Diazotróficos

Organismos diazotróficos

Un organismo de fijación de nitrógeno que es capaz de crecer sobre nitrógeno atmosférico como la única fuente de nitrógeno.

Quimiolitótrofo

Un organismo que es capaz de con CO, CO2 o carbonatos como la única fuente de carbono para la biosíntesis celular y que deriva energía de la oxidación luego de reducir compuestos inorgánicos.

Actinorrícicas

Asociaciones simbióticas de las plantas que tienen la capacidad de formar nódulos de las raíces con nitrógeno , fijan actinomicetos.

la conversión del nitrógeno atmosférico en amoníaco por asociación simbiótica,y bacterias de vida libre es de enorme importancia para el medio ambiente y la agricultura mundial. La fijación de Nitrógeno es una parte importante del ciclo de nitrógeno, ya que

repone el contenido de nitrógeno total de la biosfera y compensa las pérdidas que se incurre debido a la desnitrificación. La disponibilidad de nitrógeno fijado es frecuentemente el factor limitante para la productividad de los cultivos, debido a que demandas sobre la agricultura mundial para garantizar la seguridad alimentaria han incrementado en este siglo. El mayor uso de fertilizantes químicos, ha suscitado preocupación sobre las emisiones de óxidos de nitrógeno, la acidificación del suelo y la eutrofización del agua. El nitrógeno fijo que es proporcionado por fijación biológica es menos propenso a la lixiviación y volatilización siendo utilizado in situ y por lo tanto, el proceso biológico aporta una importante y sostenible

entrada en la agricultura. Fijación biológica del nitrógeno también influye en la capacidad de la biota océano para secuestrar CO2 atmosférico.(1)

Aunque la fijación de nitrógeno no se encuentra en eucariotas, se encuentra ampliamente distribuida entre las bacterias y la Archaea, revelando la diversidad biológica considerable entre los ORGANISMOS diazotróficas. La capacidad de fijar el nitrógeno se encuentra en máyormente en bacterianas, incluyendo las bacterias verdes del azufre, los Firmibacteria, actinomicetos, cianobacterias y todas las subdivisiones de las proteobacterias.

En Archaea, la fijación de nitrógeno se restringe principalmente a metanógenos. La capacidad de fijar el nitrógeno es compatible con una amplia gama de fisiologías incluyendo: aeróbica

(Por ejemplo, Azotobacter), anaerobios facultativos (por ejemplo, Klebsiella) o anaeróbica (por ejemplo, Clostridium); anoxigénicas heterótrofos (por ejemplo, Rhodobacter) o oxigénica (por ejemplo, Anabaena) fototrofas, y quimiolitotrofos (por ejemplo, Leptospirillum ferrooxidans). Diazótrofos se encuentran en una amplia variedad de hábitats, incluyendo los de vida libre en el suelo y de agua, simbiosis de asociación con gramíneas , las asociaciones actinorrícicas con plantas leñosas, simbiosis de cianobacterias con varias plantas y simbiosis de nódulo de la raíz con leguminosas.(3)

Nitrogenasas

Catalizan la reducción biológica de dinitrógeno a amoníaco, son metaloenzimas conservadadas de manera estructural y mecánica .Estas enzimas contienen dos componentes .El menor componente, conocido como el hierro (Fe)proteína, funciona como un donador de electrones dependiente de ATP para el componente más grande heterotetramérico, conocido como el

molibdeno-hierro (MoFe) proteína, que contiene el sitio catalítico de enzimas. (2).

(3)Review. Nature. August. 2004

figura 1.a La sensibilidad al oxígeno de la proteína Fe es conferida por una superficie expuesta [4Fe-4S] cluster que une los dos subunidades del dímero. La proteína contiene MoFe dos tipos de centros de metal: el grupo P (una [8Fe-7S] grupo), y el cofactor FeMo (MoFe7S9 homocitrate •),que es el sitio de sustrato reduction5, 6 (Figura 1a). .La

estequiometría global de reducción de dinitrógeno bajo condiciones óptimas es como sigue (ecuación 1):

N2 + 8 e-+ 8 H + + 16 MgATP →  2 NH3 + 8H2 + 16 MgADP 16PI (1)

El mecanismo de enzima requiere la reducción de la Fe proteína de los donantes de electrones, tales como la ferredoxina y flavodoxina, la transferencia de electrones individuales de la Fe a favor de proteína a la proteína MoFe (que depende de Hidrólisis MgATP) y, finalmente,-trans de electrones interno difieren en la proteína MoFe por el grupo P con el FeMo cofactor sustrato sitio de unión. b | Cada transferencia de electrones paso requiere de un ciclo obligatorio de la asociación de la Fe y proteínas MoFe para formar un complejo, después de lo cual los dos componentes se disocian (Fig. 1b) La proteína Fe dímero se muestra en color azul claro con el cubo que representa el[4Fe-4S] clúster de color verde para indicar la forma reducida y rojo para representar la forma oxidada. Las subunidades alfa y β del Proteínas MoFe se representan como naranja y rosa, respectivamente, los cuadrados amarillos representan la Pclúster y el diamante azul representa el cofactor FeMo. (3)

La síntesis molibdeno y nitrogenasas es estrictamente regulada a nivel transcripcional en respuesta a la disponibilidad de nitrógeno fijo.

Distribución de oxígeno en simbióticas fijadoras de nitrógeno nódulos

El nódulo de fijación de nitrógeno recibe bacteroides simbióticos Rhizobium, que funcionan como especializados orgánulos de fijación de nitrógeno que de cambio fijo de nitrógeno para fotosintatos.

Una paradoja fisiológica surge de las necesidades del metabolismo aeróbico bacteroide

en comparación con la sensibilidad al oxígeno de nitrogenasa en ausencia de un sistema de protección dedicado bacteriana. Protección contra el oxígeno es proporcionado por el medio ambiente nódulo a través de una barrera cortical, de manera que la principal vía de difusión de oxígeno es a través del ápice de nódulos.

Cold Spring Harbor Laboratory Press.

Regulacion por NifA

En la proteobacteria, los genes nif estan invariablemente sujetos a activación transcripcional por NifA (un miembro del enhancer de la proteína de (EBP) , junto con

la ARN polimerasa factor sigma, . NifA tiene una arquitectura de dominio que es similar a otros miembros de la familia PBE en el que una central, conservada AAA ATPasa de dominio está flanqueada por un regulador amino-terminal y un carboxi-terminal de unión al

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