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Resumen De Bioquimica, Aminoacidos, Proteinas Y Enzimas


Enviado por   •  28 de Abril de 2014  •  8.872 Palabras (36 Páginas)  •  1.254 Visitas

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Enzimas: provocan que las reacciones químicas celulares ocurran a una velocidad significativa. Son biocatalizadores que provocan un gran incremento en la velocidad de reacciones químicas específicas sin consumirse en el proceso.

o Para que ocurra una reacción, se debe sobrepasar el estado de transición marcado por la energía de activación. La unión de una enzima a una reacción disminuye la energía de activación por ser una superficie complementaria a su estereoquímica, polaridad o carga, incrementando se modo muy importante su velocidad.

CAPÍTULO DOS: EL AGUA

- 2.1 Interacciones débiles en los sistemas acuosos:

- Puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones hidrofóbicas y de van der Waals son individualmente muy débiles, pero colectivamente tienen una influencia muy significativa sobre la estructura tridimensional de las proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos y lípidos de membrana.

- Puentes de hidrógeno dan al agua sus propiedades extraordinarias.

- Agua tiene punto de fusión, ebullición y un calor de vaporización más elevados que la mayoría de disolventes comunes. Esto se debe a la atracción entre moléculas de agua adayacentes, lo que confiere al agua líquida una gran cohesión interna.

- Geometría molecular del agua: orbitales del agua describen un tetraedro, con un átomo de hidrógeno en dos vértices y electrones sin compartir en los otros dos. El ángulo del enlace H-O-H es de 104,5º (menor que los 109,5º de un tetraedro perfecto). Oxígeno e hidrógeno comparten electrones en forma desigual; oxígeno es más EN que hidrógeno, por lo que atrae más a electrones formándose dos dipolos eléctricos. Así, hidrógeno está cargado +1 (cada uno) y oxígeno -2. Como resultado de lo anterior, existe un atracción electrostática entre el átomo de oxígeno de una molécula de agua y el hidrógeno de otra, que se denomina puente de hidrógeno.

- Puente de hidrógeno es relativamente débil. Posee un carácter 10% covalente y 90% electrostático.

- Suma de todos los puentes de hidrógeno entre moléculas de H2O confiere gran cohesión interna al agua líquida.

- La posición tetraédrica del agua permite forman, en su estado líquido, 3,4 puentes de hidrógeno con otras moléculas, y en estado sólido (hielo) 4 puentes de hidrógeno.

- Durante fusión o evaporación aumenta la entropía del sistema acuoso a medida que conjuntos altamente ordenados de moléculas de agua se relajan para dar paso a los conjuntos de PDH menos ordenados de agua líquida o moléculas totalmente desordenadas de agua en el estado gaseoso.

- El agua forma puentes de hidrógeno con los solutos polares.

- Puente de hidrógeno no son exclusivos del agua: pueden formarse también entre un átomo muy EN (aceptor de hidrógeno, normalmente oxígeno o nitrógeno) y un átomo de hidrógeno unido covalentemente a otro átomo EN (dador de hidrógeno) en misma u otra molécula.

- Átomos de hidrógeno unidos covalentemente a átomos de carbono NO participan en formación de PDH, puesto que carbono es ligeramente más EN que hidrógeno y por tanto, enlace C-H es débilmente polar.

- PDH alcanzan una fuerza máxima cuando átomo aceptor está alienado con el enlace covalente entre el átomo dador y el H. PDH tienen pues un carácter altamente direccional y son capaces de mantener dos moléculas o grupos unidos por PDH con un ordenamiento geométrico específico.

- Agua interacciona electrostáticamente con los solutos cargados.

- Agua es un disolvente polar; compuestos que se disuelven fácilmente en agua son hidrofílicos. Los disolventes apolares como cloroformo y el benceno disuelven fácilmente moléculas hidrofóbicas (lípidos, ceras, etc).

- Agua disuelve fácilmente ciertos tipos de interacciones iónicas y PDH soluto-soluto por PDH soluto-agua, apantallando interacciones electrostáticas entre moléculas del soluto necesarias para formación de red.

- Agua es especialmente efectiva en apantallar interacciones electrostáticas entre iones disueltos. Interacciones iónicas son mucho más fuertes en los ambientes menos polares.

- Entropía aumenta cuando se disuelve una sustancia cristalina  aumento del desorden.

- Los gases apolares se disuelven mal en el agua.

- Ya que el gas apolar posee un alto ‘desorden’ molecular, posee una alta entropía; una disolución de estos en agua significaría una descenso de la entropía, lo cual, en sí, ocurre en una frecuencia muy baja, prácticamente nunca.

- O2 que es apolar viaja unido a proteínas transportadoras hidrosolubles. CO2 forma ácido carbónico (H2CO3) en disolución acuosa y es transportado en forma de ión bicarbonato (HCO3-) en forma libre (ión muy polar) o unido a hemoglobina.

- Compuestos apolares fuerzan cambios desfavorables energéticamente en la estructura del agua.

CAPÍTULO 3: AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

- Toda proteína está hecha del mismo conjunto de 20 Aá unidos en forma covalente en secuencias lineales características. Cada uno con su cadena lateral que determina propiedades químicas.

- Entre distintos productos proteicos, enzimas son las más variadas y especializados. Prácticamente toda reacción celular está catalizada por una enzima.

- 3.1 Aminoácidos:

o Proteínas son polímeros de Aá, en los que cada residuo Aá está unido covalentemente el cual se puede hidrolizar.

o 20 son los Aá comúnmente encontrados en proteínas.

o Aá tienen características estructurales comunes.

o 20 son los Aá encontrados en proteínas α-aminoácidos. Tiene grupo carboxilo y amino unidos al mismo carbono (carbono α).

o Difieren unos de otros en sus cadenas laterales o grupos R, que varían en estructura, tamaño, carga y, por tanto, influyen en solubilidad en agua de Aá.

o En todos los Aá estándar excepto la glicina, carbono α está unido a cuatro grupos diferentes: grupo carboxilo, grupo amino, un grupo R y un átomo de hidrógeno. Átomo de carbono α es centro quiral. Así, Aá pueden presentarse en un tipo de estereoisómero especular no superponible llamado enantiómeros.

o Nuestras proteínas contienen L-aminoácidos.

o Residuos de aminoácidos de las proteínas son estereoisómeros L.

o Residuos de Aá de proteínas son exclusivamente L-estereoisómeros (D son tóxicos).

o Células son capaces de sintetizar específicamente isómeros L de Aá gracias a que centros activos de las enzimas son asimétricos, lo que implica que reacciones que catalizan sean estereoespecíficas.

o Aá se pueden clasificar según su grupo R.

o Aá se agrupan en 5 grupos tomado importancia su polaridad o tendencia

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