Aminoacidos
Enviado por noraelda • 22 de Mayo de 2012 • 583 Palabras (3 Páginas) • 421 Visitas
Aminoácidos
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada Radical alquilo o arilo) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.
Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patogenos;
Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;
La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;
El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.
Clasificación
Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína)
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