Ensayo de Aminoácidos y proteínas
Enviado por Adrian Romero • 13 de Agosto de 2017 • Ensayo • 1.382 Palabras (6 Páginas) • 526 Visitas
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Licenciatura en enfermería
Bioquímica 1ª
Profesor: Q.B. José Ángel Romero C.
Ensayo de Aminoácidos y proteínas
Adrian Romero Torres
Hermosillo, Sonora Viernes 11 de agosto de 2017
Índice
Introducción…………………………………………………………………1
2.1 Aminoácidos……………………………………………………………2
2.1.1 Estructura de los aminoácidos………………………..……...……2
2.1.2 Propiedades de los aminoácidos………………………………….3
2.2 Enlace Peptídico………………………………………………………4
2.2.1 Formación de proteínas…………………………………………….4
2.3 Función de proteínas………………………………………………….5
2.3.1 Características de las proteínas…………………………………..5
2.3.2 Relación de las proteínas………………………………………….5
2.4 Proteínas alostericas…………………………………………………6
Conclusión………………………………………………………………….7
Bibliografías…………………………………………………………………8
Introducción
Con el siguiente ensayo después de realizar una exhaustivamente una investigación acerca de los aminoácidos, su estructura, su función y su importancia, así como también acerca de las proteínas y todo lo que conlleva, se busca dejar en claro toda esta información que es de suma importancia para nosotros los estudiantes del área de las ciencias de la salud.
Veremos como este ensayo se va desglosando con los diferentes subtemas obtenidos durante la investigación a medida que vayamos avanzando en nuestra lectura.
Como dato importante e de aclarar después de ya mencionarlo anteriormente que, este tema es de suma importancia porque conoceremos más a fondo acerca de los aminoácidos no solo su concepto si no para que nos sirve y cuál es su importancia dentro de nuestro cuerpo ya que, juegan un papel muy importante. Al igual que los aminoácidos las proteínas también son de suma importancia ya que otorgan energía a nuestro cuerpo.
2.1 Aminoácidos
Como su nombre lo implica, los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino (NH2) en uno de los extremos de la molécula y un grupo ácido carboxílico (COOH) en el otro extremo. Los aminoácidos son las unidades que forman a las proteínas, sin embargo, tanto estos como sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los polímeros cortos de aminoácidos (péptidos) tienen funciones importantes en el sistema neuroendocrino como hormonas, factores que liberan hormonas, neuromoduladores o neurotransmisores.
En general los aminoácidos están constituidos por un carbono alfa al cual se unen un grupo funcional amino, uno carboxilo, un hidrógeno y un grupo R o lateral. La diferencia entre los aminoácidos se debe a la estructura de sus grupos laterales o R (residuo o resto de la molécula).
2.1.1Estructura de los aminoácidos.
En el siguiente cuadro podremos observar la estructura de los aminoácidos
Nivel | Estructura | Descripción |
1 | Primaria | Se le llama así a la secuencia de aminoácidos en una proteína. |
2 | Secundaria | Describe la orientación, en un patrón regular, de los diferentes segmentos de una proteína. |
3 | Terciaria | Describe el enrollamiento total de la proteína en una forma general tridimensional. |
4 | Cuaternaria | Se refiere a la reunión de varios péptidos o proteínas en grandes estructuras agregadas. |
En la siguiente imagen podremos observar las 22 formas más comunes de los aminoácidos:
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2.1.2 Propiedades de los aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrógiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.
2.2 Enlace peptídico
En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido de otro, sin ramificaciones, por medio del enlace peptídico, que es un enlace amido entre el grupo a-carboxilo de un aminoácido y el grupo a-amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratación de los aminoácidos en cuestión.
Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de las proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o elevadas concentraciones de moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a la proteína a elevadas temperaturas y condiciones ácidas extremas.
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