Resumen De Aminoacidos

AMINOACIDOS

El primer aminoácido que se encontró fue la asparagina en 1806. El ultimo que se encontró de los 20, fue la treonina, que no fue identificada hasta 1938.1

Una de las funciones de los aminoácidos en las células vivientes es el de servir como unidades monómeras a partir de las cuales se sintetizan cadenas polipeptidicas o proteínas. En forma de proteínas, los aminoácidos realizan una multitud de funciones estructurales, hormonales y catalíticas esenciales para la vida, por tanto los defectos genéticos en el metabolismo de los aminoácidos puede conducir a trastornos graves. Además de sus actividades como proteínas, los L – aminoácidos y sus derivados participan en funciones intracelulares tan diversas como la transmisión nerviosa, la relajación del desarrollo celular y en la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y de urea. Aunque existen más de 300 aminoácidos diferentes, solo un conjunto de 20 constituye el esqueleto básico de las proteínas 2.

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Los aminoácidos tienen características estructurales comunes

Los 20 aminoácidos estándar encontrados en las proteínas son a- aminoácidos. Tienen todos un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono (el carbono a)1. La orientación tetraédrica de cuatro grupos distintos alrededor del carbono alfa le confiere actividad óptica ( la capacidad de rotar el plano de la luz polarizada2, difieren unos de otros en sus cadenas laterales o grupos R, que varían en estructura, tamaño y carga eléctrica y que influyen en la solubilidad en agua de los aminoácidos . algunos de ellos son residuos que han sido modificados después de la síntesis de una proteína ; otros se hayan presentes en organismos vivos pero no como unidades constituyentes de las proteínas1.

Los aminoácidos pueden tener carga positiva, negativa o cero, la capacidad de alterar la carga de los aminoácidos o de sus derivados por manipulación de pH facilita la separación física de los aminoácidos, polipeptidos y proteínas. Grado que los aminoácidos poseen múltiples grupos con carga se solvatan con facilidad, y por tanto son solubles en solventes polares como agua y etano, pero insolubles en solventes no polares como benceno, hexano y éter.2

Valores pK

Los valores de pK de los grupos ácido carboxílico se encuentran situaos en un intervalo pequeño de alrededor de 2,2 de modo que por encima de pH de 3,5 estos grupos se hallan casi por completo en sus formas de carboxilato. Los grupos a – amino poseen todos los valores de pK cercanos a 9,4 y por tanto se hallan casi completamente en forma de ion amonio por debajo de pH 8,0. Esto conduce a un punto estructural importante:

El intervalo de pH fisiológico de tanto de los grupos acido carboxílico como de los grupos amino de los a- aminoácidos se hallan completamente ionizados, un aminoácido puede, por esta razón, actuar bien como acido o como base.

Valores de pK de los grupos ionizables de los a – aminoácidos ¨ estándar¨ a 250

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Los grupos funcionales determinan las reacciones químicas de los aminoácidos, cada grupo funcional puede participar en todas sus reacciones químicas características. La reacción más importante de los aminoácidos es la formación del enlace peptídico, este comprende la eliminación de un mol de agua entre el grupo a – amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de un segundo aminoácido. Desde el punto de vista químico, esto puede comprender la conversión previa en un cloruro de ácido. En los procesos biológicos, la activación comprende una condensación inicial con ATP con la formación n de un aminoacildenilato2.

Loa aminoácidos se pueden clasificar según su grupo R

GRUPOS R APOLARES ALIFATICOS

Los grupos R de esta clase son apolares e hidrofobicos. Las cadenas laterales de la alanina, valina e isoleucina tienden a agruparse entre sí en las proteínas estabilizando las estructuras proteicas, a través de interacciones hidrofobicas. La glicina tiene la estructura más simple. Aunque formalmente es apolar, su muy pequeña cadena lateral no tiene contribución real en las interacciones hidrofobicas. La metionina un de los aminoácidos que contienen azufre, tiene un grupo tioeter apolar en su cadena lateral. La prolina tiene una cadena lateral alifática con una estructura cíclica distintiva

GRUPOS R AROMATICOS

La fenilalanina, la tirosina y el triptófano con sus cadenas laterales aromáticas son relativamente apolares (hidrofobicos). Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofobicas el grupo hidroxilo de la tirosina puede formar puentes de hidrogeno y constituye un grupo funcional importante en algunas enzimas. El triptófano y la tirosina y en mucho menor grado la fenilalanina, absorben luz ultra violeta.

GRUPOS R POLARES SIN CARGA

Los grupos R de estos aminoácidos son más solubles en agua, o hidrofilicos, que los aminoácidos polares, debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrogeno con el agua. En esta clase de aminoácidos se incluyen la serina, treonina, cisteína, asparagina y glutamina.

GRUPOS R CARGADOS POSITIVAMENTE (BASICOS)

Los grupos R más hidrofilicos son los que están cargados sean, positiva o negativamente. Los aminoácidos en los que los grupos R tienen una carga neta positiva significativa a pH 7,0 son la lisina, la arginina y la histidina.

GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE (ACIDOS)

Los dos aminoácidos que tienen grupos R con una carga negativa a pH 7,0 son el aspartato y el glutamato, cada uno de los cuales tiene un segundo grupo carboxilo.

FUNCIONES EN EL ORGANISMO DE CADA UNO DE LOS 20 AMINOACIDOS ESTANDAR

Se llaman aminoácidos esenciales aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo y para obtenerlos es necesario tomar alimentos ricos en proteínas que los contengan. Nuestro organismo, descompone las proteínas para obtener los aminoácidos esenciales y formar así nuevas proteínas

Aminoácidos esenciales

HISTIDINA

Este aminoácido se encuentra abundantemente en la hemoglobina y se utiliza en el tratamiento de la artritis reumatoide, alergias, úlceras y anemia. Es esencial para el crecimiento y la reparación de los tejidos. La Histidina, también es importante para el mantenimiento de las vainas de mielina que protegen las células nerviosas, es necesario para la producción tanto de glóbulos rojos y blancos en la sangre, protege al organismo de los daños por radiación, reduce la presión arterial, ayuda en la eliminación de metales pesados del cuerpo y ayuda a la excitación sexual.

ISOLEUCINA

La Isoleucina es necesaria para la formación de hemoglobina, estabiliza

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