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Introducción

Las proteínas son polímeros lineales construidos a partir de monómeros llamados aminoácidos empalmados uno tras otro. Las proteínas se pliegan espontáneamente en estructuras tridimensionales que vienen determinadas por la secuencia de los aminoácidos del polímero, y la función de la proteína depende directamente de su estructura tridimensional.

La serie de aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos forman una cadena polipeptídica estas cadenas tienen polaridad porque sus extremos son diferentes, con una grupo alfa-amino en un extremo y un grupo alfa carboxilo en el otro.

Las proteínas contienen un amplio surtido de grupos funcionales estos incluyen alcoholes, tioles, ácidos carboxílicos, carboxiamidas y una serie de grupos básicos. La mayoría de estos grupos son químicamente activos. Esta diversidad de grupos funcionales es la responsable del cambio espectro de funciones de la proteína. Para el estudio especifico de las proteínas es necesario su purificaron, para esta existen diversos métodos, cada uno basándose en características especificas de la proteína que se desea separar, por ejemplo, solubilidad, tamaño, carga y afinidad especifica de unión.

Objetivos

• Efectuar la hidrólisis total de una proteína.
• Identificar algunos aminoácidos presentes en un hidrolizado de proteína, por medio de sus

propiedades físico-químicas.

• Identificar por cromatografía en placa fina algunos de los aminoácidos presentes en un

hidrolizado de proteína.

Resultados y análisis de resultados.

Experimento 1. Reacción Xantoproteíca.

Los anillos aromáticos presentes en algunos aminoácidos reaccionan con ácido nítrico concentrado formando nitroderivados de color amarillo o anaranjado por lo cual esta reacción permite reconocer la presencia de Tirosina, Fenilalanina y Triptófano.

En dos tubos de ensaye colocamos 2mL de disolución A y Disolucion B respectivamente y adicionamos 5 mL de ácido nitrico y calentamos en baño maría.La reacción fue positiva a la disolución “D” la cual contenia albúmina de huevo, debudo a que esta tiene en sus estructura tirosina, triptófano y fenilanina.

Mientras que en la disolución A que contienen grenetina hidolisada fue parcialmente positiva debid a que no contiene n aminoácidos con anillos aromaticos a excepcion de la fenilalanina.

Experimento 2. Reacción de precipitación.

Los Aminoácidos azufrados como Metionina, Cisteina y Cistina se reconocen por la formación de precipitados de Sulfuro de Plomo de color gris oscuro o negro que se forman cuando reacciona con Acetato de Plomo en medio alcalino.

Entres tubos diferentes adicionamos 2 mL de disolución “A”, “B” y Agua destilada respectivamente, 5 mL de NaOH y 1.0 mL de acetato de plomo

La reacción nos dio negativa para el tubo con disolución “A” debido a que no presenta ningún aminoácido azufrado

Experimento 3. Reacción de Biuret.

El reactivo del Biuret lleva sulfato de Cobre(II) y sosa, y el Cu, en un medio fuertemente alcalino, se coordina con los enlaces peptídicos formando un complejo de color violeta (Biuret) cuya intensidad de color depende de la concentración de proteínas.

En seis tubos diferentes adicionamos diferentes disoluciones, en donde dio positiva la disolución “C” y “D”, debido a que estos contienen enlaces peptídicos.

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