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Anticuerpos


Enviado por   •  18 de Enero de 2015  •  712 Palabras (3 Páginas)  •  202 Visitas

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Anticuerpos = inmunoglobulinas Anticuerpos = inmunoglobulinas ≠≠ γγ globulinas globulinas

¾ Proteínas de estructura globular sintetizadas por células del sistema inmune

(Linfocitos B y células plasmáticas derivadas de ellos.

¾ Presentes en la sangre (plasma) y otros fluidos biológicos (saliva, lágrimas,

secreción mucosa intestinal, líquido sinovial, líquido intersticial etc.)

¾ En el plasma se detectan dentro de la fracción de las γ globulinas.

¾ Capaces de reconocer a otras moléculas (antígenos) de manera muy específica,

y formar complejos estables con ellos (inmunocomplejos).

¾ Su aparición en plasma forma parte de la respuesta inmunológica adaptativa,

en lo que se conoce como respuesta humoral específica.

¾ Los anticuerpos tienen una vida media en el organismo relativamente larga

(varias semanas).

¾ Constituyen una defensa muy eficaz contra agentes patógenos

Tipos de inmunoglobulinas Tipos de inmunoglobulinas

¾ Existen 5 tipos básicos de inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE.

¾ Son sintetizadas por los linfocitos B (IgM, IgD) y por las células plasmáticas

derivadas de ellos (IgG, IgA, IgE).

En 1959 Heremans aislé la inmunoglobulina A (IgA) del suero humano por vez

primera. Más tarde, en 1963, fueron Tomasi y Sigelbaum los que encontraron a la IgA

como inmunoglobulina predominante en las secreciones humanas (calostro, leche, saliva,

lágrimas y secreciones del tracto respiratorio, gastrointestinal y genitourinario)

Existen tres formas moleculares diferentes para la IgA: IgA monomérica, compuesta

por dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras, IgA dimérica y polimérica, compuestas

respectivamente por dos o más moléculas unidas covalentemente a través de la cadena J. y

la IgA secretoria, formada por la IgA dimérica o polimérica que se unen covalenternente al

componente secretorio ¡1, 43.

La IgA es la segunda inmunoglobulina más importante en la circulación, después de

la inmunoglobulina G <lgG). fil grado de síntesis está en el mismo orden de magnitud que

la lgG,

ESTRUCTURA DE LA IgA:

La IgA está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas, dos pesadas (llamadas a)

y dos ligeras (de tipo kappa o lambda) Las cadenas ligeras son

análogas a las de otros tipos de inmunoglobulinas y están formadas por un dominio variable

(V1) y otro constante (C). La cadena pesada a posee una masa molecular aproximada de

6OkDa, superior a la IgG, debido a su mayor grado de glicosilación y está compuesta por

cuatro dominios, uno variable (y11) y tres constantes (C111, C112 y C113)

La IgA monomérica es la principal forma molecular en el suero humano, con 160

kDa de masa molecular Una pequeña cantidad

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