Resumen De Bioquimica, Aminoacidos, Proteinas Y Enzimas

Enzimas: provocan que las reacciones químicas celulares ocurran a una velocidad significativa. Son biocatalizadores que provocan un gran incremento en la velocidad de reacciones químicas específicas sin consumirse en el proceso.

o Para que ocurra una reacción, se debe sobrepasar el estado de transición marcado por la energía de activación. La unión de una enzima a una reacción disminuye la energía de activación por ser una superficie complementaria a su estereoquímica, polaridad o carga, incrementando se modo muy importante su velocidad.

CAPÍTULO DOS: EL AGUA

- 2.1 Interacciones débiles en los sistemas acuosos:

- Puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones hidrofóbicas y de van der Waals son individualmente muy débiles, pero colectivamente tienen una influencia muy significativa sobre la estructura tridimensional de las proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos y lípidos de membrana.

- Puentes de hidrógeno dan al agua sus propiedades extraordinarias.

- Agua tiene punto de fusión, ebullición y un calor de vaporización más elevados que la mayoría de disolventes comunes. Esto se debe a la atracción entre moléculas de agua adayacentes, lo que confiere al agua líquida una gran cohesión interna.

- Geometría molecular del agua: orbitales del agua describen un tetraedro, con un átomo de hidrógeno en dos vértices y electrones sin compartir en los otros dos. El ángulo del enlace H-O-H es de 104,5º (menor que los 109,5º de un tetraedro perfecto). Oxígeno e hidrógeno comparten electrones en forma desigual; oxígeno es más EN que hidrógeno, por lo que atrae más a electrones formándose dos dipolos eléctricos. Así, hidrógeno está cargado +1 (cada uno) y oxígeno -2. Como resultado de lo anterior, existe un atracción electrostática entre el átomo de oxígeno de una molécula de agua y el hidrógeno de otra, que se denomina puente de hidrógeno.

- Puente de hidrógeno es relativamente débil. Posee un carácter 10% covalente y 90% electrostático.

- Suma de todos los puentes de hidrógeno entre moléculas de H2O confiere gran cohesión interna al agua líquida.

- La posición tetraédrica del agua permite forman, en su estado líquido, 3,4 puentes de hidrógeno con otras moléculas, y en estado sólido (hielo) 4 puentes de hidrógeno.

- Durante fusión o evaporación aumenta la entropía del sistema acuoso a medida que conjuntos altamente ordenados de moléculas de agua se relajan para dar paso a los conjuntos de PDH menos ordenados de agua líquida o moléculas totalmente desordenadas de agua en el estado gaseoso.

- El agua forma puentes de hidrógeno con los solutos polares.

- Puente de hidrógeno no son exclusivos del agua: pueden formarse también entre un átomo muy EN (aceptor de hidrógeno, normalmente oxígeno o nitrógeno) y un átomo de hidrógeno unido covalentemente a otro átomo EN (dador de hidrógeno) en misma u otra molécula.

- Átomos de hidrógeno unidos covalentemente a átomos de carbono NO participan en formación de PDH, puesto que carbono es ligeramente más EN que hidrógeno y por tanto, enlace C-H es débilmente polar.

- PDH alcanzan una fuerza máxima cuando átomo aceptor está alienado con el enlace covalente entre el átomo dador y el H. PDH tienen pues un carácter altamente direccional y son capaces de mantener dos moléculas o grupos unidos por PDH con un ordenamiento geométrico específico.

- Agua interacciona electrostáticamente con los solutos cargados.

- Agua es un disolvente polar; compuestos que se disuelven fácilmente en agua son hidrofílicos. Los disolventes apolares como cloroformo y el benceno disuelven fácilmente moléculas hidrofóbicas (lípidos, ceras, etc).

- Agua disuelve fácilmente ciertos tipos de interacciones iónicas y PDH soluto-soluto por PDH soluto-agua, apantallando interacciones electrostáticas entre moléculas del soluto necesarias para formación de red.

- Agua es especialmente efectiva en apantallar interacciones electrostáticas entre iones disueltos. Interacciones iónicas son mucho más fuertes en los ambientes menos polares.

- Entropía aumenta cuando se disuelve una sustancia cristalina  aumento del desorden.

- Los gases apolares se disuelven mal en el agua.

- Ya que el gas apolar posee un alto ‘desorden’ molecular, posee una alta entropía; una disolución de estos en agua significaría una descenso de la entropía, lo cual, en sí, ocurre en una frecuencia muy baja, prácticamente nunca.

- O2 que es apolar viaja unido a proteínas transportadoras hidrosolubles. CO2 forma ácido carbónico (H2CO3) en disolución acuosa y es transportado en forma de ión bicarbonato (HCO3-) en forma libre (ión muy polar) o unido a hemoglobina.

