TRABAJO ENZIMAS- BIOQUIMICA

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TRABAJO ENZIMAS

BIOQUIMICA

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1. Una enzima es un catalizador biológico, pero ¿a qué se refiere este término?

Se dice que es un catalizador, porque cada enzima estas destinada a poder incrementar la velocidad de una reacción sin que se vea afectado el resultado de esta misma, a través de un gasto energético menor al que se utilizaría al no haber enzima.

1. Menciones que es la energía de activación de una reacción y como las enzimas actúan sobre esta.

Esta es la energía necesaria para que la enzima realice su trabajo en un tiempo más corto, pero llegando al mismo resultado.

1. ¿Cuáles son las diferencias entre ribozima y enzima?

Como se mencionó anteriormente, las enzimas van a interactuar con sustratos acelerando las reacciones, pero estas sin alterar el producto o interactuando con los mismos, por otro lado las riboenzimas si van a ser partícipes de estas reacciones ya que tienen propiedades catalíticas.

1. Explique la diferencia entre apoenzima y holoenzima y cuál es el efecto que tiene en la función de la proteína.

La apoenzima es, el componente proteico de una enzima que no tiene un cofactor para su actuar mientras que la holoenzima tienen sus cofactores adheridas a ellas para poder interactuar.          

1. Explique la diferencia entre centro activo, centro de fijación y centro alosterico.

Centro activo.- este es el sitio donde habrá aminoácidos que estarán actuando con el sustrato mientras se da la reacción catalítica.

Centro de fijación.- este también es uno de los centros donde va a llegar a interactuar el sustrato, pero estos solo anclaran al mismo para que esta catalice.

Centro alosterico.- este es el espacio donde puede llegar alguna otra molécula no especifica de la enzima, produciendo efectos diferentes a la reacción común.

1. Explique la diferencia entre cofactor, coenzima y grupo prostético

El cofactor va a ser toda sustancia que no tiene propiedades proteicas que son necesarias para la enzima para llevar sus procesos, estos se dividen en dos clases que son orgánicos y no orgánicos. Los orgánicos a su vez se dividen en dos clases que estas son Uniones débiles como por ejemplo los FADH (funcionando como coenzima) y las Uniones fuertes como lo serían los grupos hemo (que entrarían dentro del grupo prostético)

1. Enumere la clasificación de las enzimas según la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular y la función general de estas.

Según el lugar donde actúan

• Intracelulares.- como su nombre lo dice, estas estarán actuando dentro de la misma célula.
• Extracelulares.- estas estarán actuando desde cualquier punto externo a la célula

• Plasmáticas.- estas solo se van a encontrar en los factores de coagulación, dentro de la sangre.

Según su función

1. Oxidoreductasas; cambian su estado de oxidación, participan en el intercambio de electrones y protones. Ej. Deshidrogenasas
2. Transferasas; Transfieres grupos funcionales. Ej. Glucoquinasa (hexocinasa).
3. Hidrolasas; Rompen enlaces mediante hidólisis. Ejem. Lipasas.
4. Liasas: Rompen enlaces dobles. Ej. Fumarasa
5. Isomerasas; Transforma la molécula de un isómero a otra. Ej. Glicerol 3 fosfato isomerasa.
6. Ligasas; Participan en la formación de enlaces. Ej. Piruvato descarboxilasa.

1. ¿Cuál es el aminoácido de la quimiotripsina que participa directamente en la catálisis y cuales funcionan más de fijación?

Es la serina proteasa que esta es la encargada o tiene la cualidad de romper enlaces peptídicos, y como contraparte la histidina y el aspartato tienen propiedades fijadoras.

1. ¿Cuál es la diferencia entre especificidad absoluta y especificidad relativa y los modelos que la describen?

Especificidad absoluta.- la absoluta es la referente al modelo de LLAVE-CERRADURA donde establece que solo un sustrato es específico para una enzima.

Especificidad relativa.- este es el referido al MODELO INDUCIDO, donde el sustrato puede alterar su forma hasta parecerse al sitio activo de la enzima para poder reaccionar con esta.

1. Durante todo el curso se menciona el término velocidad de la enzima, pero en función de que se determina, es decir si Ud. quisiera determinar la velocidad en la que una enzima está trabajando ¿qué tendría que medir?

Tomaría en cuenta toda la cantidad que hay de sustrato, así como el de las enzimas disponibles para estos, y posteriormente mediría la velocidad máxima a la cual las enzimas llegan a su capacidad final para poder actuar con los sustratos.

1. Explique cómo influye la temperatura, el pH y la cantidad de sustrato en la velocidad de la enzima.

Temperatura.- Al ejercer un cambio de la temperatura, la velocidad de la reacción puede acelerarse, solo que esta temperatura no debe sobre pasar los niveles óptimos porque podría entrar en controversias al desnaturalizarse, de esta manera no se pudiese obtener el producto deseado

pH.- sabemos que no todas las enzimas y sustratos actúan o “viven” en los mismos ambientes de pH por lo cual, estas necesitan sus condiciones óptimas para poder actuar y no entrar en una desnaturalización

Cantidad de sustrato.- estos tienen que ver con lo mencionado anteriormente, que a una alta cantidad de sustrato, estos no van a ser acoplados por todas las enzimas, por lo cual no estarán siendo sintetizados en sus respectivos productor

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