Seminario De Bioquimica
Enviado por wendx • 4 de Abril de 2015 • 1.635 Palabras (7 Páginas) • 285 Visitas
1. Función de Proteína
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.
5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función, como acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.
2. Función de la albumina
• Mantenimiento de la presión oncótica.
• Transporte de hormonas tiroideas.
• Transporte de hormonas liposolubles.
• Transporte de ácidos grasos libres. (Esto es, no esterificados)
• Transporte de bilirrubina no conjugada.
• Transporte de muchos fármacos y drogas.
• Unión competitiva con iones de calcio.
• Control del pH.
• Funciona como un transportador de la sangre y lo contiene el plasma.
• Regulador de líquidos extracelulares, efecto Donnan.
3. Cuando el albumina aumenta y disminuye.
Los niveles de albúmina en suero por debajo de lo normal pueden ser un signo de:
• Enfermedades renales.
• Enfermedad hepática (por ejemplo, hepatitis o cirrosis que puede causar ascitis).
La disminución en los niveles de albúmina en la sangre pueden ocurrir cuando el cuerpo no obtiene ni absorbe suficientes nutrientes, como:
• Después de una cirugía para bajar de peso
• Enfermedad de Crohn
• Dietas bajas en proteínas
• Esprúe
• Enfermedad de Whipple
El aumento en el nivel de albúmina en la sangre puede deberse a:
• Deshidratación
• Dieta rica en proteína
• Tener un torniquete puesto por mucho tiempo al sacar una muestra de sangre
4. En que otro liquido (además de la sangre) podemos medir la proteína?
-Liquido cefalorraquídeo
5. Punto isoeléctrico
El punto isoeléctrico es el pH al que un polianfólito tiene carga neta cero. El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en las proteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Para calcularlo se deben utilizar los pKa.
6. Que es la desnaturalización?
Desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas.
7. Estructuras proteína
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:
• Estructura primaria.
• Estructura secundaria.
• Nivel de dominio.
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria.
A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.
8. Como se clasifican las proteínas
Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).
Según su composición química
Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se clasifican en:9
a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colágenos constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibroína y la sericina.
b) Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según sus solubilidad:
• I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y la lactalbúmina.
• II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.
• III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
• IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%.
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