Proteinas. INTERACCIONES DE LAS PROTEINAS CON CONSTITUYENTES DEL MEDIO

PROTEINAS

Las proteínas juegan un papel fundamental en los sistemas biológicos. La diversidad funcional de las proteínas se debe especialmente a su composición química. Las proteínas son polímeros muy complejos, constituidas hasta por 20 aminoácidos distintos. Las proteínas se pueden clasificar en proteínas globulares o fibrosas, las proteínas globulares tienen forma esférica o elipsoidal, en cambio las proteínas fibrosas son moléculas con forma de varilla, formadas por cadenas polipeptidicas lineales enrolladas.

Todas las proteínas están básicamente constituidas por los mismos 20 aminoácidos primarios; sin embargo, algunas proteínas  pueden carecer de uno o varios aminoácidos. Las proteínas se pueden sintetizar de muchas maneras cambiando la secuencia de aminoácidos el tipo y la proporción, y la cadena de los polipéptidos.

INTERACCIONES DE LAS PROTEINAS CON CONSTITUYENTES DEL MEDIO

Interacciones Proteína-Proteína

Las proteínas tienen la capacidad de interactuar con compuestos muy diversos como es agua, los lípidos, los hidratos de carbono y otros polipéptidos, iguales o diferentes, a través de diversos tipos de uniones. Todos los sistemas proteínicos naturales que tienen una estructura cuaternaria son un ejemplo de asociación proteína-proteína estabilizados por uniones débiles: las miselas de la leche, antígeno-anticuerpo y enzima sustrato; son relaciones que se presentan más fácilmente cuando se aumenta la concentración, pero también influye el pH, la temperatura, fuerza iónica, etc.

Interacción Proteína-Agua

Se llevan a cabo por medio de los aminoácidos polares con naturaleza cationica, anionica o no iónica, y cada uno de ellos tiene diferente capacidad  de retención de agua, pero esta siempre es mayor cuando se encuentra en forma ionizada; por ello el pH es de vital importancia. Cuando el polímero alcanza su pI, la hidratación se reduce, ya que en estas condiciones se favorece ahora la asociación proteína-proteína en lugar de la proteína-agua. Las estructuras secundaria y terciaria influyen igualmente debido a que los grupos activos deben estar expuestos hacia el exterior en contacto con  para permitir dicha interacción. [pic 1]

Interacción Proteína- Carbohidratos

En alimentos, se adicionan polisacáridos para incrementar la viscosidad y lograr textura deseada; algunos carbohidratos tienen grupos funcionales muy activos, como los sulfatos de la carragenina, que pueden interaccionar con la proteína de acuerdo al pH del sistema. Con carbohidratos neutros como el almidón y la celulosa, no existen moléculas ionizables y el enlace se efectúa por uniones de hidrogeno o iónicas y solo en casos especiales, covalentes o hidrófobas. Un ejemplo de la interacción es con la carboximetilcelulosa  y la β-lactoglobulina que hacen que la proteína cambie su punto isoeléctrico, y la estabilidad depende del   pH  y de la fuerza iónica del sistema. Cuando se usan carbohidratos en alimentos, el valor nutritivo del alimento disminuye ya que estos interfieren en el metabolismo, reducen la digestibilidad por presencia de alginatos o carrageninas, el complejo es difícil de ser atacado por las enzimas proteolíticas del sistema digestivo.

Interacción Proteína-Lípidos

Las proteínas tienen la capacidad de interactuar de diversas maneras con lípidos mediante enlaces  no covalentes, principalmente hidrófobos, aun cuando existen uniones salinas por iones divalentes de calcio. Los complejos de lipoproteínas tienen mucha importancia biológica puesto que se encuentran como estructuras básicas en las membranas de las células animales y vegetales y sus modificaciones ejercen efectos muy notorios en la calidad de los alimentos.

