BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES EN LA NUTRICIÓN
Enviado por SJHONORIO • 14 de Agosto de 2018 • Resumen • 885 Palabras (4 Páginas) • 417 Visitas
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES EN LA NUTRICIÓN
De los 12 aminoácidos nutricionalmente no esenciales, nueve son formados a partir de intermediarios anfibólicos. Los tres restantes se sintetizan a partir de aminoácidos esenciales para la nutrición.
La glutamato deshidrogenasa, la glutamino sintetasa y las transaminasas ocupan posiciones centrales en biosíntesis de aminoácidos. Su efecto combinado consiste en catalizar la transformación del ion amonio inorgánico en nitrógeno alfa amino orgánico de varios aminoácidos.
- GLUTAMATO: la aminación reductora del alfa cetoglutarato es catalizada por la glutamato deshidrogenasa. Además de formar L-glutamato a partir del intermediario anfibólico alfa cetoglutarato, esta reacción constituye un primer paso clave en la biosíntesis de muchos otros aminoácidos.
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- GLUTAMINA: la biosíntesis de la glutamina a partir de glutamato es catalizada por la glutamino sintetasa. La reacción muestra tanto semejanzas como diferencias con la reacción de la glutamato deshidrogenasa. Las dos se “fijan” nitrógeno inorgánico, una al enlace amino y la otra al amido. Ambas reacciones están acopladas a reacciones muy exergónicas; para la glutamato deshidrogenasa, la oxidación de NAD (P) H y para la glutamina sintetasa, la hidrólisis del ATP.
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- ALANINA Y ASPARTATO: la transaminación del piruvato forma L-alanina y la del oxalacetato forma L-aspartato. La transferencia del grupo alfa amino del glutamato a estos intermediarios anfibólicos, ejemplifica la capacidad de una transaminasa para canalizar al ion amonio por medio del glutamato, al nitrógeno alfa amino de los aminoácidos.
[pic 3]
- ASPARAGINA: la formación de asparagina a partir del aspartato, catalizada por la asparagina sintetasa, es semejante a la síntesis de glutamina. Sin embargo, puesto que la enzima de los mamíferos utiliza glutamina en lugar de ion amonio como fuente de nitrógeno, la asparagina sintetasa de estas especies no “fija” nitrógeno inorgánico. Por el contrario, las asparagina sintetasas bacterianas usan ion amonio y por ende “fijan” nitrógeno.
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- SERINA: la serina se forma a partir del intermediario glucolítico D-3-fosfoglicerato. El grupo alfa hidroxilo es oxidado a un grupo oxo por el NAD+ y después transaminado para formar fosfoserina, que es desfosforilada a serina.
[pic 5]
- GLICINA: la síntesis de la glicina en los tejidos de mamíferos pueden producirse de varias maneras. El citosol del hígado contiene glicina transaminasas que catalizan la síntesis de la glicina a partir del glioxilato y del glutamato o de la alanina. A diferencia de la mayoría de las reacciones de transaminasas, esta favorece con fuerza la síntesis de glicina. En los mamíferos, dos vías importantes adicionales para la formación de la glicina parten de la colina y de la serina a través de la reacción de las serinhidroximetiltransferasa.
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- PROLINA: en los mamíferos y en algunas otras formas de vida, la prolina se biosintetiza a partir del glutamato por reversión de las reacciones del catabolismo de la prolina.
[pic 7]
- CISTEÍNA: la cisteína, aunque no esencial para la nutrición por sí misma, se forma a partir de la metionina (nutricionalmente esencial) y la serina (no esencial para la nutrición). La metionina es convertida primero en homocisteína por la vía de la S-adenosilmetionina y de la S-adenosilhomocisteína.
[pic 8]
- TIROSINA: la tirosina se forma a partir de la fenilalanina en la reacción catalizada por la fenilalaninhidroxilasa. Así, mientras que la fenilalanina es un aminoácido nutricionalmente esencial, la tirosina no lo es-siempre que la dieta contenga cantidades adecuadas de fenilalanina. La reacción no es reversible, de manera que la tirosina no puede satisfacer el requerimiento nutricional de fenilalanina hidroxilasa es una oxigenasa de función mixta presente en el hígado de los mamíferos, pero ausente de otros tejidos.
[pic 9]
CATABOLISMO DE PROTEINAS Y DEL NITROGENO DE AMINOÁCIDOS
El catabolismo de proteínas consiste en la transformación de las proteínas en aminoácidos y compuestos derivados simples para su transporte dentro de la célula a través de la membrana plasmática y, en última instancia, su polimerización en nuevas proteínas a través del uso de los ácidos ribonucleicos (ARN) y ribosomas. El catabolismo de proteínas, que consiste en la descomposición de macromoléculas, es principalmente un proceso digestivo.
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