Taller Bioquímica Amino ácidos y proteínas / Estructura / Enzimas y coenzimas

Taller Bioquímica

Amino ácidos y proteínas / Estructura / Enzimas y coenzimas

Prof. Paola Pulido

1. Los aminoácidos se clasifican como hidrofílicos e hidrofóbicos. Qué propiedad de los grupos R determina esto? Clasifique los 20 aa como hidrofóbico ó hidrofílico.

1. Compare la estructura de los siguientes aa a pH fisiológico (7.4). Determinar cuál par es hidrofóbico ó hidrofílico:

1. Alanina/serina
2. Fenilalanina/tirosina
3. Isoleucina/glutamato
4. Prolina/hostidina

1. Los aa pueden actuar como ácidos ó como bases. Escriba las ecuaciones para la alanina actuando como un ácido ó base.

1. Escriba las reacciones de equilibrio correspondientes a la ionización de ácido glutámico. Determinar la carga, estructura de las especies presentes a pH 1, 3 y 7. Cuál es el PI del ácido glutámico?

1. Escriba la estructura del péptido AlaHisGlyTyrValArg. Identifique los residuos N y C-terminales y los enlaces peptídicosCuál es el PI?

1. Las histonas son proteínas del núcleo de las células eucariotas que se unen fuertemente al ADN, el cual tiene muchos grupos fosfato. El PI de las histonas es de 10,8. Qué aa deben estar presentes en cantidades relativamente grandes en las histonas?

1. Describa los niveles de organización estructural de las proteínas.

1. Cuál es la diferencia entre la estructura α-hélice y hojas β plegadas de la estructura secundaria de las proteínas.

1. Explique la desnaturalización de proteínas: factores, enlaces que se rompen, posibilidad de ser reversible.

1. El crecimiento del cabello es un proceso lento, ocurre a na rata de 15 a 20 cm por año. Todo este crecimiento se concentra en la base de la fibra del cabello, donde se sintetizan los filamentos al alfa keratina en el interior de las células de la epidermis, que luego son ensambladas en las fibras del cabello. El elemento fundamental de la estructura de las alfa keratina es la alfa hélice, la cual tiene 3,6 residuos de amino ácidos por vuelta de 0,56 nm. Asumindo que la biosíntesis de alfa keratina es el factor limitante en el crecimiento del cabello, calcular la rata a la cual se debe formar los enlaces peptídicos de las cadenas de alfa keratina (enlaces peptídicos/seundo) para permitir el máximo crecimiento anual observado (20 cm).

1. El contenido de puentes disulfuro (S-S) determina las propiedades mecánicas de muchas proteínas. Un buen número de proteínas con ricas en S-S y sus propiedades mecánicas se correlacionan con el número de estos. Por ejemplo la glutenina, es una proteínas del trigo rica en S-S responsable de las características de cohesividad y elasticidad de la masa elaborada con harina de trigo. De manera similar, la dureza y rigidez del caparazón de las tortugas se debe al numeroso alto de S-S de su alfa keratina. Cuál es la base molecular para la correlación de S-S  y las propiedades mecánicas de las proteínas?
2. En solución acuosa, la conformación de una proteína la determinan dos factores principalmente. Uno es la formación de puentes de hidrógeno y la otra:

a) La formación del número máximo de interacciones hidrofílicas

b) Maximización de las interacciones iónicas

c) Minimización de la entropía de formación de una capa de agua alrededor de la proteína.

d) Ubicación de los residuos de amino ácidos polares alrededor del exterior de la proteína.

e) Ubicación de los residuos de amino ácidos hidrofóbicos en el interior de la proteína.

     13. En una alfa hélie los grupos R de los residuos de los amino ácidos:

...