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ENZIMAS. Bioquimica general


Enviado por   •  11 de Mayo de 2016  •  Tarea  •  1.683 Palabras (7 Páginas)  •  274 Visitas

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Enzimas

Bioquimica general

Aminotransferasas:

Las transaminasas (o aminotransferasas) son enzimas transferasas que catalizan la reacción de transferencia del grupo amino (-NH2) de un aminoácido a un α-cetoglutarato (un α-cetoácido). Las transaminasas más conocidas son: 
- Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT), llamada también aspartato aminotransferasa (AST). 
- Glutamato-piruvato transaminasa (GPT), o bien alanina aminotransferasa (ALT).
Las transaminasas están por todo el organismo. La GOT o AST está en el 
hígado, miocardio, riñón, encéfalo y musculatura esquelética. La GPT o ALT está presente en concentraciones mucho más elevadas en el hígado que en los demás tejidos. 
La GOT cataliza la siguiente reacción: 

Aspartato + α-Cetoglutarato
 Oxalacetato + Glutamato 

La GPT cataliza esta otra reacción: 

Alanina + α-Cetoglutarato
 Piruvato + Glutamato

Para identificar la causa de la elevación se hace un estudio combinado de las actividades AST y alanino-aminotransferasa (ALT, localizada principalmente en hígado): a) Aumentan tanto AST como ALT Þ Alteración hepática b) Aumenta sólo AST y los niveles de ALT son normales Þ Alteración cardiaca.

Amilasa:

 es una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α-amilasa al digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples. Se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene actividad enzimática a un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama, como en la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre (amilasemia).

Su elevación mayor de tres veces el valor superior normal hace sospechar pancreatitis.10 La amilasa se eleva en las 6 a 12 horas posteriores al inicio, tiene una vida media de 10 horas, y persiste elevada por 3 a 5 días

Ceruloplasmina: La Ceruloplasmina (Cp) es la principal proteína transportadora de cobre en circulación. Su concentración es abundante en plasma; se considera un reactante de fase aguda y su función fisiológica no se encuentra fehacientemente establecida. Fundamentalmente se sintetiza en los hepatocitos. También se encuentra en otros tipos celulares como monocitos, astrocitos y células de Sertoli. Su concentración sérica se utiliza en el diagnóstico diferencial de enfermedad de Wilson. La concentración total en plasma se considera igual a la suma de las concentraciones de apo y holo Cp, de manera que la cantidad de esta proteína determinada por un método inmunológico no indica que la enzima se encuentre presente solamente en su forma activa. Entonces, al utilizar esta metodología, se sobreestima la proteína funcionalmente activa. Existen diversos métodos para determinar su actividad. En este trabajo se describe un método automatizado para medir su actividad ferroxidasa que utiliza iones Fe2+ como sustrato. Los valores de referencia de actividad de Cp se diferenciaron estadísticamente entre el grupo de mujeres y el de hombres, siendo de 424-796 UI/L y 397-733 UI/L, respectivamente. Además, se obtuvo una correlación significativa entre la actividad ferroxidasa y la concentración proteica (r=0,7285; p<0,0001).

Creatinina quinasa: La creatina quinasa cataliza la producción de fosfocreatina a través de la fosforilación de unamolécula de creatina, consumiendo una molécula deATP en el proceso. La molécula de ADP formada para crear una molécula de fosfocreatina se convierte inmediatamente en ATP por las mitocondrias.

La creatina quinasa cataliza la producción de fosfocreatina a través de la fosforilación de unamolécula de creatina, consumiendo una molécula deATP en el proceso. La molécula de ADP formada para crear una molécula de fosfocreatina se convierte inmediatamente en ATP por las mitocondrias. La determinación de CK es útil cuando una persona presenta dolor torácico u otros síntomas sugerentes de lesión cardíaca. No obstante, esta prueba ha sido ampliamente desplazada por la troponina, que es la prueba de elección en caso de sospecha deinfarto agudo de miocardio. A veces se determina la CK para detectar si se ha producido un segundo infarto de miocardio (en un período de tiempo corto) después del primero.

Glutamil transpeptidasa: La gammaglutamiltranspeptidasa (GGT) pertenece al grupo de las transferasas (gammaglutamiltransferasas); cataliza la transferencia de un grupo gammaglutamil, de un gammaglutamilpéptido (como el glutatión: GSH) a un aceptor péptido o de tipo aminoacídico. La GGT se encuentra inmersa en la síntesis de péptidos y proteínas, regulación de los niveles de GSH en los tejidos, así como en el transporte de aminoácidos a través de las membranas celulares; el sustrato natural de la GGT es el glutatión , cuya hidrólisis cataliza formando parte del contexto general de la activación y metabolización de diversos compuestos (y de algunos fármacos en particular); cuando aumenta dicha enzima en el hígado puede condicionar la aparición de necrosis hepatocelular.

El llamado estrés oxidativo se origina cuando se desequilibra la pro-oxidación frente a la anti-oxidación, a favor de la primera, p. ej. cuando se general radicales libres de oxígeno (RLO), por diversas causas deletéreas. Dichas RLO reaccionan con otras moléculas convierténdolas en especies reactivas de oxígeno (ROS), que a su vez pueden generar diversos efectos (modulación de la expresión de citokinas, producción de autoantígenos, modificación de biomoléculas -DNA, proteínas, lípidos- y formación de especies tóxicas como los peróxidos lipídicos).

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