Batraciotoxina

RANA DORADA VENENOSA (Phyllobates terribilis) Y EL MECANISMO DE ACCION DE LA BATRACOTOXINA (BTX)

ALVARO ANDRES MORENO OSPINA 174453, GONZALO ANDRES GOMEZ SALDAÑA 174319

La rana dorada venenosa, rana dardo dorada o rana de dardo venenosa (Phyllobates terribilis) es una anfibio anuro de la familia Dendrobatidae endémica de la costa pacífica colombiana y Panamá. Este anfibio es actualmente considerado el vertebrado más venenoso del mundo. [1] Su hábitat son las selvas húmedas del Chocó y la costa caribeña de Colombia.[2] El hábitat óptimo de la P. terribilis son los bosques lluviosos con alta tasa de lluvia (5 m o más), altitud entre 100 y 200 m, temperaturas de al menos 26 °C y humedad relativa entre 80% y 90%.

La piel de la rana dardo dorada está impregnada de un alcaloide venenoso, común entre los venenos comunes a las ranas dardo, llamado (batracotoxina), el cual impide a los nervios transmitir impulsos y deja los músculos en estado inactivo de contracción. Esto puede llevar a fallas cardíacas como la fibrilación. Las ranas pueden mantener altos niveles de batracotoxina por años incluso después de que se prive de la fuente de alimento que produce el veneno -las hormigas-. La toxina es activa fuera del cuerpo de estos batracios: pollos y perros han muerto por el contacto con una toalla de papel en la cual una rana terribilis había caminado.[3] La Phyllobates terriblis dorada es el animal que carga el veneno más letal del mundo (entre los vertebrados), su piel despide un veneno duradero capaz de eliminar a un humano a gran velocidad y su cuerpo lo hace inmune a su propio veneno sin embargo al ser inofensivo no representa amenaza a menos de entrar en contacto con el veneno.

Tabla 1. Sitios de unión a toxinas en el canal de sodio dependiente de voltaje. Se muestran también substancias que se unen a otros sitios del canal. (Modificada a partir de Ogata y Ohishi [4])

Las toxinas del grupo 2 producen activación persistente de los canales de sodio que conduce a la despolarización de la membrana neuronal, bloquean la inactivación del canal, desplazan la dependencia de voltaje de la activación a valores más negativos y, al parecer, reducen la selectividad iónica del canal. Estos efectos han hecho suponer que el sitio 2 se encuentra localizado en alguna región del canal de sodio involucrado en la dependencia de voltaje de la activación. Se ha propuesto que estas toxinas se unen preferencialmente a la conformación activada del canal dejándolo en el estado abierto. BTX puede actuar desde cualquier lado de la membrana, lo cual sugiere que su sitio de unión pudiera estar ubicado en los segmentos del canal que atraviesan la membrana celular. La identificación de los residuos que forman el sitio 2 ha sido complicada debido a que sus ligandos presentan una alta hidrofobicidad. La esterificación de la batracotoxina proporcionó la primera herramienta

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