Oxidacion de aminoacidos y ciclo de la urea
Enviado por Diego Ochoa • 31 de Octubre de 2015 • Ensayo • 695 Palabras (3 Páginas) • 391 Visitas
Oxidación de Aminoácidos y Ciclo de la urea
Degradación de aminoácidos
La degradación de los aminoácidos puede ocurrir en tres situaciones metabólicas, distintas:
- Síntesis y degradación normales de las proteínas celulares; los aminoácidos se degradaran oxidativamente si es que no son necesarios para la creación de proteínas.
- Cuando la dieta es rica en proteínas y los aminoácidos exceden las cantidades necesarias; El excedente se cataliza y los aminoácidos no se almacenan.
- Durante la iniciación o en la diabetes mellitus. Debido a que los glúcidos no son utilizados adecuadamente, se recurre a las proteínas celulares como combustible.
Destino metabólicos de los grupos amino
La mayoría de los aminoácidos se metabolizan en el hígado, donde el exceso de NH4+ se excreta libre o se transforma en urea o ácido úrico para su excreción. En mamíferos, el amonio libre es tóxico, por lo que el procedente de la degradación de aminoácidos en tejidos periféricos debe de transportarse en formas no tóxicas hasta el hígado y en el hígado se transforma en urea para su excreción. Se transporta hasta el hígado en forma de aminoácidos.
Degradación de la proteína de la dieta
Las células parietales y las células principales de las glándulas gástricas sus productos (HCL y Pepsinogeno) en respuesta a la gastrina. La pepsina comienza el proceso de degradación de las proteínas. Este es el primer paso en la degradación. Cuando se estimula una celula exocrina, su membrana plasmática se fusiona con la membrana de los granulos de zimógenos y estos se liberan por los conductos colectores, los cuales llegan al conducto pancreático y de ahí al intestino delgado.
Transaminacion catalizada enzimáticamente
Al llegar al hígado, el primer paso para del catabolismo de los L-aminoacidos, es la eliminación de los α-amino, las cuales son catalizadas por aminotransferasas o transaminasas. En estas reacciones el grupo α-amino se transfiere al atomo de carbono α del α-cetoglutarato, dejando el correspondiente α-cetoacido análogo del aminoácido.
Todas las amino transferasas tienen el mismo grupo prostético y un mismo mecanismo de reaccion. El grupo prostético es el piridoxal fosfato (PLP), el cual funciona como transportador intermedio del grupo amino en el sitio activo de las amino transferasas.
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Reacción catalizada por glutamato deshidrogenasa
Para la excreción de los grupos amino, se experimenta la desaminacion oxidativa, la cual es catalizada por la glutamato deshidrogenasa, siendo la única enzima que puede utilizar tanto NAD como NADP como aceptor de los equivalentes de reducción. La acción combinada de una aminotrasnferasa y glutamato deshidrogenasa se conoce como transdesaminacion. La glutamato deshidrogenasa es una enzima alosterica con seis subunidades y su actividad esta influida por un complicado conjunto de moduladores alostericos. Los mejores son positivo ADP y negativo GTP
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