¿Cómo se ve afectada la enzima por altas y bajas temperaturas y por el pH?

¿Cómo se ve afectada la enzima por altas y bajas temperaturas y por el pH?

Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas temperaturas, la mayor parte de las enzimas muestra poca actividad porque no hay suficiente cantidad de energía para que tenga lugar la reacción catalizada. Los aumentos de temperatura aceleran las reaccione químicas. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura optima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestada por la pérdida de actividad catalítica a causa de la desnaturalización térmica y con eso la actividad enzimática disminuye rápidamente hasta anularse.

Las enzimas tienen un pH optimo o un intervalo de pH en el que su actividad es máxima, a valores superiores o inferiores de pH la actividad disminuye. Esto ya que algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases débiles que desarrollan funciones criticas en el sitio activo de la enzima y que dependen del mantenimiento de un cierto estado de ionización del medio, mientras que en otras zonas de la proteína algunas cadenas laterales ionizadas juegan un papel esencial que mantiene la estructura de la enzima. La eliminación de algún protón en las cadenas laterales puede eliminar una interacción esencial para la estabilización de la conformación activa del enzima.

Con los datos mostrados en la tabla, se puede corroborar cómo el pH del medio influye en la actividad y estabilidad de la enzima. En un pH neutro se logró alcanzar una actividad enzimática máxima pero además se puede observar que la actividad decrece cuando el valor del pH se modifica por arriba o por debajo del óptimo.

Con lo realizado en el experimento, se puede observar como influye la temperatura en la velocidad de la actividad enzimática. En el frasco a temperatura ambiente y el caliente, el yodo no logra teñir el almidón ya que no quedó rastro de este debido a la rápida acción de la enzima amilasa, favorecida por el incremento de temperatura. Lo contrario se puede notar en el frasco a baja temperatura, la actividad de la enzima disminuye, debido a eso no puede degradar lo suficientemente rápido al almidón, en el momento que se agrega el yodo, se puede observar como se tiñe ligeramente por los rastros del sustrato que aun están presentes en la solución.

• Timberlake, K. (2013). Química general, orgánica y biológica: estructuras de la vida. México: Pearson Educación.
• Nelson, D. L., Cuchillo, C. M., Lehninger, A. L., & Cox, M. M. (2009). Lehninger: Principios de Bioquímica (5a. ed.). Barcelona: Omega.
• López-Flores, A.R., Luna-Urban, C., Buenrostro-Figueroa, J.J., Hernández-Martínez, R., Huerta-Ochoa, S., Escalona-Buendía, H., Aguilar-González, C.N., & Prado-Barragán, L.A.. (2016). Efecto del pH, temperatura y fuente de proteína y carbohidratos en la producción de proteasas por Yarrowia lipolytica encultivo sólido. Revista mexicana de ingeniería química, 15(1), 57-67. Recuperado en 14 de febrero de 2021, de .

...