- Compuestos apolares fuerzan cambios desfavorables energéticamente en la estructura del agua.

CAPÍTULO 3: AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

- Toda proteína está hecha del mismo conjunto de 20 Aá unidos en forma covalente en secuencias lineales características. Cada uno con su cadena lateral que determina propiedades químicas.

- Entre distintos productos proteicos, enzimas son las más variadas y especializados. Prácticamente toda reacción celular está catalizada por una enzima.

- 3.1 Aminoácidos:

o Proteínas son polímeros de Aá, en los que cada residuo Aá está unido covalentemente el cual se puede hidrolizar.

o 20 son los Aá comúnmente encontrados en proteínas.

o Aá tienen características estructurales comunes.

o 20 son los Aá encontrados en proteínas α-aminoácidos. Tiene grupo carboxilo y amino unidos al mismo carbono (carbono α).

o Difieren unos de otros en sus cadenas laterales o grupos R, que varían en estructura, tamaño, carga y, por tanto, influyen en solubilidad en agua de Aá.

o En todos los Aá estándar excepto la glicina, carbono α está unido a cuatro grupos diferentes: grupo carboxilo, grupo amino, un grupo R y un átomo de hidrógeno. Átomo de carbono α es centro quiral. Así, Aá pueden presentarse en un tipo de estereoisómero especular no superponible llamado enantiómeros.

o Nuestras proteínas contienen L-aminoácidos.

o Residuos de aminoácidos de las proteínas son estereoisómeros L.

o Residuos de Aá de proteínas son exclusivamente L-estereoisómeros (D son tóxicos).

o Células son capaces de sintetizar específicamente isómeros L de Aá gracias a que centros activos de las enzimas son asimétricos, lo que implica que reacciones que catalizan sean estereoespecíficas.

o Aá se pueden clasificar según su grupo R.

o Aá se agrupan en 5 grupos tomado importancia su polaridad o tendencia a interaccionar con el agua a pH fisiológico ( pH 7), dependiente del grupo R:

 Grupos R apolares alifáticos: grupos R apolares e hidrofóbicos.

 Grupos R aromáticos: cadenas laterales aromáticas, relativamente apolares (hidrofóbicos). Precursores de neurotrasmisores. Presentan absorción de luz UV a 280 nm (por electrones deslocalizados).

 Grupos R polares sin carga: grupos R más hidrofílicos ya que cadenas laterales pueden formar PDH. Cisteína se oxida fácilmente formando un Aá dimérico unido covalentemente llamado cistina, en que dos cisteínas están unidas por un enlace disulfuro, volviéndose fuertemente apolares.

 Grupos R cargados positivamente (básicos): uno de los más hidrofílicos. Aá que en grupos R tiene carga neta positiva significativa a pH 7,0.

 Grupos R cargados negativamente (ácidos): Aá que tiene grupos R con una carga neta negativa a pH 7,0.

o Aminoácidos no estándar tiene también importantes funciones.

o Aá no estándar se refiere a Aá que han sido modificados.

o 4-hidroxiprolina: derivado de prolina. Está en pared celular de plantas y colágeno.

o 5-hidroxisilina: derivado de lisina. Está en colágeno.

o 6-N-metil-lisina: constituyente de miosina.

o γ-carboxiglutamato: está en protombina que interviene en coagulación sanguínea.

o Desmosina: derivado de cuatro residuos de Lys. Está en proteína fibrosa de elastina y forma parte del desmosoma.

o Ornitina y citrulina: intermediarios clave en biosíntesis de arginina y en ciclo de urea (eliminan amoniaco).

o Aminoácidos pueden actuar como ácidos y como bases.

o Cuando un Aá se disuelve en agua, se encuentra en solución en forma de ión bipolar, o zwitterion.

o Zwitterion puede actuar como ácido (dador de protones) o como base (aceptor de protones). Sustancias con esa naturaleza dual se denominan anfóteros.

o Aminoácidos tienen curvas de titulación características.

o Titulación ácido-base implica adición o eliminación gradual de protones.

o Curva de titulación predice la carga eléctrica de los aminoácidos.

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o El pH característico en que la carga eléctrica neta es cero se denomina punto isoeléctrico o pH isoeléctrico (pI). En este punto, Aá se presenta en forma bipolar pero sin carga eléctrica neta.

o Aminoácidos difieren en sus propiedades ácido-base.

o En condiciones generales de exposición libre y abierta al entorno acuoso, sólo la histidina tiene un grupo R que proporciona poder tamponante significativo al pH cercano a la neutralidad.

- 3.2 Péptidos y proteínas:

o Péptidos son cadenas de Aá.

o Dos Aá pueden unirse covalentemente por un enlace amida sustituido denominado enlace peptídico, formando un dipéptido, el cual

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