CARACERÍSTICAS DE PROTEÍNAS GLOBULARES.

UNIVERSIDAD NACIONAL DE COLOMBIA SEDE PALMIRA

CARACERÍSTICAS DE PROTEÍNAS GLOBULARES

Lina Maria Tejada Rojas   Cód. 514545

1. Desnaturalización por aumento de temperatura y por adición de ácido y base

Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encuentran enrolladas adoptando una forma esférica; se denominan proteínas globulares. El aumento de temperatura o cambio de pH en este caso con HCl o NaOH hace que las cadenas de estas proteínas se desenrollen y se formen enlaces que unen unas cadenas con otras. Este cambio de estructura da la consistencia y el color observado en la clara de huevo al finalizar el procedimiento.

Se hicieron tres muestras, una con aumento de temperatura, el resultado de este fue la coagulación de la clara del huevo. Las otras dos con HCL y con NaOH; con el ácido dio un cambio de consistencia y se notó como un gel; con la base tuvo cambio de coloración y se tornó de un color blanco.

Aumento de temperatura:                                                  cambio de pH (NaOH ):

[pic 1][pic 2]

1. Efecto de las sales neutras en la solubilidad

Las sales neutras tienen una influencia marcada en la solubilidad de las proteínas, especialmente las globulares. Su efecto para modificar la solubilidad de las proteínas depende de la concentración y el número de cargas que aporte (cationes y aniones), lo que se conoce generalmente como fuerza iónica. En concentraciones menores a 1.0M, las sales incrementan la solubilidad de muchas proteínas, debido a que los cationes y aniones de éstas tienen afinidad por los grupos fónicos provenientes de los aminoácidos ionizables, porque evitan la interacción entre moléculas de la proteína a través de sus grupos cargados. Al inhibir dicha interacción, se aumenta considerablemente la solubilidad de las proteínas por salado; a esto se le denomina el SALTING-IN. En el caso opuesto, a concentraciones mayores de 1.0M, se considera que las sales en esas concentraciones tienen un efecto deshidratante sobre las proteínas. Este efecto se refleja en que la proteína pierde parte del agua que la rodea y que sirve como agente estabilizante, entonces las proteínas tienden a precipitar; a este efecto se le denomina el SALTING-OUT.

En esta prueba se usó:

• 5 gotas de solución de NaCl al 10%
• 5 gotas de solución de  al 10%[pic 3]
• Aproximadamente 0.5g de sulfato de amonio

[pic 4][pic 5][pic 6]

1. Reacción de biuret

Esta prueba consiste en reconocer la presencia de proteínas; en este procedimiento se utilizaron 2 gotas de sulfato de cobre (III). El reactivo de biuret reaccionó con los enlaces peptídicos de la albúmina y hubo un cambio de coloración violeta, lo que indica que la prueba resultó positiva. Esta reacción da positiva en todos los compuestos que tengan dos o más enlaces peptídicos consecutivos en sus moléculas.

[pic 7][pic 8]

. El sulfato de cobre reacciona con la proteína y por esto se torna un color violeta.

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