Proteosoma

PROTEOSOMA

INTRODUCCIÓN  

• Complejo proteico altamente sofisticado (2.5 MDa).

• Presente en todas las células eucariotas (algunas bacterias).

• Se encarga de la degradación de proteínas intracelulares (vía ubiquitina-proteosoma).

•  Importante en procesos como la diferenciación celular, la progresión del ciclo celular, el desarrollo y la apoptosis celular.        

ESTRUCTURA PROTEOSOMA 26S

Complejo regulador 19S (RP)

• 900KDa

• Base: 6 subunidades con actividad de ATPasa (Rpt1-Rpt6) 3 sin actividad de ATPasa (Rpn1, Rpn2 y Rpn10)

• Pestaña: subunidades sin actividad de ATPasa (Rpn3-9,11-12)

UBIQUITINA (el beso de la muerte)

PROTEÓLISIS

• Proteína debe tener al menos cuatro ubiquitinas

•  La Rpn10 se asocia con la poliubiquitina

• Rpn1-Rpn2 se unen a la proteína

• Rpn11 separan las ubiquitinas

•  Subunidades de ATPasa,  despliegan la proteína y la hacen pasar al interior

• Sitios activos  producen la hidrólisis de los enlaces peptídicos

• Se liberan péptidos de vida media corta

BIBLIOGRAFÍA

• Tanaka, K. (2009). The proteasome: overview of structure and functions. Proceedings of the Japan Academy, Series B, 85(1), 12-36.

• Angosto, M. C. (2005). Vía de la ubiquitina-proteosoma. In Anales de la Real Academia Nacional de Farmacia (Vol. 71, No. 1).

• Hernández Fernández, R. A. (2013). La vía ubiquitina-proteasoma¿ destruir o construir? ese es el dilema. Revista Habanera de Ciencias Médicas, 12(1), 22-34.

Lecturas recomendadas

Brenner, D. J., N. R. Krieg, J. T. Staley y G. M. Garrity

(2005), Bergey’s Manual of Systematic Bacteriology,

vol. 2, Nueva York, Springer Verlag.

Madigan, M. T., J. M. Martinko y J. Parker (2009),

Brock. Biología de los microorganismos, 12.ª ed., Ma-

drid, Pearson Prentice Hall.

Seeley, H. W., P. J. Vandermark y J. L. Lee (1991), Mi-

crobes in Action. A Laboratory Manual of Microbiolo-

gy, 4.ª ed., Nueva York, W. H. Freeman

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