Contaminacion electromagnetica BIOQUIMICA PRIMER PARCIAL

1. El criterio para la clasificación de todas las enzimas en seis clases es: EL TIPO DE RECCION GENERAL QUE EFECTUA LA ENZIMA
2. Con respecto a  los grupos prostéticos y las coenzimas se puede decir que: LAS COENZIMAS SE UNEN EN FORMA DÉBIL A LAS ENZIMAS
3. Catalizadores biológicos como las enzimas: DISMINUYEN LA ENERGÍA DE ACTIVACION Y AUMENTA LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES EN LAS QUE PARTICIPAN
4. Las enzimas de la clase seis catalizan reacciones de: SINTESIS DE PRODUCTOS ACOPLANDO LA REACCION GENERAL AL DESADOBLAMIENTO DE ATP 
5. La enzima Glucosa-6-fosfatasa cataliza la formación de D-glucosa mediante la introducción de una molécula de agua asi: FORMULA. Esta enzima se puede clasificar asi: Hidrolasa
6. El nombre sistemático de la enzima anterior es : 3.1.5.9
7. La cinética enzimática es la parte de la bioquímica que estudia: LOS FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCION DE CATALISIS DE LAS ENZIMAS 
8. Un inhibidor no competitivo de una enzima: SE UNA A LA ENZIMA POR UN SITIO DIFERENTE AL ACTIVO
9. La ciencia que estudia las diversas moléculas y las reacciones químicas que ocurren en las  células de los organismos vivos se conoce como BIOQUIMICA
10. En la siguiente reacción ATP+ Creatina______________ ADP+Fosfocreatina. la enzima se puede clasificas como TRANSFERASA. 
11. El nombre sistematico de la enzima anterior es : 2.2.1.2
12. En la cinética de una reacción en condiciones normales y presencia de un inhibidor competitivo de una enzima se encuentra que: VARIA LA  KM SIN AFECTAR LA VELOCIDAD MAXIMA
13. Todas las proteínas de cualquier especie biológica se formar mediante la unión o secuencia de 20 aminoácidos de los cuales hay dos con azufre
14. Considerando la actividad biológica de una enzima se puede afirmar que las enzimas en forma de holoenzima son catalíticamente ACTIVAS
15. En el sitio activo de las enzimas se encuentras las CADENAS LATERALES de los grupos químicos implicados en una reacción enzimática
16. Considerando el nivel jerárquico de la estructura de una enzima., cuando esta experimenta ruptura de su cadena proteica significa que ocurrió una reacción de HIDROLISIS 
17. Considerando los componentes de una enzima se puede afirmar que la APOENZIMA es catalíticamente inactiva
18. Se requieren compuestos orgánicos o inorgánicos conocidos como COFACTORES para que ocurra la actividad catalítica de una enzima
19. Los dos factores críticos en la estabilidad de las enzimas son PH y TEMPERATURA 
20. La constante de Michaells-Menten se interpreta coo el grado de AFINIDAD de la enzima por el sustrato
21. …La constante de velocidad corresponde al interpreto con el eje X de la línea recta

1. La reacción con un inhibidor enzimático competitivo ocurre por unión de dicho inhibidor con el CENTRO ACTIVO de la enzima

1. Los factores críticos para la estabilidad de una enzima y suactiviada dosn el ph y la tempeatura el ph es critico…… un sal conocida como ZWINTHERION  por lo que se comportan como acidos o como bases

1. El valor de la constante de Michaelis-Menten es útil para interpretar el GRADO de AFINIDAD de una enzima por sustrato

1. TABLA .. de acuerdo a la tabla anterior presenta menos afinidad por el sustrato D-FRUCTOSA debido a que la relación entre ambos parámetros es INVERSAMENTE PROPORCIONAL 
2. La constante de Michaelis-menten se interpreta como el GRADO de AFINIDAD 

VERDADERO O FALSO

1. Algunos aminoácidos no son esenciales para el hombre lo cual significa que si se sintetizan en el organismo  V
2. Todas las vitaminas LIPOSOLUBLES proveen coenzimas para algunas enzimas F… HIDROSOLUBLES CXCC
3. Los monosacáridos son compuestos que si se isomerizan fácilmente V
4. Un grupo prostético se une fuertemente a un enzima  F..
5. La ruptura de los enlaces disilfuro, los puestes de hidrogeno y las fuerzas de Van der Walls y de London indica terciaria ….. V    primaria (F)
6. Las vitaminas hidrosolubles (EXPECTO LA B1) se transforman en coenzimas para algunas enzimas F
7. Las hezosas son compuesto que isomerizan fácilmente  (V)
8. La reacción con un inhibidor enzimático no competitivo ocurre por unión de dicho inhibidor con el sitio antivo de la enzima (F) SITIO DIFERETEN AL ACTIVO 

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