Seminario de bioquimica aminoaciodos y enzimas

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE CHILE

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

     ENFERMERÍA – BIOQUÍMICA

SEMINARIO 1

Diseño molecular del proceso viviente: aminoácidos, péptidos y proteínas

1.- ¿Cuál es la estructura química común que presentan todos lo aminoácidos?

Un carbono α central, un grupo amino(NH2) ubicado a la derecha o izquierda del carbono α, un hidrogeno, un grupo carboxilo(COOH), y un grupo radical ( R ).la función de los amoniacidos está  dada por R.

2.- ¿Que significa que los aminoácidos en los sistemas vivos presente configuración α-L?

Que utilizan esta configuración para producir proteínas. Todas las proteínas que hay en nuestro organismo son de tipo α-L.

3.- ¿Por qué los aminoácidos son consideradas como moléculas anfóteras?

Un aminoácido tiene un comportamiento anfótero porque como molécula tiene grupos químicos que pueden ceder o ganar protones. Si la molécula cede protones se convierte en un ácido ó capta protones se convierte en una base, y  si al mismo tiempo capta y cede protones se comporta en un ácido y base a la vez con carga eléctrica 0, porque por una parte quedó cargada positiva  por otra quedó cargada negativamente

4.- ¿Cuándo un aminoácido se presenta en su punto isoeléctrico?

Cuando un aminoácido tiene las cargas negativas iguales a las positivas se dice que ese aminoácido se encuentra en su punto isoeléctrico, esto significa aquel pH donde un aminoácido tiene carga  eléctrica positiva y negativa a la vez.(su carga neta es igual a 0). Cada aminoácido tiene un determinado punto isoeléctrico

5.- ¿Que ocurre con la solubilidad y funcionalidad de una proteína en su punto isoeléctrico?

A ese pH el aminoácido tiene una mínima solubilidad, el pI es característico de cada aminoácido y en esa condición no se mueve en un campo eléctrico. En este punto las proteínas se desnaturalizan y pierden su función.

6.- ¿Qué capacidad presentan las proteínas por su comportamiento anfótero?

comportamiento anfótero que tiene los aminoácidos hace que el medio celular permanezca constante en el pH, porque si varía el pH las proteínas tienen que hacer todo lo posible para que ese pH no varíe, si no logran hacer ese trabajo las proteínas se desnaturalizan.  

7.- ¿Qué es la dopamina? ¿Cómo se sintetiza en nuestro organismo? ¿Qué roles o funciones desempeña?

es un neurotransmisor . La dopamina es un neurotransmisor que se genera en el SNC, es decir a nivel encefálico, y al ser generado a nivel encefálico quiere decir que este neurotransmisor es fabricado por células nerviosas o neuronas, estas son las encargadas de fabricar dopamina y para que las células nerviosas puedan fabricar dopamina necesitan de tirosina(aminoácido). La dopamina es un neurotransmisor que permite que la información llegue a otras células nerviosas, ya que entre neurona no hay unión. Este neurotransmisor cerebral se relaciona con las funciones motrices, las emociones y los sentimientos de placer.

8.- ¿Por qué razón las proteínas se pueden cuantificar utilizando un espectrofotómetro?

El instrumento del espectrofotómetro emite una luz ultra violeta si la proteína tiene aminoácidos aromáticos en su cadena lateral estos aminoácidos absorben esta luz         UV.

9.- Algunas proteínas presentan uniones denominadas disulfuros. ¿Cómo se generan dichas uniones?  

Algunos aminoácidos en su cadena lateral presentan grupos tiol (SH) y la oxidación de estos grupos SH hace que se pierda un Hidrogeno quedando solo el azufre(S) que se une a otro azufre generando puentes desulfuro. Por lo tanto la presencia de puentes S-S hace que sea una proteína funcional y si se rompen esa proteína pierde su función biológica.

10.- ¿Qué es la glicosilación? ¿Qué tipos de proteínas experimentan estas modificaciones? ¿Dónde ocurren en las células animales?

La glicosilación es el proceso en donde a una proteína se le agrega azúcar. Este proceso es exclusivo en aquellas proteínas que van a ser de EXPORTACION, MEMBRANA Y LISOSOMAS. La glicosilación comienza  en el RER y termina en el golgi

11.- ¿Qué tipo de unión química genera la cromatina en el núcleo? ¿Por qué se genera esta unión?

12.- ¿Cómo se llaman las proteínas (enzimas) que fosforilan sustratos? ¿De donde obtienen el fosfato?

Las enzimas encargadas de fosforilar un sustrato son las KINASAS estas kinanas son obtenidas en el golgi.

13.- ¿Qué función cumplen las enzimas fosfatasas?

Las fosfatasas son enzimas encargadas de de separar o romper las uniones entre  fosfatos y proteínas el proceso se  denomina desfoforilacion.

14.- ¿Cuál es la acción farmacológica del diazepán?

Cuando se consume diazepam potencia el funcionamiento del gaba, es decir cuando se consume diazepam se fabrica más gaba y se apaga el funcionamiento cerebral o se calma.

15.- La familia de las proteínas globinas presenta dos componentes: mioglobinas y hemoglobinas. ¿Qué semejanzasy diferencias presentan estas proteínas?

16.- ¿Qué diferencia estructural y funcional presentan las formas R y T de la hemoglobina?

Diferencia estructural: La forma R de la hemoglobina presenta O2 (oxihemoglobina) y la forma T de la hemoglobina no presenta O2 (desoxihemoglobina). La forma T  tiene sus 4   grupos hemos escondidos

 Diferencia funcional: La forma T es una molecula mas tensa, mas contraida que la oxihemoglobina porque presenta 8 enlaces salinos. La forma R se encuentra en estado   relajada.

17.- ¿Qué características presentan las curvas de disociación del oxígeno para la hemoglobina y mioglobina?

Las curvas de disociacion del oxigeno de la hemoglobina tiene una forma sigmoidea y la presion de oxigeno es menor.

-Las curvas de disociacion del oxigeno de la mioglobina tiene una forma hiperbolica y la  presion de oxigeno es mayor (tiene mas afinidad por el oxigeno).

18.- ¿Por qué razón el oxígeno es transportado mayoritariamente por la hemoglobina y no por el plasma sanguíneo?

La razón que el oxígeno es transportado mayoritariamente por la hemoglobina y no por el plasma sanguíneo es porque la solubilidad del O2 en el plasma sanguineo es muy baja

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