Precipitación, separación y punto isoeléctrico de proteínas

Instituto Politécnico Nacional

Precipitación, separación y punto isoeléctrico de proteínas

Grupo: 4QV1        Sección: 1

Sandra Paulina Limón Torres Valle

Caballero García Mayra Lizette

Introducción

La solubilidad de la mayor parte de las proteínas se debe a la interacción hidrofílica de las moléculas polares del agua y los grupos ionizados de las proteínas. Los agentes que modifiquen esta interacción, afectarán, por lo tanto, la solubilidad de las proteínas son: la fuerza iónica, el pH, la temperatura y la constante dieléctrica del disolvente. El conocimiento del efecto de estas propiedades sobre las proteínas es útil a la hora de elegir métodos de separación y purificación de estas.

Objetivos

• Analizar el efecto que produce la modificación de factores fisicoquímicos sobre la solubilidad de las proteínas.
• Determinar el punto isoeléctrico de la insulina, basándose en sus propiedades de solubilidad a diferentes valores de pH.

Resultados:

S: solubilización P: precipitación  N: no se observan cambios.

1. Salting out

Tras la centrifugación y la aplicación de la prueba de Biuret se observó que tanto el sobrenadante como el precipitado dieron una reacción positiva a dicha prueba, lo que nos indica la presencia de proteínas complejas en ambas partes.

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