Enzimas. Velocidad de las reacciones químicas en las células vivas

ENZIMAS

PRESENTADO POR:

WENDY FONTALVO

IDANIA ROMERO

GISSELLE SANJUAN

DICIEMBRE 1 DE 2016.

1. Definir los siguientes términos  

1. Catalizador

Aumenta, acelera o incrementa la velocidad de las reacciones químicas en las células vivas.

1. Enzimas

Una Enzima es una proteína que es sintetizada en la célula viva que cataliza o acelera una reacción termodinámicamente posible, en forma específica de tal manera, que la reacción es compatible con los procesos bioquímicos, esenciales para el mantenimiento de la célula.

1. Sitio Activo

También denominado centro catalítico. Es un conjunto de aminoácidos diferentes, situados especialmente de tal manera que en dicho espacio se lleva a cabo la transformación del sustrato. La posición del sustrato con respecto al sitio activo, disminuye la energía de activación de la reacción, por lo tanto favorece la reacción.

1. Velocidad Enzimática

Es la velocidad de la reacción enzimática cuando alcanza los puntos saturación

1. Número de Recaudo

También llamado actividad del centro catalítico. Es el número de molécula de sustratos transformados por minuto por centro catalítico.

1. Isoenzimas

Son enzimas que catalizan la misma reacción por el mismo mecanismo, pero que tienen algunas propiedades diferentes.

El sitio activo de las isoenzimas es el mismo, además la estructura primaria cerca del sitio activo puede ser igual pero pueden tener algunas secciones de la estructura primaria muy distintas, por lo tanto esta diferencia produce propiedades diferentes. Por ejemplo, el punto isoeléctrico, pH óptimo, etc. Dos enzimas que catalizan la misma reacción por mecanismos diferentes no son isoenzimas.

El enzima lactato deshidrogenasa extraída del musculo esquelético y la del musculo cardiaco, son un ejemplo típico de la isoenzima. Ellas pertenecen al mismo organismo pero se localizan en diferentes tejidos.

1. Velocidad Máxima

Es función lineal de la concentración de la enzima

1. Inhibición Irreversible 

Es la acción causada por un compuesto que se une covalente en forma irreversible, a un residuo de  aminoácido del enzima. Este residuo en algunos casos puede estar asociado con el sitio activo. Cinéticamente, la concentración del enzimática y por lo tanto la velocidad de la reacción disminuye en forma proporcional a la concentración del inhibidor.

1. Inhibición Reversible

Es la acción producid por un efector, que implica un equilibrio entre el enzima y el inhibidor. La constante de equilibrio mide la afinidad de la enzima por el inhibidor. Se conocen tres tipos de inhibidor reversible: Competitiva, no competitiva y a competitiva.

1. Enzima Alosterica

Hay un número bastante importante de enzimas que no cumplen con la relación típica de Michaelis – Menten, o sea, que la relación de la velocidad y la concentración del sustrato no es una curva hiperbólica rectangular. Generalmente la cinetica para este tipo de enzimas tiene una curva sigmoidea. A este tipo de enzimas se les denomina enzimas Alostericos.

1. Km

Cantidad de sustrato necesaria para alcanzar el 50% de la velocidad máxima.

1. Saturación      

Si se quiere verificar si una enzima está, hay que colocarle demasiado sustrato, para así medir la concentración de enzimas. Demasiado significa garantizar que por un tiempo determinado todas las moléculas de enzimas tengan sustrato. Esto se llama saturación de las enzimas por el sustrato y permite construir una curva de progreso donde la línea recta indica que todas las enzimas estaban saturadas.

En el organismo las enzimas trabajan a una concentración saturizante; si no hay glucosa las enzimas están insaturadas.

1. Afinidad Enzimatica

Es la propiedad que poseen las enzimas de reconocer su sustrato o cualquier compuesto semejante, por medio de interacciones hidrofobicas de Van der Waals, puentes de hidrógenos, electrostática, etc. Si se usa una matriz que contiene un compuesto semejante al sustrato de un enzima y de un extracto enzimático crudo  que contiene la proteína a purificar se pasa a través de dicha matriz y los demás componentes  del extracto pasan sin ser retenidos. Luego usando un compuesto más a fin o una alta concentración salina, la proteína con actividad enzimática es liberada en forma más pura, ya que pueden haberse retenido otros componentes a fines con la matriz.

1. Describir las características cinéticas de los siguientes inhibidores reversibles.

1. Competitivo

El sustrato y el inhibidor compiten por el mismo sitio en el enzima, por lo tanto afecta el valor de Km, pero no modifica el Vmax[pic 1]

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1. no competitivo

Es la acción producida por aquellos compuestos que se unen a la enzima o al complejo enzima -sustrato

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1. Acompetitivo

Es la acción producida por compuestos que se unen solamente al complejo ES, pero al enzima libre. La inhibición no es eliminada por altas concentraciones de sustrato.

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