Función Biológica De Las Chaperonas

FUNCIÓN BIOLÓGICA DE LAS CHAPERONAS

 Las chaperonas son proteínas que desarrollan función protectora y se encargan del mantenimiento de una amplia gama de procesos celulares. Se encuentran en todos los organismos y han desempeñado un papel fundamental en la respuesta inmunitaria frente al cáncer o patógenos.

 Tienen dos objetivos: Inhiben interacciones no deseadas y promueven las deseables, de modo que se establezca un vínculo estable y productivo entre parejas de proteínas.

 Se observaron por primera vez en 1962 en el instituto de genética de Pavia, cuando se subió la temperatura de un incubador que contenía moscas de la fruta. Sus cromosomas se expandieron en ciertas regiones, en la cuales se activaron determinados genes que dieron lugar a las proteínas que codificaban y estas regiones se llamaron loci de choque térmico. Se tardaron 15 años en observarlas en otras formas de vida (mamíferos y otros organismos).

 Las HSP tienden a asociarse con una gamas más amplia de “clientes” proteicos lo que les permite desempeñar una amplia variedad de tareas: ayudar a que las cadenas de aminoácidos recién sintetizadas se plieguen con la forma proteica adecuada, desmantelarlas cuando han resultado dañadas, acompañar a las proteínas hacia sus “socias” y mantenerlas alejadas de intrusos.

 La capacidad de una proteína para cumplir la misión asignada depende no solo de que se encuentre en el lugar preciso en el momento adecuado, sino también de que adopte la forma correcta.

 Existen aminoácidos hidrofóbicos e hidrofílicos, en este contexto entra la HSP60 que crea una figura en jaula mediante varias moléculas. Su borde interior es muy hidrofóbico, atrae por tanto a este tipo de aminoácidos. Cuando una cadena de este tipo se introduce en la jaula, se encuentra con un interior hidrofílico que lo9s aminoácidos hidrofóbicos tratan de evitar; la molécula atrapada se ve entonces forzada a cambiar de forma. Puede soltarla y volverla a atrapar hasta que cumpla con su objetivo.

 La HSP70 y HSP100 disgregan proteínas dañadas o agregados proteicos indeseados y puedan hacer hasta que una proteína se despliegue.

 La mayoría de las HSP no encierran a sus sustratos sino que l “los toman del brazo” para irlos guiando.

 HSP70 tiene la capacidad de atrapar a varios péptidos, lo cual le permite desempeñar la función de chaperona en multitud de procesos fundamentales para la célula: ayuda a las nuevas cadenas de aminoácidos a adoptar una conformación madura, facilita el ensamblaje de proteínas complejas y evita la degradación de proteínas a temperaturas elevadas.

 Cuando la célula se halla sometida a un estrés intenso (calor o frio extremo, anoxia, deshidratación o inanición) una de sus primeras respuestas consistirá en fabricar mayor número de copias de las HSP.

 Se comenzó a aislar los antígenos

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