Proteinas: estructura y funcionalidad

proteinas: estructura y funcionalidad

formacion de puentes disulfuro, formado por dos cisteinas

formacion del enlace peptidico, se forma entre el extremo carboxi terminal con el amino terminal.

el enlace peptidico tiene caracter de doble enlace y rotacion restringida, este enlace tiene una geometria plana.

solo existe rotacion libre en el carbono alfa

estructuras de las proteinas:

- primaria: esta secuencia aminoacidica tiene la importancia ya que es quien da todas las caracteristicas superiores de ordenamiento molecular, determinas todos los niveles superiores de organizacion y la funcion biologica de la proteina.

- secundaria: corresponde a la interaccion espacial local que se puede llevar a cabo estos aminoacidos, corresponde a patrones repetitivos de ordenamiento ,

helic alfa: se estabiliza por puentes de hidrogeno entre los atomos de enlaces peptidicos cercanos

los puentes de hidrogenos se establecen entre el oxigeno del grupo carbonilo y el h del grupo amino, que forma parte del enlace peptidico

estructura beta: es una forma extendida de la cadena peptidica

las laminas beta se estabilizan por puentes de hidrogeno

antiparalela interaccion frontal y en las paralelas no por lo que es menos fuerte la interaccion

vueltas (loops): conectan helices alfa o segmentos beta

estructuras supersecundarias:

son combinaciones de elementos de estructura secundaria que forman patrones definidos

motivos estructurales:

son secuencias de aminoacidos que presentan caracteristicas y funciones definidas

dominios de una proteina, zonas dentro de una proteina capaz de ordenarse de forma independiente

estructura terciaria:

distribucion espacial que se lleva a cabo en los segmentos de la proteina

en las proteinas citoplasmaticas los aminoacidos apolares se localizan preferentemente hacia el interior de la proteina, en las proteinas de membranas los aminoacidos polares se ubican hacia el interior de la proteina

lo que mantiene unida a estas estructuras terciarias son no covalente, puentes disulfuro, enlaces puentes de hidrogeno e interacciones hidrofobicas , e interacciones covalentes presentes solo en algunos casos

estructura cuaternaria:

estructura mas compleja, no todas las proteinas la tienen, se forman a traves de sub unidades, asociacion no covalente de varias cadenas polipeptidicas, la estabilidad es la misma que la estructura terciaria, tiene ventajas de la asociacion como mayor estabilidad y regulacion alosterica

la importancia en el plegamiento en la funcion de las proteinas

que interaccion mantienen la estructura terciaria de una proteina, varios enlaces la mantienen unida

los diferentes solventes pueden llevar a una proteina

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