Bioquimica

De manera general la enzima succinato deshidrogenasa elimina los hidrógenos del succinato para oxidarlo y formar el fumarato, siendo el FAD el aceptor de electrones; el cual se reduce y se transforma en FADH2.

En el caso de la práctica realizada, la enzima succinato deshidrogenasa actúa de manera reversible, ya que una vez formado el fumarato + FADH2 , el azul de metileno actúa como aceptor de electrones quedando entonces FAD oxidado y azul de metileno reducido el cual es incoloro y por tanto en el tubo 2 y 3 desaparece el color azul, casi inmediato.

(Albertopb, 2008 actividad de la deshidrogensa succinata, recuperado el día 6 de octubre de 2013 de, http://www.buenastareas.com/ensayos/Determinaci%C3%B3n-De-La-Actividad-De-Succinato/3600966.html)

Con estos datos se puede evaluar la efectividad en la experiencia para determinar la actividad de la enzima succinato deshidrogenasa. En el tubo 1 no se forma el fumarato, ya que este no contenía el sustrato. El tubo 2 reacciono de manera inmediata y se formó el fumarato. En el tubo 3 reacciono 3 min después, ya que la enzima que se agrego, previamente se había calentado a 52°C y por ello la enzima se desnaturalizó y perdió su poder de reacción, pero aun así se dio a la formación del fumarato, quizás si la temperatura hubiese sido más alta, la enzima se habría desnaturalizado por completo. A los tubos 4, 5 y 6 se añadió un inhibidor para calcular el tiempo que el inhibidor detenía la reacción de la enzima. En este caso el inhibidor no permite la formación del complejo enzima – sustrato normal, ya que se forma un complejo enzima – inhibidor; una vez que el inhibidor ocupa el lugar activo de la enzima, el complejo enzima – inhibidor, no se separa, en vista de que la enzima no tiene acción sobre el inhibidor y, por lo tanto, queda bloqueada la parte activa de la enzima. El sustrato no puede entrar al lugar activo, que está ocupado por el inhibidor y, de esta manera, se impide la acción enzimática.

Al añadir el inhibidor, la actividad enzimática disminuye sin embargo, si se añaden cantidades mayores del sustrato natural de la enzima (en el ejemplo anterior, de ácido succínico) nuevamente empieza a aparecer actividad enzimática, y cuando las cantidades de ácido succínico añadido sobrepasan considerablemente a las presentes del inhibidor, la actividad enzimática se restablece por completo.

Esta situación representa, aparentemente, un fenómeno de competencia entre el sustrato natural y el inhibidor para ocupar el sitio activo de la enzima; la cantidad presente de una sustancia o de otra , en un momento dado, en el sitio de la reacción , determina si se dirige en un sentido o de otro; si hay más inhibidor, la enzima queda bloqueada por éste, y no se lleva a cabo la reacción enzimática ; si aún en presencia de importantes cantidades de inhibidor existen mayores cantidades del sustrato natural,

...