Sus propiedades funcionales se alteran debido a que el polipéptido modifica se hidrofobicidad por la inclusión de lípido, lo que a su vez influye en las características sensoriales, de estabilidad, de textura y de hidratación del alimento. El valor de la relación de eficiencia proteínica se altera según el tipo de grasa; se ha visto que si se añade trielaidina a una dieta de caseína en las ratas, la ganancia de peso de los animales se reduce en comparación con la dieta de trioleina.

PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS

Los atributos sensoriales de un alimento son consecuencia del efecto neto de complejas interacciones entre diversos componentes mayoritarios y minoritarios del alimento. Generalmente las proteínas tienen gran influencia en los atributos sensoriales de los alimentos.

La funcionalidad de las proteínas alimentarias se define como aquellas propiedades físicas y químicas que derivan del comportamiento de las proteínas en los sistemas alimenticios durante el procesado, el almacenamiento, la preparación y el consumo.  A nivel empírico, las diversas propiedades funcionales de las proteínas pueden considerarse como una manifestación de dos aspectos moleculares de las proteínas: las propiedades hidrodinámicas y las propiedades relacionadas con la superficie. Algunas propiedades funcionales como la viscosidad, la gelificacion etc., están relacionadas con las propiedades hidrodinámicas de las proteínas que dependen del tamaño, la forma y la flexibilidad molecular. Otras (solubilidad, emulsificantes) están relacionadas con las propiedades químicas y topográficas de la superficie de la proteína.

Hidratación

Las propiedades reologicas y texturales de los alimentos dependen de las interacciones del agua con otros constituyentes de los alimentos, especialmente con macromoléculas, como las proteínas y los polisacáridos.  El agua modifica las propiedades físico- químicas de los alimentos. Muchas propiedades funcionales de las proteínas dependen de las interacciones proteína-agua; dispersabilidad, humectabilidad, solubilidad, viscosidad, etc. Las moléculas de agua se fijan a varios grupos de las proteínas, entre los que se incluyen los cargados, los grupos peptidicos del esqueleto, los grupos amida, los grupos hidroxilo, y los restos apolares. La capacidad de fijación de agua a las proteínas se define en gramos de agua fijados por gramo de proteína, cuando una proteína deshidratada, en polvo, se equilibra con vapor de agua a una humedad relativa de 90-95%.  La capacidad de hidratación de u8na proteína, está relacionada, con su composición aminoacidica. Cuanto mayor sea el número de restos cargados, mayor es su capacidad de hidratación.

A nivel macroscópico, la fijación de agua por las proteínas tiene lugar en un proceso por etapas. Los grupos iónicos con gran afinidad por el agua son los primeros en solvatarse, a actividad de agua baja; luego se solvatan los grupos polares y apolares.

La capacidad de retención de agua de las proteínas se ve influida por varios factores ambientales( como el pH, la fuerza iónica, el tipo de sales, la temperatura) y por la conformación proteica. Las proteínas exhiben su hidratación mínima a su punto isoeléctrico, al que las interacciones proteína- proteína minimizan la interacción con el agua. Tanto al lado acido como al lado alcalino del pH isoeléctrico, las proteínas se hinchan y fijan más agua, debido al aumento de la carga neta y de las fuerzas repulsivas. La capacidad de fijación de agua de la mayor parte de la proteína es máxima a pH 9-10. Esto se debe a la ionización de los grupos sulfhidrilo y tirosina.  La capacidad de fijación de agua de las proteínas suele disminuir a medida que la temperatura aumenta, debido al descenso tanto del numero de puentes de hidrogeno como de la hidratación de los grupos iónicos. La capacidad de fijación de agua de las proteínas desnaturalizadas es aproximadamente un 10% superior a la de las proteínas nativas, lo que se debe al aumento del cociente área superficial/masa, al exponerse a alguno de los grupos hidrófobos previamente enterrados. Si la desnaturalización se acompaña de agregación de las moléculas proteicas, su capacidad de fijación de agua puede descender debido a las interacciones proteína- proteína.

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