlaces ricos en energía. Cuando la molécula se hidroliza, el fosfato terminal se separa para formar ADP (difosfato de adenosina) y se libera energía. El ATP es la fuente de energía que se usa como combustible para llevar a cabo el metabolismo celular.

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