Enzimas - Bioquimica

ENZIMAS

Hemos construido las estructuras de las cuatro macromoléculas. Estas cuatro macromoléculas van a realizar una serie de reacciones en los organismos vivos, a este conjunto de reacciones que ocurre dentro de nuestro organismo las llamamos “metabolismo”. El metabolismo se divide en dos procesos muy grandes, el primero que viene a ser el rompimiento de estas macromoléculas hasta sus unidades monomericas, para finalmente terminar en moléculas mucho más pequeñas (CO2 Y H2O), todo este proceso se denomina “catabolismo”. La otra mitad consiste en la síntesis de estas macromoléculas apartir de precursores pequeños, este proceso se denomina “anabolismo”.

En estos dos procesos se dan reacciones, estas reacciones tienen que darse bajo ciertas condiciones, una de estas condiciones es: “la velocidad de trabajo”; nosotros necesitamos energía para cualquier proceso, esta energía la necesitamos en fracciones de segundos, no podemos darnos el lujo de esperar varios minutos para obtener nuestra energía, es lo que ocurre por ejemplo cuando deseamos realizar la síntesis de una proteína en un laboratorio, colocamos mas de dos aminoácidos en un tobo de ensayo le damos toda las condiciones necesarias para que ocurra esta reacción (buffer, sustrato, temperatura y pH), resulta que el primer enlace peptídico demora una semana en formarse; en el organismo no ocurre esto, tenemos que fabricar nuestras proteínas inmediatamente, por lo tanto estas reacciones tienen que ocurrir a una mayor velocidad y la única forma es catalizando estas reacciones. Estos catalizadores disminuyen el tiempo de reacción y aumentan la velocidad de reacción. En química orgánica también se trabaja con catalizadores, estos catalizadores por ejemplo aumentan la velocidad de reacción entre 10 a 20 veces, estos catalizadores son lentos para las reaccione metabólica nuestras, hay catalizadores que aumentan la velocidad de reacción entre 100 a 200 veces, es un enorme tiempo que ganamos con un catalizador de este tipo. Sin embrago estos catalizadores todavía siguen siendo lentos para nuestras células, necesitamos la presencia de catalizadores biológicos que en la gran mayoría de casos son proteínas, dichas proteínas las encontramos codificadas en nuestro ADN, y nuestro organismo las puede fabricar, estos catalizadores biológicos se denominan “enzimas” (estas aumentan la velocidad de reacción mas o menos 1 000 000 de veces).

Una enzima por lo tanto es una sustancia que aumenta la rapidez o velocidad de una reacción química, sin verse alterada ella misma en el proceso global.

Podemos apreciar el poder de la catálisis enzimática con un ejemplo: La descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno:

2H2O2 2H2O + O2

Esta reacción puede ocurrir pero es muy lenta, a menos que esté catalizada. Podemos comprar una solución de H2O2 y guardarla en un armario durante muchos meses, esta solución se va ir degradando. Sin embrago, si le añadiera un trocito de ion férrico (FeCl3), observaría que la velocidad de reacción aumenta unas 1000 veces. La proteína hemoglobina, que contiene hierro, es aun más eficaz para incrementar la velocidad de esta reacción. Si uno aplica la solución de peróxido de hidrógeno a un corte de un dedo, observa un burbujeo inmediato del O2 liberad (la reacción se esta produciendo ahora aproximadamente un millón de veces mas rápida que el proceso sin catalizar). Pero puede alcanzarse velocidades aun más altas. La catalasa, una enzima presente en muchas células, aumenta la velocidad de descomposición del H2O2 sin catalizar aproximadamente 1000 millones de veces.

Los catalizadores biológicos, entre ellos las enzimas, se encuentran entre los más eficaces y específicos que se conocen.

TIPOS DE ENZIMAS

A) Alostéricas (regulables):

Son enzimas (E) que cataliza la conversión de un único sustrato (S) en un único producto (P). Esto da ha entender que esta reacción es irreversible. Estas enzimas cumplen papeles reguladores en el metabolismo; las podemos encontrar al inicio o al final de un proceso.

B) Isostéricas (no regulables):

Son enzimas (E) que catalizan una reacción en ambas direcciones, mejor dicho son reversibles, en esta reacción, “S” se considera como sustrato, y “P” como producto. Pero como esta reacción va en sentido contrario “P” también vendría a ser un sustrato para esta enzima. Se va establecer un equilibrio entre la concentración de “S” con respecto a la concentración de “P”.

CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

EFICIENCIA: Es la calidad de trabajo que tienen estas moléculas (enzimas), dichas moléculas son los catalizadores mas eficientes que se conocen ya que aumentan la velocidad de reacción hasta 1000 millones de veces.

ESPECIFICIDAD: Es la selección que hacen estos catalizadores para su sustrato (sustancia sobre la actúa una enzima)

Las enzimas son altamente específicas, porque tienen una gran capacidad para seleccionar su sustrato.

Consideremos como ejemplo las enzimas proteolíticas. La reacción catalizada por estas enzimas es la hidrólisis de un enlace peptídico.

La tripsina es especifica, en el sentido de que rompe los enlaces peptídicos solo por el lado carboxílico de los residuos de lisina y de arginina. La trombina, es todavía más específica que la tripsina. Cataliza la hidrólisis de los enlaces Arg-Gly solo en secuencias peptídicas determinadas.

La especificidad de estas enzimas es variable, existen algunas enzimas que tienen baja especificidad, mejor dicho pueden trabajar con más de un sustrato, siempre en cuando que estos sustratos sean parecidos (las podemos engañar poniéndoles sustratos parecidos, es le caso de enzimas que trabajan con hexosas, como la hexoquinasa, esta enzima trabaja con diferentes hexosas las cuales son parecidas). Las enzimas que trabajan con un solo sustrato se les denominan “enzimas de especificidad absoluta”

REGULACIÓN O CONTROL: Las enzimas trabajan sujetas a regulación, la eficacia de su acción puede controlarse, de manera que se module la producción de de distintas sustancias en respuesta alas necesidades de la célula y del organismo.

Uno de los principales mecanismo de regulación se denomina “regulación por producto final” o también llamado “feed back”. La enzima que cataliza la primera etapa de una vía biosíntetica resulta normalmente inhibida por el producto final.

La treonina se convierte en isoleucina en cinco etapas (en las bacterias), la primera de las cuales esta catalizada por la treonina desaminasa. Esta enzima se inhibe cuando se alcanza una concentración de isoleucina suficientemente elevada. La isoleucina lo inhibe uniéndose a la enzima. Si queremos que esta inhibición sea

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