Reacciones Endergonicas Y Exergonicas

Guía Biotecnología

1- Defina reacciones endergonicas y exergonicas

Las reacciones endergonicas se manifiestan durante los procesos anabólicos que requieren energía para convertir los reactivos (sustratos o combustibles metabólicos) en productos.

En las reacciones exergonicas se libera energía como resultado de los procesos catabólicos.

La energía libre en un estado organizado, en forma de ATP, queda disponible para trabajo biológico útil. Las reacciones endergonicas se llevan a cabo con la energía liberada por las exergonicas.

Las reacciones exergonicas pueden estar acopladas a las endergonicas.

2- Explique la ecuación:

ADP + PI + ENERGIA ----- ATP

Adenosin difosfato + fosfato inorgánico+ energía ------ Adenosin trifosfato

El ATP, al ceder energía para las reacciones bioquímicas, se transforma en una molécula de más baja energía llamada ADP, hasta tanto se le ceda nuevamente energía química.

3- ¿Qué significa que el ATP sea la sustancia de intercambio energético en los seres vivos?

Podría decirse que el ATP es la moneda de intercambio energético debido a su estructura química. Cuando se hidroliza libera mucha energía que es captada por las enzimas que catalizan las reacciones de biosíntesis.

4- ¿Qué factores reglan la actividad enzimática?

Ver respuesta 8.

5- De ejemplos de encimas, describiendo su actividad.

.Amilasa: Mejora la calidad del pan.

.Papaìna, Pepesina: Evitan la turbidez durante la conservación de productos como la cerveza.

.Glucosa- oxidasa: Evita el oscurecimiento y los sabores desagradables en el vino y bebidas no alcohólicas.

.Quimosina, Renina: Favorece la coagulación de la leche para la producción de quesos.

6- ¿Cómo se descubrieron las enzimas?

En 1857 el químico Francés “Luis Pasteur”, comprobó que la fermentación solo ocurre en presencia de células vivas. Más tarde en 1897 el químico Alemán “Eduard Buchner” descubrió que un extracto de levadura, libre de células puede producir fermentación alcohólica: esto demostró que las levaduras producen encimas y éstas llevan a cabo la fermentación.

Los científicos asumieron que las fermentaciones y las reacciones vitales eran producidas por encimas, pero no pudieron aislar e identificar su naturaleza química.

En 1926, el bioquímico estadounidense James Sumner consiguió aislar y cristalizar la ureasa, y 4 años después John Howard Northrop hizo lo propio con la pepsina y tripsina, y demostró la naturaleza proteica de las enzimas.

7- ¿Cuál fue la primer enzima de la cual se conoció su estructura espacial, enumere sus características y el descubridor?

La lisozima (una enzima encontrada en las lágrimas, saliva, huevos, etc.) fue la primera enzima cuya estructura se pudo resolver gracias a la cristalografía y difracción de rayos x. esta tarea fue llevada a cabo por un grupo de científicos liderado por David Chilton Phillips y publicada en 1965.

La lisozima es una pequeña enzima que ataca las paredes celulares de las bacterias. Las bacterias tienen una membrana formada por cadenas de hidratos de carbono. La lisozima puede romper esas cadenas, produciendo la destrucción de la estructura de la pared celular.

La lisozima tiene una larga fisura como sitio activo que se una a la cadena de hidratos de carbono de las bacterias. Su estructura contiene dos anillos de azúcar y un pedazo corto de péptido. Normalmente, los anillos adoptan una estructura zig-zag en forma de silla.

8- Enumere características de las enzimas. Enumere factores que regulan la actividad enzimática.

Las enzimas son de naturaleza proteica y estructura tridimensional, y pueden presentar tamaños muy variables. Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima está directamente involucrada en la catálisis: el centro activo.

Las enzimas pueden ser desnaturalizadas por acción del calor y otros factores.

Factores que regulan la actividad enzimática:

• Concentración del sustrato: para muchas enzimas, la velocidad de la catálisis varia con la concentración del sustrato (la velocidad de reacción aumenta al aumentar la concentración)

• Temperatura: al igual que ocurre en la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad de la catálisis se incrementa con la temperatura ( existe una temperatura optima, en la que la actividad enzimática es máxima, y por encima de ella la actividad disminuye e incluso desaparece porque se desnaturaliza la enzima)

• PH: pequeñas variaciones del PH del medio interno ocasionan grandes cambios en la actividad de las enzimas. A medida que el PH cambia (dejando de ser zona óptima para esa enzima) las cargas de los aminoácidos se modifican y también la estructura de la enzima, hasta que se altera tanto que deja de funcionar.

• Inhibidores: son sustancias que

...