Accion anzimatica, Actividad de la amilasa sobre el almidón
Enviado por Andrés Mercado • 13 de Junio de 2019 • Apuntes • 6.029 Palabras (25 Páginas) • 99 Visitas
ACCIÓN ENZIMÁTICA
ADA LUZ ATENCIA LAMADRID
MARÍA JOSÉ QUIROZ BARRETO
VICTOR JESÚS YEPES YANEZ
DOCENTE: CAROLINA ARANGO RIVAS
UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA
FACULTAD DE CIENCIAS BÁSICAS
PROGRAMA DE QUÍMICA
CURSO DE BIOLOGÍA GENERAL
MONTERÍA – CÓRDOBA
2016
INTRODUCCIÓN
Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrían tener lugar sin la
presencia de los enzimas. Estas macromoléculas, que generalmente son proteínas
globulares formadas por una o más cadenas polipeptídicas, catalizan las reacciones
bioquímicas, permitiendo que los sustratos se conviertan en los productos que
necesita la célula. Como todo catalizador, los enzimas no se consumen en las
reacciones que catalizan, pero a diferencia de otros catalizadores de naturaleza
inorgánica, las reacciones que catalizan son muy específicas: sólo interaccionan
con determinados sustratos, y sólo facilitan el curso de determinadas reacciones.
En el presente informe se mostrará y analizará los resultados obtenidos al estudiar
la actividad de la amilasa sobre el almidón; la amilasa es una enzima que ayuda a
digerir los carbohidratos. Se produce en el páncreas y en las glándulas salivales. La
renina (una enzima digestiva) sobre la caseína de la leche y la catalasa sobre el
peróxido de hidrógeno, esta es una enzima que podemos encontrar en todos los
seres vivos, necesaria para descomponer el peróxido de hidrógeno, un compuesto
tóxico, que se produce durante el metabolismo celular. Además, se reconoció el
efecto que sobre las actividades de las enzimas nombradas anteriormente al variar
la concentración del sustrato, el pH y la temperatura.
OBJETIVOS
Interpretar con claridad los mecanismos subyacentes de la acción enzimática
sobre sustratos específicos.
Analizar los mecanismos subyacentes de la actividad de la catalasa en tejido
animal y vegetal.
METODOLOGÍA
El diseño del estudio realizado fue de tipo experimental, el cual tenía como objetivos
principales la interpretación de los mecanismos de la acción enzimática sobre
sustratos específicos y el análisis de la actividad de la catalasa presente en tejido
vegetal y animal sobre el peróxido de hidrógeno.
Acción de la amilasa sobre el almidón. Inicialmente, fue necesario obtener 6mL de
saliva. Luego, se rotularon 2 tubos de ensayo con las letras A, al que se le adicionó
1mL de la muestra y B, 3mL, el cual fue calentado hasta ebullición. Posteriormente,
se rotularon 4 tubos de ensayo del 1 al 4, agregándoles a cada uno 4 ml de almidón
al 1%; al tubo 1 y 2 se le adicionaron dos y diez gotas respectivamente de la muestra
presente en el A; de igual manera, al tubo 3 y 4 se le añadieron dos y diez gotas
pero del tubo B. Después de cinco minutos, se realizaron pruebas de Lugol y
Benedict a cada uno de los tubos.
Acción de la renina sobre la caseína de la leche. Se rotularon dos tubos de ensayo
(1 y 2), en el 1 se agregaron 5 mL de leche y en el 2, 5 ml de leche más dos gotas
de HCl al 10%. Después, a estos se les añadieron 10 gotas de solución de renina y
se anotaron los resultados observados en cada uno.
Acción de la catalasa sobre el peróxido de hidrógeno (H2O2). El procedimiento se
llevó a cabo de igual manera para tejido vegetal (papa) y animal (hígado). Primero,
se realizaron 3 cortes de dimensiones iguales de cada uno de estos. Luego, se
adicionaron en tubos de ensayos rotulados de 1 al 3; al primero se le añadieron 3
gotas de H2O2, al segundo se le agregaron tres gotas de HCl concentrado, se
esperó 1 minuto y posteriormente se adicionaron 3 gotas de H2O2. Por último, Al
tercer tubo se le agregó agua y se transfirió a un baño de María. Después de que la
muestra estuviera hervida, se retiró el agua y se añadieron 3 gotas de H2O2.
RESULTADOS Y ANÁLISIS
1. ACCIÓN DE LA AMILASA SOBRE EL ALMIDÓN
En la siguiente tabla se muestran los resultados de la actividad o inactividad de la
enzima amilasa sobre el almidón, en términos de los resultados positivos o
negativos obtenidos con los reactivos utilizados:
Tabla 1. Resultados de la acción de la amilasa sobre el almidón
Prueba a los cinco minutos
Tubo N° Enzima lugol benedict
1 actividad - +
2 - +
3 inactividad + -
4 + -
Figura 1.Almidón + dos gotas Figura 2. Almidón + 10
de saliva. gotas de saliva.
Figura 3. Almidón + dos gotas de Figura 4. Almidón + diez gotas de
saliva después de calentamiento saliva después de calentamiento.
En todas las figuras, del lado izquierdo está la muestra con el reactivo de lugol y en
el derecho con el reactivo de benedict.
Figura 5. Muestras más reactivo de benedict, después de calentamiento.
En la saliva se encuentra una enzima llamada ptialina o amilasa que descompone
(hidroliza) el almidón que se caracteriza por ser un polisacárido, para así generar
azucares más simples.
A pesar de la amplia variabilidad de estructuras, los monosacáridos glucosa,
fructosa y galactosa son los únicos glúcidos con buena absorción intestinal, por lo
que disponemos de distintos mecanismos para convertir cualquier polisacárido a
estas estructuras más simples.
El primer proceso es la digestión del almidón, que comienza en la boca por medio
de la α-amilasa salival. Esta enzima actúa sobre los enlaces α-1-4 de la amilosa y
la amilopectina cortando las largas cadenas de almidón en otros componentes de
menor longitud (maltosa, maltotriosa y α-dextrina límite), pero no tiene actividad
sobre los enlaces α-1-6 (ramificaciones) ni sobre los β-1-4 de la celulosa (por eso
ésta no puede ser digerida). La α-amilasa salival se inactiva por el pH ácido del
estómago por
...