Medir la actividad catalítica

Objetivos

Comparar la acción catalítica de la enzima catalasa, con la de un catalizador inorgánico como el bióxido de manganeso (MnO2) al descomponerse el peróxido de hidrógeno (H2O2).

Observar el efecto de la temperatura sobre la acción catalítica de una enzima y comparar el mismo efecto de temperatura sobre un catalizador inorgánico.

Observar la acción de un inhibidor.

Medir la actividad catalítica en base a la producción de calor.

Marco teórico

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas específicas en el ser vivo. La actividad enzimática está determinada entre otros factores, por la adaptación de la estructura terciaria de la enzima (estructura nativa), que permite en forma extremadamente selectiva la unión al sustrato. Una vez que el sustrato se una al sitio activo, la enzima esta lista para convertirlo en el producto adecuado.

Además modifican las propiedades químicas del sustrato, mediante la interacción de este con el centro activo, con lo que se debilitan los enlaces existentes y se facilitan la formación de enlaces nuevos.

Las moléculas de enzimas no actúan siempre a la misma velocidad, esta es una de las propiedades que distingue a las enzimas de los catalizadores inorgánicos.

En primer lugar, la actividad enzimática puede ser modulada por cambios de pH y de temperatura. La velocidad enzimática depende de las concentraciones de sustratos y en su caso de cofactores. Por otra parte, la presencia de los productos finales de una reacción enzimática puede hacer que esta sea más lenta, o incluso invertir su sentido.

También existen moléculas que actúan sobre las enzimas inhibiendo su acción catalítica, bien por ocupar temporalmente el centro activo o por alterar la conformación espacial del enzima.

Conclusión

• La enzima catalasa es una proteína, ésta se desnaturalizó al someterla a altas temperaturas. Al perder la estructura terciaria, pierde también su función catalítica, mientras que

• los catalizadores inorgánicos no son afectados por factores físicos, por tanto pueden catalizar una determinada reacción pese a los cambios de temperaturas.

La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima.

Por encima de esta temperatura las enzimas se empiezan a desnaturalizar por el calor. El aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática comienza a decrecer rápidamente hasta anularse.

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