Aminoacidos

Aminoácidos

Aminoácidos esenciales:

• Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los alimentos.

• Los nueve aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

Aminoácidos no esenciales:

• "No esencial" significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos.

• Estos aminoácidos son: alanina, asparagina, ácido aspártico y ácido glutámico.

Aminoácidos condicionales:

• Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés.

• Ellos abarcan: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.

Los α-aminoácidos de los péptidos y proteínas (excepto la prolina) consisten en un ácido carboxílico (–COOH) y un grupo funcional amino (–NH2) unido al mismo átomo de carbón tetraédrico. Este carbón es el carbón-α. Los grupos-R que distinguen un aminoácido de otro, también se unen al carbón-α (excepto en el caso de la glicina en donde el grupos-R es el hidrógeno). La cuarta substitución en el carbón-α tetraédrico de los aminoácidos es el hidrógeno.

Tabla de α-Aminoácidos que se Encuentran en las Proteínas

Aminoácido Símbolo Estructura* pK1(COOH) pK2(NH2) pK Grupo-R

Aminoácidos con grupos Alifáticos

Glicina Gly - G 2.4 9.8

Alanina Ala - A 2.4 9.9

Valina Val - V 2.2 9.7

Leucina Leu - L 2.3 9.7

Isoleucina Ile - I 2.3 9.8

Aminoácidos no aromáticos con Grupos-R hidroxilo

Serina Ser - S 2.2 9.2 ≈13

Treonina Thr - T 2.1 9.1 ≈13

Aminoácidos con Grupos-R que contienen azufre

Cisteina Cys - C 1.9 10.8 8.3

Metionina Met - M 2.1 9.3

Aminoácidos ácidos y sus amidas

Ácido Aspártico Asp - D 2.0 9.9 3.9

Asparagina Asn - N 2.1 8.8

Ácido Glutámico Glu - E 2.1 9.5 4.1

Glutamina Gln - Q 2.2 9.1

Aminoácidos básicos

Arginina Arg - R 1.8 9.0 12.5

Lisina Lys - K 2.2 9.2 10.8

Histidina His - H 1.8 9.2 6.0

Aminoácidos aromáticos

Fenilalanina Phe - F 2.2 9.2

Tirosina Tyr - Y 2.2 9.1 10.1

Triptofano Trp - W 2.4 9.4

Iminoácidos

Prolina Pro - P 2.0 10.6

*El esqueleto de los aminoácidos es rojo y los grupos-R negros

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Clasificaciones de los Aminoácidos

Cada uno de los 20 α-aminoácidos encontrados en las proteínas se puede distinguir por la substitución de los grupos-R en el átomo del carbono-α. Existen dos clases amplias de aminoácidos de acuerdo a si el grupo-R, hidrofóbicos o hidrofílicos.

Los aminoácidos hidrofóbicos tienden a rechazar el ambiente acuoso y, por lo tanto, residen predominante dentro de las proteínas. Esta clase de aminoácidos no se ionizan ni participan en la formación de enlaces de H. Los aminoácidos hidrofílicos tienden a interactuar con el ambiente acuoso, están implicados a menudo en la formación de enlaces de H y se encuentran predominantemente en las superficies externas de las proteínas o en los sitios reactivos de las enzimas.

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Características Ácido-Base de los Aminoácidos

Los grupos α-COOH y α-NH2 de los aminoácidos son capaces de ionizarse (al igual que los grupos-R ácidos y básicos de los aminoácidos). Como resultado de su capacidad de iotización las siguientes reacciones de equilibrio iónico pueden ser escritas:

R-COOH <——> R-COO– + H+

R-NH3+ <——> R-NH2 + H+

Las reacciones de equilibrio, segœn lo escrito arriba, demuestran que los aminoácidos contienen por lo menos dos grupos ácidos débiles. Sin embargo, el grupo carboxilo es un ácido más fuerte que el grupo amino. A pH fisiológico (alrededor 7.4) el grupo carboxilo no estará protonado y el grupo amino protonado. Un aminoácido con un grupo-R no ionizable sería eléctricamente neutro a este pH. Esta especie se llama un zwitterion.

Como los ácidos orgánicos típicos, la fuerza ácida de los grupos carboxilos, amino y grupos-R ionizables en los aminoácidos se pueden definir por la constante de disociación, Ka o más comœnmente el logaritmo negativo de Ka, la pKa. La carga neta (la suma algebraica de todos los grupos con carga presentes) de cualquier aminoácido, péptido o proteína, dependerá del pH del ambiente acuoso circundante. Cuando el pH de una solución de aminoácido o proteínas cambia la carga neta de los aminoácidos también cambiará. Este fenómeno se puede observar durante la titulación de cualquier aminoácido o proteína. Cuando la carga neta de un aminoácido o de una proteína es cero el pH será equivalente al punto isoeléctrico:pi.

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Significado Funcional de los Grupos-R de los Aminoácidos

En solución es la naturaleza de los grupos-R de los aminoácido los que dictan relaciones de estructura-función de péptidos y proteínas. Los aminoácidos hidrofóbicos serán encontrados generalmente en el interior de las proteínas protegidos del contacto directo con el agua. Inversamente, los aminoácidos hidrofílicos se encuentran generalmente en el exterior de proteínas así como también en los centros activos de las proteínas enzimáticamente activas. De hecho, es la misma naturaleza de ciertos grupos-R de los aminoácidos que permiten que las reacciones enzimáticas puedan ocurrir.

El anillo imidazólico de la histidina permite que este actœe como un donante o aceptador de protones a pH fisiológico. Por lo tanto, se lo encuentra con frecuencia en el centro activo de las enzimas. Igualmente importante es la capacidad de las histidinas en la hemoglobina de proteger los iones de H+ de la ionización del ácido carbónico en los glóbulos rojos. Es esta propiedad de la hemoglobina que le permite intercambiar el O2 y el CO2 en los tejidos o los pulmones, respectivamente.

El alcohol primario de la serina y de la treonina así como el tiol (–SH) de la cisteína permite que estos aminoácidos actœen como nucleofilos durante la catálisis enzimática. Además, el tiol de la cisteína puede formar un enlace de disulfuro con otras cisteínas:

Cisteína-SH + HS-Cisteína <——> Cisteína-S-S-Cisteína

Este disulfuro simple se identifica como cistina. La formación de enlaces de disulfuro entre cisteínas presentes en

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