Taller AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS ESTRUCTURA Y FUNCIÓN

                                                      BIOQUÍMICA I                       28-10-20

Docente: Martha Patricia Alba Sandoval

Taller AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS ESTRUCTURA Y FUNCIÓN 

1. Defina aminoácido, péptido y proteína. Explique la importancia biológica para el organismo humano y de un ejemplo de cada uno.  

• Un aminoácido, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) en uno de los extremos de la molécula y un grupo carboxilo (-COOH) en el otro extremo.

1. Clasifique los aminoácidos de acuerdo a las características de la cadena lateral (o R: ácidos, básicos, polares, no polares, etc.)
2. ¿Qué es un aminoácido esencial? Y ¿cuáles son los aminoácidos esenciales?

Un aminoácido esencial es aquel que el organismo no es capaz de sintetizar por sí mismo y, por esto, debe tomarlo necesariamente desde el exterior a través de la dieta. Además, son aminoácidos necesarios para el correcto desarrollo de algunas funciones en el organismo. Los aminoácidos esenciales son: leucina, isoleucina, valina, metionina, lisina, fenilalanina, triptófano, treonina, histidina, arginina.

1. ¿Qué es el enlace peptídico? ¿Cuáles son sus principales características? ¿Cómo se forma?

La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.

El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace. Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble.

1. ¿Qué es estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas? ¿Qué tipo de enlaces y de interacciones mantienen cada uno de estos niveles estructurales de las proteínas? De ejemplos.

Estructura primaria: El nivel más sencillo de estructura de una proteína, la estructura primaria, es simplemente la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Por ejemplo, la hormona insulina tiene dos cadenas polipeptídicas.

Estructura secundaria: El siguiente nivel de la estructura de la proteína, la estructura secundaria, se refiere a estructuras plegadas localmente, que se forman dentro de un polipéptido debido a las interacciones entre los átomos del esqueleto (el esqueleto se refiere únicamente a la cadena polipeptídica, dejando aparte los grupos R, lo que significa que la estructura secundaria no implica a los átomos de los grupos R). Los tipos de estructuras secundarias más comunes son la hélice-α y la hoja o lámina plegada β. Ambas estructuras mantienen su forma mediante puentes de hidrógeno, que se forman entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H del grupo amino de otro.

Estructura terciaria: La estructura tridimensional general de un polipéptido, generada principalmente por las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos que conforman las proteínas, se denomina estructura terciaria.

Las interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria incluyen puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo y fuerzas de dispersión de London: básicamente, conforman toda la gama de enlaces no covalentes. Por ejemplo, los grupos R con cargas similares se repelen entre sí, mientras que aquellos con cargas opuestas pueden formar un enlace iónico.

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